2024年3月21日发(作者：雍安国)
应用FTIR研究超声对牛血清白蛋白二级结
构的影响
第3O卷,第8期
2010年8月
光谱学与光谱分析
SpectroscopyandSpectralAnalysis
Vo1.30,No.8,pp2072—2076
August,2010
应用FTIR研究超声对牛血清白蛋白二级结构的影响
刘斌,马海乐,李树君.,赵伟睿,李林
1.江苏大学食品与生物工程学院,江苏镇江212013
2.江苏省农J品生物加工与分离工程技术研究中心,江苏镇江212013
3.中国农业机械化科学研究院,北京100083
4.湖南文理学院生命科学学院,湖南常德415000
摘要应用傅里叶变换红外光谱(FTIR)结合荧光光谱研究-r牛血清白蛋白(BSA)在
超声作用下的结构变
化.荧光光谱表明,超声作用使BSA溶液荧光光谱最大发射峰发生了蓝移,表明超
声改变了BSA中色氨酸
(Trp)残基环境;荧光强度的降低表明超声改变了蛋白质分子的构象,具有荧光猝灭
效应.采用对BSA红外
光谱酰胺I带进行曲线拟合的方法,定量分析了不同超声功率,时间对BSA二级结
构的影响,发现超声作
用对BSA中的旷螺旋,折叠,转角及无规卷曲的相对含量有不同程度的影响;超声
作用具有使BSA的
二级结构由螺旋向折叠,转角转化的趋势,而无规则卷曲含最则基本不受超声影响
而保持相对稳定.
关键词牛血清白蛋白;超声;傅里11r变换红外光谱;二级结构
中图分类号:0657.3文献标识码:ADOI:10.3964/.1oo0—0593(2010)082072—
05
引言
蛋白质的生理功能很大程度上取决于其构象,此对其
分子构象及其变化的研究具有重要意义l1].然而许多方法因
为自身的缺陷而没有得到广泛的应用,比如经典的x射线衍
射分析准确,但要求待测结构的大分子必须长成单晶体,且
只能测定生物大分子在晶态时按时问平均的静态构象l2;核
磁共振技术可以直接研究溶液和活细胞中蛋白质结构,但主
要用于研究分子量小于2OkDa蛋白质,并且此技术要求的
解谱工作极其繁琐[3;圆二色谱(cD)则局限于极稀浓度范
围内澄清溶液的测定,且只能较为准确地反映a一螺旋成分较
多的蛋白质二级结构;其他诸如紫外(UV)和荧光光谱,仅
仅是通过测定蛋白质分子中少数能产生紫外吸收和荧光发射
的氨基酸残基来推测其周围局部构象的变化[4].而红外光谱
则适用于各种环境下蛋白质等生物大分子的测定,2o世纪
7O年代,傅里叶转换技术在红外光谱中的应用出现了兀一
IRE,使红外光谱技术在生物大分子中的应用更加便捷迅
速.目前结合去卷积谱,二阶导数谱和曲线拟合l6等计算机
辅助解析方法可以给出蛋白质二级结构的定量信息,使得红
外光谱成为一个具有广阔发展前景的研究领域.
超声波作为一种强化过程的手段,在各领域中应用十分
活跃,如化学催化,生化分离,生物医学,污水降解等方面.
Wang等用UV和CD研究了在80kHz和5Ow超声条件下
催化剂Ti()2对牛血清白蛋白(BSA)结构的影响,发现旷螺
旋结构随着超声时问的增加而减少并且呈线性程度增加;
沈子威等研究烟草花粉细胞在不同频率和不同功率的强声波
作用下二级结构的变化,发现400Hz对其细胞壁膜的相行
为有极显着影响;宋国胜等研究超声辅助冷冻对面筋蛋白
2024年3月21日发(作者：雍安国)
应用FTIR研究超声对牛血清白蛋白二级结
构的影响
第3O卷,第8期
2010年8月
光谱学与光谱分析
SpectroscopyandSpectralAnalysis
Vo1.30,No.8,pp2072—2076
August,2010
应用FTIR研究超声对牛血清白蛋白二级结构的影响
刘斌,马海乐,李树君.,赵伟睿,李林
1.江苏大学食品与生物工程学院,江苏镇江212013
2.江苏省农J品生物加工与分离工程技术研究中心,江苏镇江212013
3.中国农业机械化科学研究院,北京100083
4.湖南文理学院生命科学学院,湖南常德415000
摘要应用傅里叶变换红外光谱(FTIR)结合荧光光谱研究-r牛血清白蛋白(BSA)在
超声作用下的结构变
化.荧光光谱表明,超声作用使BSA溶液荧光光谱最大发射峰发生了蓝移,表明超
声改变了BSA中色氨酸
(Trp)残基环境;荧光强度的降低表明超声改变了蛋白质分子的构象,具有荧光猝灭
效应.采用对BSA红外
光谱酰胺I带进行曲线拟合的方法,定量分析了不同超声功率,时间对BSA二级结
构的影响,发现超声作
用对BSA中的旷螺旋,折叠,转角及无规卷曲的相对含量有不同程度的影响;超声
作用具有使BSA的
二级结构由螺旋向折叠,转角转化的趋势,而无规则卷曲含最则基本不受超声影响
而保持相对稳定.
关键词牛血清白蛋白;超声;傅里11r变换红外光谱;二级结构
中图分类号:0657.3文献标识码:ADOI:10.3964/.1oo0—0593(2010)082072—
05
引言
蛋白质的生理功能很大程度上取决于其构象,此对其
分子构象及其变化的研究具有重要意义l1].然而许多方法因
为自身的缺陷而没有得到广泛的应用,比如经典的x射线衍
射分析准确,但要求待测结构的大分子必须长成单晶体,且
只能测定生物大分子在晶态时按时问平均的静态构象l2;核
磁共振技术可以直接研究溶液和活细胞中蛋白质结构,但主
要用于研究分子量小于2OkDa蛋白质,并且此技术要求的
解谱工作极其繁琐[3;圆二色谱(cD)则局限于极稀浓度范
围内澄清溶液的测定,且只能较为准确地反映a一螺旋成分较
多的蛋白质二级结构;其他诸如紫外(UV)和荧光光谱,仅
仅是通过测定蛋白质分子中少数能产生紫外吸收和荧光发射
的氨基酸残基来推测其周围局部构象的变化[4].而红外光谱
则适用于各种环境下蛋白质等生物大分子的测定,2o世纪
7O年代,傅里叶转换技术在红外光谱中的应用出现了兀一
IRE,使红外光谱技术在生物大分子中的应用更加便捷迅
速.目前结合去卷积谱,二阶导数谱和曲线拟合l6等计算机
辅助解析方法可以给出蛋白质二级结构的定量信息,使得红
外光谱成为一个具有广阔发展前景的研究领域.
超声波作为一种强化过程的手段,在各领域中应用十分
活跃,如化学催化,生化分离,生物医学,污水降解等方面.
Wang等用UV和CD研究了在80kHz和5Ow超声条件下
催化剂Ti()2对牛血清白蛋白(BSA)结构的影响,发现旷螺
旋结构随着超声时问的增加而减少并且呈线性程度增加;
沈子威等研究烟草花粉细胞在不同频率和不同功率的强声波
作用下二级结构的变化,发现400Hz对其细胞壁膜的相行
为有极显着影响;宋国胜等研究超声辅助冷冻对面筋蛋白