2024年5月26日发(作者：江乐生)
pi3-k蛋白的pdb号
PI3K是脂肪酰肽激酶（phosphoinositide 3-kinase）的一种亚型，
它在细胞内调控多种生物学过程中扮演着重要角色。PI3K通过磷酸化
磷脂激酶的底物，将磷脂酰肌醇（PI）转化为二磷脂酰肌醇（PIP2），
进而再将PIP2转化为三磷脂酰肌醇（PIP3）。这个过程可以通过不同
的信号传导途径调控细胞凋亡、细胞增殖、细胞迁移、细胞分化等生
理过程。而PI3K的活性可以被PI3K通路上的调控因子和信号分子所
调节。
近年来，PI3K因其在多种疾病中的重要作用而成为研究的热点。
研究人员通过X射线晶体学手段解析了多种PI3K的结构，从而为研究
其机制提供了重要的基础。其中，PI3Kδ（PI3K delta）的结构已经
被解析并获得了其对应的PDB号。
PI3Kδ是PI3K中一种重要的亚型，其主要在免疫细胞如B细胞和
T细胞中表达。研究发现，PI3Kδ的异常激活与多种自身免疫疾病、
恶性肿瘤和感染性疾病的发生发展密切相关。因此，PI3Kδ已成为新
药开发的靶标之一。
PI3Kδ的PDB号为6GJ3。这个结构是通过解析人类PI3Kδ与一
种选择性抑制剂IC87114结合后的晶体结构得到的。PI3Kδ与
IC87114形成了一个稳定的复合物，通过这个结构可以研究PI3Kδ的
活性、底物结合方式以及与抑制剂的相互作用方式。
通过对PI3Kδ的结构研究，研究人员发现PI3Kδ依然具有典型
的PI3K结构，包括一个催化亚基（catalytic subunit）和一个调节
亚基（regulatory subunit）。催化亚基包括p110δ和与之紧密结合
的RGDS（RAS-Binding Domain in p110δ Subunit），而调节亚基则
由p85α组成。这些亚基的结合方式决定了PI3Kδ的催化活性和底物
特异性。
PI3Kδ的活性和底物特异性的调控是通过其结构上的层次性机制
实现的。在未激活状态下，PI3Kδ的催化亚基和调节亚基通过RGDS和
p85α的相互作用保持紧密结合。而当PI3Kδ被激活后，RGDS和
p85α之间的结合会发生解离，导致催化亚基的构象改变，从而增加其
对底物的亲和力。此外，底物的磷酸化位点和相应的活性位点之间的
距离、激酶结构中的精氨酸残基等也参与了PI3Kδ活性的调控。
除了结构上的调控机制，PI3Kδ的活性还可以通过信号分子和调
控因子的磷酸化、蛋白结合等方式进行调节。例如，研究发现，IRS-1、
IRS-2和SHC等和PI3Kδ相互作用的蛋白可以调控其活性。此外，通
过与其他信号通路如RAS-MAPK通路的相互作用，PI3Kδ的活性也能够
被调控。
综上所述，PI3Kδ在细胞的信号传导和生理过程中具有重要作用，
并且已经成为药物研发的靶点之一。通过对PI3Kδ的结构研究，可以
深入了解其活性的调控机制，为新药开发提供理论依据。
2024年5月26日发(作者：江乐生)
pi3-k蛋白的pdb号
PI3K是脂肪酰肽激酶（phosphoinositide 3-kinase）的一种亚型，
它在细胞内调控多种生物学过程中扮演着重要角色。PI3K通过磷酸化
磷脂激酶的底物，将磷脂酰肌醇（PI）转化为二磷脂酰肌醇（PIP2），
进而再将PIP2转化为三磷脂酰肌醇（PIP3）。这个过程可以通过不同
的信号传导途径调控细胞凋亡、细胞增殖、细胞迁移、细胞分化等生
理过程。而PI3K的活性可以被PI3K通路上的调控因子和信号分子所
调节。
近年来，PI3K因其在多种疾病中的重要作用而成为研究的热点。
研究人员通过X射线晶体学手段解析了多种PI3K的结构，从而为研究
其机制提供了重要的基础。其中，PI3Kδ（PI3K delta）的结构已经
被解析并获得了其对应的PDB号。
PI3Kδ是PI3K中一种重要的亚型，其主要在免疫细胞如B细胞和
T细胞中表达。研究发现，PI3Kδ的异常激活与多种自身免疫疾病、
恶性肿瘤和感染性疾病的发生发展密切相关。因此，PI3Kδ已成为新
药开发的靶标之一。
PI3Kδ的PDB号为6GJ3。这个结构是通过解析人类PI3Kδ与一
种选择性抑制剂IC87114结合后的晶体结构得到的。PI3Kδ与
IC87114形成了一个稳定的复合物，通过这个结构可以研究PI3Kδ的
活性、底物结合方式以及与抑制剂的相互作用方式。
通过对PI3Kδ的结构研究，研究人员发现PI3Kδ依然具有典型
的PI3K结构，包括一个催化亚基（catalytic subunit）和一个调节
亚基（regulatory subunit）。催化亚基包括p110δ和与之紧密结合
的RGDS（RAS-Binding Domain in p110δ Subunit），而调节亚基则
由p85α组成。这些亚基的结合方式决定了PI3Kδ的催化活性和底物
特异性。
PI3Kδ的活性和底物特异性的调控是通过其结构上的层次性机制
实现的。在未激活状态下，PI3Kδ的催化亚基和调节亚基通过RGDS和
p85α的相互作用保持紧密结合。而当PI3Kδ被激活后，RGDS和
p85α之间的结合会发生解离，导致催化亚基的构象改变，从而增加其
对底物的亲和力。此外，底物的磷酸化位点和相应的活性位点之间的
距离、激酶结构中的精氨酸残基等也参与了PI3Kδ活性的调控。
除了结构上的调控机制，PI3Kδ的活性还可以通过信号分子和调
控因子的磷酸化、蛋白结合等方式进行调节。例如，研究发现，IRS-1、
IRS-2和SHC等和PI3Kδ相互作用的蛋白可以调控其活性。此外，通
过与其他信号通路如RAS-MAPK通路的相互作用，PI3Kδ的活性也能够
被调控。
综上所述，PI3Kδ在细胞的信号传导和生理过程中具有重要作用，
并且已经成为药物研发的靶点之一。通过对PI3Kδ的结构研究，可以
深入了解其活性的调控机制，为新药开发提供理论依据。