2024年5月10日发(作者：钭梦竹)
2024IgG4检测的临床应用专家共识
IgG4是IgG的一种亚类，约占血清IgG总量的5%。血清IgG4显著升高
主要见于IgG4相关性疾病（IgG4-RD），是IgG4-RD最具特征的实验室
指标，亦是进行病情评估的重要依据。此外，IgG4浓度升高亦可见于系
统性自身免疫病、变态反应性疾病、慢性感染、恶性肿瘤，甚至部分健康
人群。检测血清IgG4浓度对IgG4-RD的筛查、诊断、疾病活动度和严重
性评估、患者免疫状态的评估有着重要的临床价值。
目前，国外已发布的IgG4-RD诊断标准将血清IgG4升高作为IgG4-RD
的诊断标准之一。但在临床实践中发现，IgG4在IgG4-RD的诊断中缺乏
特异性。2021年，中国罕见病联盟和中华医学会风湿病学分会 IgG4-RD
诊治共识专家组发布了我国第一个IgG4-RD诊治专家共识，以统一我国
临床医生对该病诊治的认识，减少漏诊和误诊。但目前国内外尚无公认的
指南或共识指导血清IgG4的检测。对此，为IgG4检测项目的正确应用
和规范检测，避免使用该指标时出现诊断过度或不足的情况，国家皮肤与
免疫疾病临床医学研究中心（北京协和医院）实验诊断研究委员会、中国
医师协会风湿免疫科医师分会自身抗体检测专业委员会、国家风湿病数据
中心于2023年4月组织国内临床和实验室专家召开共识启动会，由多位
临床和实验室专家依据国内外相关文献，结合国内IgG4应用的临床经验
与检测现状初拟共识草案，并对草案进行讨论汇总形成共识初稿。随后召
开专家讨论会，对初稿逐点审议及讨论，达成一致意见后形成本共识，旨
在提高我国临床医生和实验室人员对IgG4检测的正确应用、解读等方面
的认识水平，规范IgG4检测，为临床提供可靠的IgG4检测报告。
一、IgG4生物学特征
IgG是人体重要的免疫球蛋白，在血清中的含量约为7~15 g/L。IgG的
分子结构由可结晶片段（Fc）和一对重链CH2和CH3组成的恒定域构成。
Fc段通过二硫键连接抗原结晶片段（Fab）。通常，Fc区负责抗体的效应
功能，Fab区通过可变区结合抗原分子。IgG主要分为四种亚类，即IgG1、
IgG2、IgG3和IgG4。IgG4是含量最少的亚类。与其他IgG亚类比，IgG4
具有独特的结构特点。首先，IgG4分子L234F、A327G和P331S的氨
基酸残基发生改变，使其与大多数Fcγ受体结合减少，导致Fc依赖性效应
功能减弱。其次，由氨基酸残基S228和R409介导的IgG4 Fab段的交
换，直接导致IgG4与靶抗原的亲和力降低，不能有效结合抗原形成免疫
复合物。再者，IgG4 Fab段具有高亲和力的高糖基化水平，可与凝集素
结合，导致抗体介导信号通路传导减弱。上述结构特点，致使IgG4无法
通过目前已知的机制发挥抗体的作用，如抗体依赖性细胞毒作用（ADCC）、
抗体依赖性细胞吞噬作用（ADCP）和补体活化作用等。
二、IgG4检测的临床应用
（一）IgG4-RD的筛查与诊疗
2024年5月10日发(作者：钭梦竹)
2024IgG4检测的临床应用专家共识
IgG4是IgG的一种亚类，约占血清IgG总量的5%。血清IgG4显著升高
主要见于IgG4相关性疾病（IgG4-RD），是IgG4-RD最具特征的实验室
指标，亦是进行病情评估的重要依据。此外，IgG4浓度升高亦可见于系
统性自身免疫病、变态反应性疾病、慢性感染、恶性肿瘤，甚至部分健康
人群。检测血清IgG4浓度对IgG4-RD的筛查、诊断、疾病活动度和严重
性评估、患者免疫状态的评估有着重要的临床价值。
目前，国外已发布的IgG4-RD诊断标准将血清IgG4升高作为IgG4-RD
的诊断标准之一。但在临床实践中发现，IgG4在IgG4-RD的诊断中缺乏
特异性。2021年，中国罕见病联盟和中华医学会风湿病学分会 IgG4-RD
诊治共识专家组发布了我国第一个IgG4-RD诊治专家共识，以统一我国
临床医生对该病诊治的认识，减少漏诊和误诊。但目前国内外尚无公认的
指南或共识指导血清IgG4的检测。对此，为IgG4检测项目的正确应用
和规范检测，避免使用该指标时出现诊断过度或不足的情况，国家皮肤与
免疫疾病临床医学研究中心（北京协和医院）实验诊断研究委员会、中国
医师协会风湿免疫科医师分会自身抗体检测专业委员会、国家风湿病数据
中心于2023年4月组织国内临床和实验室专家召开共识启动会，由多位
临床和实验室专家依据国内外相关文献，结合国内IgG4应用的临床经验
与检测现状初拟共识草案，并对草案进行讨论汇总形成共识初稿。随后召
开专家讨论会，对初稿逐点审议及讨论，达成一致意见后形成本共识，旨
在提高我国临床医生和实验室人员对IgG4检测的正确应用、解读等方面
的认识水平，规范IgG4检测，为临床提供可靠的IgG4检测报告。
一、IgG4生物学特征
IgG是人体重要的免疫球蛋白，在血清中的含量约为7~15 g/L。IgG的
分子结构由可结晶片段（Fc）和一对重链CH2和CH3组成的恒定域构成。
Fc段通过二硫键连接抗原结晶片段（Fab）。通常，Fc区负责抗体的效应
功能，Fab区通过可变区结合抗原分子。IgG主要分为四种亚类，即IgG1、
IgG2、IgG3和IgG4。IgG4是含量最少的亚类。与其他IgG亚类比，IgG4
具有独特的结构特点。首先，IgG4分子L234F、A327G和P331S的氨
基酸残基发生改变，使其与大多数Fcγ受体结合减少，导致Fc依赖性效应
功能减弱。其次，由氨基酸残基S228和R409介导的IgG4 Fab段的交
换，直接导致IgG4与靶抗原的亲和力降低，不能有效结合抗原形成免疫
复合物。再者，IgG4 Fab段具有高亲和力的高糖基化水平，可与凝集素
结合，导致抗体介导信号通路传导减弱。上述结构特点，致使IgG4无法
通过目前已知的机制发挥抗体的作用，如抗体依赖性细胞毒作用（ADCC）、
抗体依赖性细胞吞噬作用（ADCP）和补体活化作用等。
二、IgG4检测的临床应用
（一）IgG4-RD的筛查与诊疗