麦芽α淀粉酶变体-USB迷|专注于互联网分享

2024年5月8日发(作者：行鸿禧)

或者所述载体可以是当导入宿主细胞内时，将整合到宿主细胞基因组中并与其已整

合其中的染色体一起复制的载体。

在载体中，所述DNA序列应与适宜的启动子序列有效相连。所述启动子可以是在

所选择的宿主细胞内有转录活性的任何DNA序列，并可以得自编码与宿主细胞同

源或异源的蛋白质的基因。特别是在细菌宿主中，用于指导编码本发明麦芽α淀粉

酶变体之DNA序列转录的适宜启动子实例是大肠杆菌的lac操纵子的启动子，天

蓝色链霉菌琼脂糖酶基因dagA启动子，地衣形芽孢杆菌α淀粉酶基因的启动子

(amyL)，嗜热脂肪芽孢杆菌麦芽淀粉酶基因的启动子(amyM)，解淀粉芽孢杆菌α

淀粉酶(amyQ)的启动子，枯草芽孢杆菌xyIA和xyIB基因的启动子等。对于在真

菌宿主中转录，有用的启动子的实例是得自编码米曲霉TAKA淀粉酶、

Rhizomucor miehei天冬氨酸蛋白酶、黑曲霉中性α淀粉酶、黑曲霉酸稳定的α淀

粉酶、黑曲霉葡糖淀粉酶、Rhizomucor miehei脂酶、米曲霉碱性蛋白酶、米曲霉

磷酸三糖异构酶或构巢曲霉乙酰胺酶的基因。

本发明的表达载体还可含有适宜的转录终止子，在真核细胞中，含有与编码本发明

麦芽α淀粉酶变体的DNA序列有效相连的聚腺苷酸化序列。终止和聚腺苷酸化序

列可合适地得自与启动子相同的来源。

所述载体还可包括能够使载体在所用宿主细胞中复制的DNA序列。所述序列的实

例是质粒pUC19、pACYC177、pUB110、pE194、pAMB1和pIJ702的复制原点。

所述载体还可包括选择标记，例如其产物可补偿宿主细胞中的缺陷的基因，例如枯

草芽孢杆菌或地衣形芽孢杆菌的dal基因，或者赋予抗生素抗性例如氨苄青霉素、

卡那霉素、氯霉素或四环素抗性的基因。此外，所述载体可包括曲霉选择性标记例

如amdS、argB、niaD和sC，产生潮霉素抗性的标记，或者例如按照WO 91／

17243中所述的共转化完成选择。

尽管在某些情况下，例如当用某些细菌作为宿主细胞时，细胞内表达是有利的，但

是通常优选细胞外表达。一般来说，本文所述的芽孢杆菌α淀粉酶包括可以使所表

达的蛋白酶分泌到培养基中的前区域。如果需要，可以通过用不同的前区域或信号

序列来取代该前区域，这是通过取代编码相应前区域的DNA序列来实现的。

用于分别连接编码麦芽α淀粉酶变体的本发明DNA构建体、启动子、终止子和其

他元件，然后将其插入到含复制所必需信息的适宜载体中的方法是本领域技术人员

熟知的(参见，例如Sambrook等(1989))。

在本发明麦芽α淀粉酶变体的重组生产中，最好用含本发明上述DNA构建体或表

达载体的本发明细胞作为宿主细胞。通过将所述DNA构建体(一或多拷贝)整合到

宿主染色体中，可以合适地用编码所述变体的本发明DNA构建体转化所述细胞。

由于DNA序列更可能稳定地保持在细胞中，因此通常认为所述整合是有利的。按

照常规方法，例如通过同源异源重组可将所述DNA构建体整合到宿主染色体中。

或者，就不同类型的宿主细胞而言，可以用上述表达载体转化所述细胞。

本发明的细胞可以是高等生物体例如哺乳动物或昆虫的细胞，但优选是微生物细胞，

例如细菌或真菌(包括酵母)细胞。

适宜细菌的实例是革兰氏阳性菌例如枯草芽孢杆菌、地衣形芽孢杆菌、迟缓芽孢杆

菌、短芽孢杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌、嗜碱芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、凝结芽孢

杆菌、环状芽孢杆菌、灿烂芽孢杆菌、巨大芽孢杆菌、苏云金芽孢杆菌、浅青紫链

霉菌或鼠灰链霉菌以及革兰氏阴性菌如大肠杆菌。例如通过原生质体转化或者利用

本身已知的方式通过感受态细胞影响细菌的转化。

优选从糖酵母属或裂殖糖酵母属的种中，例如啤酒糖酵母中选择酵母生物。丝状真

菌可有利地属于曲霉属，例如米曲霉或黑曲霉。以本身已知的方式，通过涉及原生

质体形成和原生质体转化随后细胞壁再生的方法可转化真菌细胞。在EP238023中

描述了曲霉宿主细胞转化的适宜方法。

在另一方面，本发明涉及生产本发明麦芽α淀粉酶变体的方法，所述方法包括在有

利于生产所述变体的条件下培养上述宿主细胞，然后从细胞和／或培养基中回收所

述变体。

用于培养所述细胞的培养基可以是适于生长所研究的宿主细胞并获得本发明麦芽α

淀粉酶变体表达的任何常规培养基。适宜的培养基可从供应商处购买或者按照公开

的配方(例如美国典型培养物保藏中心目录中所述的)制备。

用熟知的方法可以方便地从培养基中回收从宿主细胞中分泌的麦芽α淀粉酶变体，

所述方法包括通过离心或过滤从培养基中分离细胞，然后用盐例如硫酸铵沉淀培养

基中的蛋白质类组分，然后用色谱方法例如离子交换色谱、亲和色谱等。

检测麦芽α淀粉酶变体

在纯化之前或之后，用测量所述变体降解淀粉之能力的筛选检测方法，可以检测用

上述任何方法生产的麦芽α淀粉酶变体的淀粉分解活性。用基于下列过程的过滤试

验可以方便的进行前面提到的本发明随机诱变方法中的步骤10的筛选。在适宜的

培养基和适于分泌所述酶的条件下培养能够表达所研究的突变麦芽α淀粉酶的微生

物，用两个滤器覆盖培养基，蛋白质结合滤器放在有低蛋白质结合能力的第二滤器

下。微生物在顶部的第二滤器上生长。培养后，将含有从微生物分泌的酶的底部蛋

白质结合滤器与包含微生物的第二滤器分开。然后筛选蛋白质结合的滤器的所需的

酶活性，鉴定第二滤器上存在的相应的微生物菌落。用于结合酶活性的第一滤器可

以是任何蛋白质结合滤器，例如尼龙或硝基纤维素。携带表达生物的第二滤器可以

是没有结合蛋白质亲和性或较低结合蛋白质亲和性的任何滤器，例如乙酸纤维素或

Durapore^TM。

筛选包括用可以检测α淀粉酶活性的底物处理结合有分泌的蛋白质的第一滤器。通

过染料、荧光、沉淀、pH指示剂、IR吸收值或用于检测酶活性的任何已知的检测

酶活性的技术可以检测酶活性。可以通过任何固定剂例如琼脂糖、琼脂、明胶、聚

丙烯酰胺、淀粉、滤纸、布或者任何固定剂的组合可以固定检测化合物。例如通过

Cibacron Red标记的固定在琼脂糖上的支链淀粉可以检测α淀粉酶活性。在该底物

上的α淀粉酶活性在平板上产生红色强度降低的区域。

为了筛选具有改善的稳定性的变体，在上述检测步骤前预处理结合麦芽α淀粉酶变

体的滤器，以便使相对于亲本麦芽α淀粉酶不具有改善的稳定性的变体灭活。所述

灭活步骤包括，但不限于：在pH2-12的任何pH下的缓冲溶液和／或在含已知的

或认为有助于改变稳定性的另一化合物例如表面活性剂、EDTA、EGTA、小麦组

分或任何其他有关添加剂的缓冲液存在的条件下在升高的温度下培养。然后将这样

处理一段具体时间的滤器在去离子水中简单漂洗，并放在平板上用于按上述进行活

性检测。对条件进行选择以便在检测培养基上培养后，稳定的变体相对于亲本表现

出提高的酶活性。

为了筛选具有改变的热稳定性的变体，将结合变体的滤器在给定pH(如pH2-12)在

升高的温度(例如50-110℃)下培养一段时间(例如1-20分钟)以便灭活几乎所有的亲

本麦芽α淀粉酶，用水漂洗，然后直接放在含固定的Cibacron Red标记的支链淀粉

的检测平板上，然后一直温育至可以检测活性。同样，通过调整上述灭活步骤中缓

冲液的pH从而使亲本麦芽α淀粉酶灭活，可以筛选pH依赖的稳定性，由此只检

测出那些在所述pH下具有提高的稳定性的变体。为了筛选具有提高的钙依赖稳定

性的变体，将钙螯合剂，例如乙二醇-二(β-氨基乙基醚)N，N，N’N’-四乙酸(EGTA)

加入到某一浓度的灭活缓冲液中，以便在进一步定义的条件下例如缓冲液pH、温

度或者具体温育时间下使亲本麦芽α淀粉酶灭活。

通过检测变体的淀粉降解活性，例如通过在含淀粉的琼脂糖平板上生长用编码变体

之DNA序列转化的宿主细胞并鉴定上述降解淀粉的宿主细胞，可以合适地检测本

发明的变体。按照下文所述的本领域已知的方法，在纯化的变体上进一步检测改变

的性质，所述性质包括比活性、底物特异性、裂解模式、热激活、热稳定性、pH

依赖活性或最佳值、pH依赖稳定性、温度依赖活性或最佳值、转糖基活性、稳定

性以及所需的任何其他参数。

用麦芽α淀粉酶降解β极限糊精

在评估麦芽α淀粉酶变体的底物特异性时，另一重要的参数是所述酶能够将已用外

切糖基酶(exoglycosylase)β淀粉酶彻底处理的淀粉降解到什么程度。为筛选对所述

底物的降解模式与由亲本麦芽α淀粉酶所产生的模式不同的变体，进行如下检测：

将25毫升1％支链淀粉与24μg／ml β淀粉酶一起在Mcllvane缓冲液(48．5mM柠

檬酸盐和193mM磷酸钠pH5．0)中在30℃下培养过夜来制备β极限(β-limit)糊精。

用1体积98％乙醇沉淀未水解的支链淀粉(即β极限糊精)，洗涤并再溶于水中。将

1毫升β极限糊精与18微升酶(2．2mg／ml)和100微升0．2M柠檬酸盐-磷酸盐

pH5．0一起在30℃温育2小时，然后按上述通过HPLC分析。在95℃ 2M HCl中

进行β极限糊精的总水解。用本领域已知的方法测定还原端的浓度。

钙结合亲和性

暴露于热或与变性剂例如盐酸胍接触而引起的麦芽α淀粉酶的解折叠伴随有荧光的

减少，并且钙离子损失导致解折叠。因此，在所述变体(例如浓度为10mg／ml)在

缓冲液(例如50mM HEPES，pH7)与不同浓度钙(例如1mM-100mM)或EGTA(例如

1-1000mM)温育一段足够长的时间(例如55℃下22小时)之前和之后通过荧光测量

可测得麦芽α淀粉酶变体对钙的亲和性。

测得的荧光F是由酶的折叠和解折叠的形式组成。可导出以下方程式来描述F对

钙浓度([Ca])的依赖性：

$>>F>=>[>Ca>]>/>>(>$

>K>diss>>+>[>Ca>]>)>>>(

mo>>>a>N>>-

>>b>N>>log>>(>[>Ca>]

>)>>)>>+>>K>diss>>/>>(>>K>diss

>>+>[>Ca>]>)>>>(>>a>

U>>-

>>b>U>>log>>(>[>Ca>]

>)>>)>>>

其中a_N是酶的天然(折叠的)的形式荧光，b_N是

a_N对钙浓度(实验所观察到的)对数值的线性依赖性，a_U是

解折叠形式的荧光，b_U是a_U对钙浓度对数值的线性依赖

性。K_diss是如下平衡过程的表观钙结合常数：

K_diss

N-Ca＜＜U+Ca(N=天然的酶；U=解折叠的酶)

事实上，解折叠进行得非常缓慢并且是不可逆的。解折叠的速率取决于钙的浓度，

给定酶的这种依赖性提供了测量酶对钙结合亲和性的方法。通过定义一套标准的反

应条件(例如在55℃下22小时)，就可以对不同麦芽α淀粉酶变体的

K_diss进行有意义的比较。

工业实用性

本发明的麦芽α淀粉酶变体具有有价值的性质，可有利地用于各种工业领域。具体

地讲，所述酶对于延缓或防止例如烘烤工业中常见的退化并由此使淀粉食品变质具

有潜在的应用价值。

所述变体可用于按照本领域已知的常规技术制备面包和其他面包产品。

据认为通过利用本发明修饰淀粉部分可增加烘烤产品的体积并改善感观质量，例如

味道、口感、适口性、芳香和外皮颜色。

可用麦芽α淀粉酶变体作为唯一的酶或者与一种或多种其他酶例如木聚糖酶、脂酶、

葡萄糖氧化酶和其他氧化还原酶或淀粉分解酶联用作为主要的酶活性。

本发明的酶变体还具有作为洗涤、洗盘子以及硬表面清洁洗涤剂组合物之组分的工

业应用。一些变体特别适用于制备线性寡糖的方法，或者从淀粉生产甜味剂和乙醇

和／或用于纺织品的脱浆。在例如US3912590和EP专利申请分开号252730和

63909中描述了常规淀粉转变方法包括淀粉液化和糖化过程的条件。

参考下列实施例进一步说明本发明，所述实施例不以任何方式限制本发明的范围。

用MANU确定麦芽淀粉酶

1麦芽淀粉酶Novo单位(MANU)是在标准条件下，每分钟裂解1μmol麦芽三糖的

酶的量。所述标准条件是10mg／ml麦芽三糖，37℃，pH5．0，反应时间为30分

钟。

在相同的条件下，但在不同的pH值下，重复所述测量方法可以确定pH依赖性。

实施例

实施例1：构建具有改变的pH依赖活性的Novamyl变体

在枯草芽孢杆菌中从本文称为pLBei010的质粒表达Novamyl。该质粒含有其中

amyM的表达受其自身启动子指导的amyM和编码Novamyl的完整基因(例如在菌

株DSM 11837中所含的)。该质粒含有来自质粒pUB110的复制原点和用于筛选目

的的卡那霉素抗性标记。在图1中示出了pLBei010。

引物序列

基本按照Kammann等(1989)所述的大引物(megaprimer)法构建Novamyl的定点突变

体。简而言之，在PCR反应中将诱变的寡核苷酸引物与适宜的反向DNA链末端引

物一起使用以产生初级PCR产物。然后用该产物与另一反向DNA链末端引物一起

作为大引物产生双链DNA产物。通过标准克隆方法，按常规用最后PCR反应的产

物代替pLBei010质粒中的相应的DNA片段。将突变体直接转化到枯草芽孢杆菌

菌株SHa273中，该菌株是apr^-、npr^-、amyE^-、

amyE2^-并按本领域已知的方法制备的枯草芽孢杆菌168的衍生物。

下文列出了在所述变体构建中所用的寡核苷酸引物：

变体序列(5’→3’)

F188H：SEQ ID NO：3

F188E：SEQ ID NO：4

F284E：SEQ ID NO：5

F284D：SEQ ID NO：6

F284K：SEQ ID NO：7

N327D：SEQ ID NO：8

变体序列(3’→5’)

T288K：SEQ ID NO：9

T288R：SEQ ID NO：10

用引物A189(SEQ ID NO：11)和B649(SEQ ID NO：12)作为末端引物得到F284、

T288和N327的天冬氨酸变体。

用引物A82(SEQ ID NO：13)和B346(SEQ ID NO：14)作为末端引物得到F188-变

体F188L、T189Y。

将具有所需修饰的PCR产物纯化，用适宜的酶消化，通过琼脂糖凝胶电泳分离并

提取，在存在糖原的条件下乙醇沉淀，重悬在水中，与已用相同适宜酶消化的

pLBei010连接，然后转化到枯草芽孢杆菌SHa273中。通过菌落PCR检测转化体

的大小，通过限制酶消化检测特异性限制位点的插入或除去。按本领域所述DNA

测序方法证实阳性菌落。

发酵

在37℃，在LB-Kana(10μg／ml)-淀粉平板上使枯草芽孢杆菌SHa273突变克隆生长

过夜。将来自平板的菌落重悬在10毫升Luria肉汤中。将1／6各种悬浮液接种到

含100毫升PS-1培养基、黄豆粉／蔗糖-基培养基、终浓度为10μg／ml的卡那霉

素和100μ1 5M NaOH的500毫升摇瓶中。接种前用氢氧化钠将pH调整到7．5。

30℃将培养物在270-300rpm振荡下培养5天。

酶纯化

在亲和层析前，通过絮凝作用从培养基中除去大颗粒。用

SuperflocC521(American Cyanmide Company)作为阳离子絮凝剂，用

SuperflocA130(American Cyanmide Company)作为阴离子絮凝剂。

将培养悬浮液以1∶1用去离子水稀释，然后将pH调节到约7．5。在搅拌过程中，

加入0．01ml 50w／w％CaCl₂／ml稀释的培养物。用20％甲酸滴定

0．015ml 20^w／_w％铝酸钠／ml稀释的培养物，同时保持

pH在7-8之间。搅拌的同时加入0．025ml 10^v／_v％C521

／ml稀释的培养物，然后加入0．05ml 1^w／_v％Al30／ml

稀释的培养物，或直到观察到絮凝作用。将溶液以4500rpm离心30分钟。用

0．45μm孔大小的滤器进行过滤除去大颗粒和任何剩余的细菌。将过滤的溶液在-

20℃贮存。

将α环糊精固定到DSV-琼脂糖上

将100毫克分子量为972．86g／mol(Fluka 28705)的α环糊精溶解于20毫升偶合缓

冲液(0．5M Na₂CO₃，pH11)中。将10毫升DSV-琼脂糖

(Mini-Leak，培养基10-20mmol／l二乙烯砜激活的琼脂糖(Kem-En-Tec))用去离子

水彻底洗涤，然后抽吸干燥并转移到α环糊精溶液中。在室温将混合物搅拌24小

时后，用去离子水、然后用0．5M KHCO₃洗涤凝胶。将凝胶转移到

封闭缓冲液(blocking buffer)(20毫升0．5M KHCO₃+1毫升巯基乙醇)

中，在室温搅拌2小时，然后用去离子水洗涤。

亲和色谱

用Pharmacia FPLC系统通过亲和色谱纯化所述变体。将0．04体积1M乙酸钠

pH5加到通过絮凝作用得到的滤液中以调整pH，加入氯化钙达到10^-

10M的终浓度。将溶液过滤并脱气。用10毫升固定的α环糊精制备

Pharmacia XK16柱，然后通过以柱体积约10倍洗涤将所述柱用平衡缓冲液(25mM

乙酸钠pH5)平衡。将滤液加到XK16柱上，然后用平衡缓冲液洗涤所述柱，直到

在洗涤缓冲液中检测不到蛋白质为止。用含0．5M NaCl的平衡缓冲液洗涤柱以洗

脱非特异性物质，然后用2-3倍柱体积的平衡缓冲液进行另一次洗涤。所有洗涤均

以10ml／分钟的流速进行。用2％α环糊精的洗涤缓冲液溶液洗脱特异性结合的物

质，然后以5ml／分钟的流速用PharmaciaChromatography Collector LCC-500 Plus

来收集。

实施例2：变体的pH依赖活性

按下文所述检测上述实施例中制备的变体在不同pH下的活性。

使用用于从麦芽三糖或支链淀粉中释放葡萄糖的比色葡萄糖氧化酶-过氧化物酶检

测方法来确定所述酶变体的pH活性分布(Glucose／GOD-Perid_Method，

Boehringer Mannheim，Indianapolis IN)。在pH值为2、2．5、3、3．5、4、4．5、

5、5．5、6、6．5、7、7．5、8和8．6的25mM柠檬酸盐-磷酸盐，

0．1mM CaCl₂缓冲液中检测活性。用氢氧化钠调整缓冲液的pH，用

25mM柠檬酸盐-磷酸盐pH5稀释酶。以一式两份取测量值以得到平均值。所有值

均是在观察到最高活性水平的pH下的值。

下表中所列的结果表明与亲本Novamyl相比时，每个变体具有改变的pH依赖活性

分布。将每个变体的最高活性水平指定为100％，在其他指定的pH下测量到的变

体的活性是该最大值的相对百分比。

表1

id="table1">

spec>

修饰

nameend="c015"> pH

2.0 2.5 3.0 3.5 4.0

ntry> 4.5 5.0 5.5 6.0

ntry> 6.5 7.0 7.5 8.0 8.

6无(亲

本) 0 0 0 8

ntry> 47 80 100 95 91

80 66 39 35<

entry> 30 F188H 1 0

ntry> 0 1 3 29

77 99 100 88 59

> 39 31 27 F188E

0 0 0 2

y> 27 62 89 100 93

ntry> 71 46 28 20

y> 18 T288R 0 0

> 0 8 51 77 9

4 100 86 73 50

> 34 27 12 N327

D 1 1 7 27<

entry> 67 95 100 98 7

7 33 19 11 5<

entry> 0

此外，检测许多Novamyl变体在pH4．0和5．0的活性，以相同pH时Novamyl

的活性为100％。通过在60℃，水解50mM乙酸钠，1mM CaCl₂中的

麦芽三糖(10mg／ml)来确定活性。将结果表示为在pH5．0和4．0的活性比：

表2

修饰

pH5．0／

pH4．0

N131DI174QG397PH103Y△26

266S32QS32DT142A+D261GG370N+N371G0．240．310．400．400

．470．530．550．620．66

S32NN176SD17E无(亲

本)△191192-A-193I174E192-A-G-

193△1920．680．790．8011．391．611．801．902．22

ow>

结果表明按照本发明可以得到具有较高或较低最佳pH值的变体。

实施例3：变体的热稳定性

在80℃温育

通过在80℃和pH4．3的水溶液中温育并在不同时间检测残留的淀粉酶活性来检测

多种Novamyl变体的热稳定性。用亲本酶，Novarmyl进行比较。将结果表示为不

同时间时残留活性占起始活性的百分比：

表

修饰 05分钟

10分钟15分钟20分钟

25分钟

无(亲

本)F188L+V336L+T525AF188I+Y422F+I660VN115D+F188LA30D+K40R+D261GT1

42A+N327S+K425E+K520R+N595IF188L+D261 G+T288PK40R+F188L+D261G+A4

83TT288K 100 100 100 100 100 100 100 100 100 23 63

71 73 38 47 60 56 64 9 49 60 60 24 39 67 48 31

> 3 48 51 51 15 25 66 40 18 1 52 43 44

13 19 63 36 7 0 47 38 39 10 11 67 30 4

上述数据表明与亲本淀粉酶相比，所述变体有明显改善的热稳定性。

在85℃与钙温育

通过与1mM Ca⁺⁺在85℃一起温育15分钟来检测Novamyl变体S32E。

所述变体有48％的残留活性，而亲本酶(Novamyl)在相同的条件下有32％的残留活

性。

DSC

此外，在pH4．3或5．5通过DSC(示差扫描量热计)检测一些Novamy变体的热稳

定性。另外，用亲本酶进行比较。将结果表示为变性温度(Tm)：

表4

修饰

在pH4．3下的Tm在pH5．5下的

无(亲

本)N115D+F188LT142A+N327S+K425E+K520R+N595I79℃86℃未

测定88℃92℃93℃

结果表明两种变体有改善的热稳定性。

实施例4：变体的比活性

在pH5．0和60℃，对Phadebas片剂作用后，通过比色测量确定淀粉酶活性。下

文列出了两种Novamyl变体，相对于Novamyl的结果：

表5

修饰

相对淀粉酶活性

无(亲

本)192-A-193△(191-

195)100110300

用上述MANU方法，通过在pH4．0和60℃下对麦芽三糖的作用进一步检测比活

性。结果表明与Novamyl相比，变体G370N、N371G有106％的麦芽三糖比活性。

实施例5：退化的抑制作用

按下列方法确定Novamyl和Novamyl变体抑制退化的效力：

将730毫克在所选pH(3．7，4．3或5．5)下的0．1M乙酸钠中的50％(w／w)支

链淀粉浆与20微升酶样品混合，然后将混合物在40℃密封的安瓿中温育1小时，

然后在100℃温育1小时以使样品明胶化。然后在室温下将样品老化7天以使支链

淀粉再结晶。包括不含酶的对照物。

老化后，以90℃／小时恒定的扫描速率从5℃-90℃扫描对样品进行DSC。取在热

图中第一吸热峰下的面积代表退化的支链淀粉量，将退化的相对抑制作用表示为相

对不含酶的对照物面积的减小(％)。

在下表中，将酶的效力表示为退化的相对抑制作用与酶剂量的比(以MANU／ml

计)：

表

ow>pH修饰MANU／ml相对

抑制效力

3．73．73．7A30D+K

40R+D261GT142A+N327S+K425E+K520R+N595I无(亲

本)0．230．070．270．380．290．38

>1．74．11．44．34．3N115D+F188L

无(亲

本)0．010．270．180．43181．6

ntry>5．55．55．55．55．55．5△(191-

195)+F188L+T189Y△(191-195)△(191-195)N115D+F188LT142A+D261G无(亲

本)0．020．020．050．010．140．270．120．140

．310．390．530．49676．2393．81．8

roup>

结果表明就抑制退化而言，许多变体均比亲本淀粉酶更有效。

实施例6：变体的抗变质作用

用European Straight Dough方法或者用加有或不加酶的酸性生面制造面包，在有盖

的盘中烘烤长面包以避免体积效应。使面包冷却2小时，然后分析纹理。然后将剩

余的长面包包裹在塑料袋中并在室温下贮存1、4和7天后分析纹理。

将每个长面包切成4片进行纹理分析；在压缩25％(P1)、压缩40％(P2)和保持压缩

40％恒定30秒(P3)后测量力。取P1为硬度，取比例(P3／P2)为面包屑的弹性。按

实施例7所述通过DSC确定贮存7天后的退化程度。

European Straight Dough(pH5．5-6．0)

以0-2mg酶／kg面粉的剂量检测Novamyl变体

(T142A+N327S+K425E+K520R+N595I)，用亲本酶(Novamyl)作比较。

结果表明在相同的剂量下，2小时和1天后，变体比亲本酶有更好的弹性(P3／P2)。

7天后的结果表明1-2mg／kg剂量的变体比相同剂量的亲本酶产生明显较软的面包

屑(较低的硬度，P1)。因此，在7天的贮存期内，变体有更好的抗变质作用。

酸性生面(pH约4．5)

在酸性生面检测Novamyl变体(F188L+D261G+T288P)，用亲本酶(Novamyl)作比较。

7天后得到有关硬度(P1)的结果，4天和7天后得到弹性(P3／P2)的结果，7天后得

到退化的结果：

表7

酶

剂量mg／kg面粉7天后的硬度

(P1)

无

02590亲本

13132变体

1314361226

表

酶剂量mg／kg 面粉4天后弹性7天

后弹性

无

00．490．47

ntry>亲本

13130．510．530．530．520．510．

51变体

130．590．570．570．58

ow>

表9

酶

剂量mg／kg 面粉7天退化(相对于对照

物)

无

0100％亲本

1313100％63％32％变

体1346％20％

结果表明在pH4．5的酸性生面中，所述变体对评估为硬度和弹性的纹理有显著的

改善作用。对于所有检测的参数，1-3mg／kg剂量的变体优于13mg／kg的亲本酶，

在任何剂量下，用变体得到的弹性是亲本酶无法匹敌的。

实施例7：变体的裂解模式

比较两种变体和亲本酶Novamyl的淀粉水解的裂解模式。

下列结果表明在50℃，用50mM乙酸钠、1mM CaCl₂，pH5．0在1％

(w／v)淀粉中温育24小时后形成的各寡糖(G1-G8)的重量百分比。用HPLC鉴定并

定量分析所述寡糖。

表

y>寡糖亲本△(191-

195)N115D+F188L

G8G

7G6G5G4G3G2G1------

96．53．51．72．67．510．121．128．728．3---

1．42．111．310．761．912．6

结果表明有明显改变的裂解模式。24小时后，Novamyl主要产生麦芽糖，基本上

没有更高级的寡糖。相反，两种变体产生显著量的麦芽三糖和更高级的寡糖。

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4938。 1 N SER A 1 10．254 56．595 38．175 1．00 15．64 7 43 CD LYS

A 7 18．160 63．123 46．350 1．00 9．80 6 2 CA SER A 1 11．216 55．

462 37．898 1．00 15．87 6 44 CE LYS A 7 17．698 64．488 45．795 1．

00 10．87 6 3 C SER A 1 12．466 55．723 38．726 1．00 14．53 6 45 NZ

LYS A 7 17．114 64．187 44．425 1．00 11．38 7 4 O SER A 1 12．585

56．773 39．369 1．00 15．99 8 46 N GLY A 8 21．036 58．214 45．577

1．00 13．10 7 5 CB SER A 1 11．527 55．345 36．397 1．00 21．54 6 47

CA GLY A 8 21．604 56．982 46．166 1．00 12．31 6 6 OG SER A 1 12

．305 56．503 36．045 1．00 20．33 8 48 C GLY A 8 22．718 56．358 45

．340 1．00 14．02 6 7 N SER A 2 13．466 54．795 38．551 1．00 18．07

7 49 O GLY A 8 23．109 55．205 45．579 1．00 13．36 8 8 CA SER A

2 14．705 55．061 39．291 1．00 19．33 6 50 N ASP A 9 23．133 57．04

8 44．293 1．00 11．90 7 9 C SER A 2 15．621 56．069 38．559 1．00 15

．87 6 51 CA ASP A 9 24．049 56．447 43．319 1．00 11．74 610 O SE

R A 2 16．573 56．563 39．209 1．00 16．73 8 52 C ASP A 9 25．478 5

6．996 43．442 1．00 10．18 611 CB SER A 2 15．490 53．735 39．422 1

．00 26．53 6 106 CB ILE A 15 37．192 59．663 28．343 1．00 10．73 612

OG SER A 2 15．918 53．392 38．123 1．00 21．07 8 107 CG1 ILE A 15

37．106 60．975 29．131 1．00 11．86 613 N SER A 3 15．136 56．545 37

．384 1．00 12．71 7 108 CG2 ILE A 15 37．626 60．014 26．904 1．00 12

．56 614 CA SER A 3 15．956 57．522 36．680 1．00 13．38 6 109 CD1 I

LE A 15 36．181 62．091 28．574 1．00 15．42 615 C SER A 3 15．873 5

8．916 37．316 1．00 12．57 6 110 N ILE A 16 34．926 57．450 26．561 1

．00 10．37 716 O SER A 3 16．759 59．749 37．029 1．00 15．22 8 111

CA ILE A 16 34．728 56．178 25．868 1．00 11．03 617 CB SER A 3 15

．434 57．682 35．219 1．00 16．30 6 112 C ILE A 16 35．990 55．729 25

．099 1．00 12．23 618 OG SER A 3 15．593 56．381 34．568 1．00 23．6

1 8 113 O ILE A 16 36．342 54．511 25．184 1．00 11．07 819 N ALA A

4 14．811 59．222 38．050 1．00 10．88 7 114 CB ILE A 16 33．578 56．

292 24．863 1．00 10．56 620 CA ALA A 4 14．574 60．623 38．384 1．00

11．38 6 115 CG1 ILE A 16 32．240 56．387 25．709 1．00 11．92 621 C

ALA A 4 15．599 61．115 39．409 1．00 12．81 6 116 CG2 ILE A 16 33．

444 55．053 23．953 1．00 11．18 622 O ALA A 4 15．888 62．314 39．35

5 1．00 12．58 8 117 CD1 ILE A 16 31．115 56．958 24．823 1．00 13．67

623 CB ALA A 4 13．132 60．682 38．956 1．00 14．28 6 118 N ASP A

17 36．565 56．624 24．314 1．00 10．08 724 N SER A 5 15．968 60．306

40．380 1．00 13．21 7 119 CA ASP A 17 37．730 56．165 23．518 1．00

8．61 625 CA SER A 5 16．905 60．780 41．427 1．00 14．29 6 120 C

ASP A 17 38．911 55．693 24．346 1．00 10．86 626 C SER A 5 18．163

59．941 41．357 1．00 16．01 6 121 O ASP A 17 39．777 54．987 23．831

1．00 11．03 827 O SER A 5 18．053 58．724 41．237 1．00 16．41 8 12

2 CB ASP A 17 38．184 57．422 22．675 1．00 11．30 628 CB SER A 5 1

6．218 60．613 42．785 1．00 15．57 6 123 CG ASP A 17 39．380 57．017

21．755 1．00 9．77 629 OG SER A 5 17．193 60．855 43．843 1．00 13

．17 8 124 OD1 ASP A 17 39．105 56．206 20．852 1．00 11．65 830 N V

AL A 6 19．340 60．530 41．476 1．00 10．07 7 125 OD2 ASP A 17 40．4

80 57．562 21．970 1．00 11．48 831 CA VAL A 6 20．589 59．751 41．56

7 1．00 10．13 6 126 N ARG A 18 38．972 55．999 25．646 1．00 9．54

732 C VAL A 6 21．169 59．955 42．963 1．00 10．99 6 127 CA ARG A

18 40．113 55．719 26．527 1．00 8．38 633 O VAL A 6 22．349 59．685

43．172 1．00 10．81 8 128 C ARG A 18 39．826 54．720 27．608 1．00

9．97 634 CB VAL A 6 21．639 60．160 40．513 1．00 13．85 6 129 O

ARG A 18 40．643 54．490 28．501 1．00 13．32 835 CG1 VAL A 6 21．00

2 59．694 39．148 1．00 15．29 6 130 CB ARG A 18 40．537 57．083 27．

137 1．00 11．02 636 CG2 VAL A 6 21．874 61．656 40．459 1．00 12．12

6 131 CG ARG A 18 40．931 58．139 26．063 1．00 9．63 637 N LYS A

7 20．369 60．349 43．964 1．00 10．30 7 132 CD ARG A 18 42．135 57

．721 25．237 1．00 9．86 638 CA LYS A 7 20．901 60．604 45．331 1．

00 9．78 6 133 NE ARG A 18 42．280 58．523 23．969 1．00 10．16 739

C LYS A 7 21．508 59．360 46．015 1．00 12．06 6 134 CZ ARG A 18 4

3．103 59．578 23．903 1．00 13．46 640 O LYS A 7 22．382 59．560 46

．857 1．00 12．59 8 135 NH1 ARG A 18 43．748 60．063 24．966 1．00 1

2．03 741 CB LYS A 7 19．830 61．187 46．264 1．00 11．40 6 136 NH2

ARG A 18 43．350 60．181 22．725 1．00 10．43 742 CG LYS A 7 19．41

4 62．588 45．680 1．00 12．09 6 137 N PHE A 19 38．648 54．007 27．4

97 1．00 11．25 7138 CA PHE A 19 38．296 53．057 28．601 1．00 10．13

6 180 N THR A 24 37．681 45．659 18．083 1．00 15．02 7139 C PHE

A 19 38．543 51．614 28．192 1．00 12．61 6 181 CA THR A 24 38．769

46．308 17．340 1．00 16．37 6140 O PHE A 19 39．528 51．024 28．677

1．00 12．51 8 182 C THR A 24 38．381 46．606 15．923 1．00 15．39 61

41 CB PHE A 19 36．798 53．294 28．945 1．00 13．20 6 183 O THR A

24 39．124 47．376 15．252 1．O0 16．40 8142 CG PHE A 19 36．342 52．

543 30．189 1．00 12．09 6 184 CB THR A 24 40．033 45．402 17．367 1

．00 18．68 6143 CD1 PHE A 19 36．849 52．908 31．423 1．00 12．96 6

185 OG1 THR A 24 39．710 44．147 16．673 1．00 17．99 8144 CD2 PHE

A 19 35．472 51．447 30．058 1．00 13．30 6 186 CG2 THR A 24 40．478

45．112 18．772 1．00 22．45 6145 CE1 PHE A 19 36．500 52．187 32．563

1．00 16．46 6 187 N THR A 25 37．228 46．150 15．423 1．00 16．09 7

146 CE2 PHE A 19 35．184 50．719 31．215 1．00 12．02 6 188 CA THR

A 25 36．864 46．330 14．019 1．00 16．07 6147 CZ PHE A 19 35．638 51

．089 32．482 1．00 11．98 6 189 C THR A 25 36．349 47．743 13．724 1

．00 16．52 6148 N TYR A 20 37．844 51．054 27．199 1．00 11．48 7 19

0 O THR A 25 36．215 48．013 12．538 1．00 20．25 8149 CA TYR A 20

38．154 49．694 26．772 1．00 11．40 6 191 CB THR A 25 35．780 45．3

66 13．475 1．00 20．06 6150 C TYR A 20 37．730 49．476 25．321 1．00

10．89 6 192 OG1 THR A 25 34．475 45．532 14．010 1．00 18．04 8151

O TYR A 20 36．593 49．813 24．934 1．00 11．80 8 193 CG2 THR A 25

36．248 43．924 13．739 1．00 21．26 6152 CB TYR A 20 37．417 48．69

6 27．719 1．00 12．88 6 194 N ASN A 26 36．066 48．509 14．802 1．00

13．98 7153 CG TYR A 20 37．927 47．270 27．504 1．00 13．88 6 195

CA ASN A 26 35．577 49．871 14．471 1．00 12．49 6154 CD1 TYR A 20

39．216 46．968 27．943 1．00 14．05 6 196 C ASN A 26 36．689 50．862

14．772 1．00 13．05 6155 CD2 TYR A 20 37．160 46．285 26．932 1．00

15．80 6 197 O ASN A 26 36．435 52．053 14．825 1．00 11．58 8156 CE

1 TYR A 20 39．717 45．678 27．800 1．00 16．74 6 198 CB ASN A 26 3

4．283 50．103 15．246 1．00 13．85 6157 CE2 TYR A 20 37．658 44．982

26．795 1．00 19．32 6 199 CG ASN A 26 34．435 49．981 16．739 1．00

15．62 6158 CZ TYR A 20 38．935 44．710 27．214 1．00 19．70 6 200 O

D1 ASN A 26 35．558 50．066 17．224 1．00 12．89 8159 OH TYR A 20 3

9．458 43．422 27．062 1．00 22．69 8 201 ND2 ASN A 26 33．339 49．79

6 17．497 1．00 16．36 7160 N ASP A 21 38．662 48．893 24．586 1．00

13．46 7 202 N ASN A 27 37．946 50．401 14．890 1．00 14．79 7161 CA

ASP A 21 38．414 48．628 23．134 1．00 14．35 6 203 CA ASN A 27 38

．972 51．353 15．290 1．00 12．19 6162 C ASP A 21 37．754 47．226 23

．097 1．00 14．61 6 204 C ASN A 27 39．404 52．337 14．189 1．00 13

．62 6163 O ASP A 21 38．426 46．196 23．063 1．00 13．84 8 205 O A

SN A 27 39．775 53．461 14．499 1．00 14．13 8164 CB ASP A 21 39．74

6 48．665 22．413 1．00 14．54 6 206 CB ASN A 27 40．235 50．575 15．

662 1．00 12．10 6165 CG ASP A 21 39．678 48．444 20．909 1．00 17．3

0 6 207 CG ASN A 27 40．150 49．884 17．001 1．00 15．80 6166 OD1 A

SP A 21 38．565 48．288 20．425 1．00 12．67 8 208 OD1 ASN A 27 39．

065 49．932 17．554 1．00 12．92 8167 OD2 ASP A 21 40．759 48．450 20

．282 1．00 15．87 8 209 ND2 ASN A 27 41．187 49．291 17．571 1．00 1

5．14 7168 N GLY A 22 36．430 47．219 23．040 1．00 12．11 7 210 N

ASN A 28 39．211 51．954 12．920 1．00 14．26 7169 CA GLY A 22 35．

683 45．934 23．110 1．00 15．21 6 211 CA ASN A 28 39．604 52．918 11

．854 1．00 15．71 6170 C GLY A 22 35．482 45．410 21．664 1．00 18．

33 6 212 C ASN A 28 38．672 52．705 10．661 1．00 14．39 6171 O GL

Y A 22 35．034 44．264 21．516 1．00 17．21 8 213 O ASN A 28 39．059

52．148 9．622 1．00 16．82 8172 N ASP A 23 35．786 46．189 20．639

1．00 13．30 7 214 CB ASN A 28 41．036 52．497 11．478 1．00 13．79

6173 CA ASP A 23 35．505 45．770 19．261 1．00 14．68 6 215 CG ASN

A 28 41．790 53．538 10．656 1．00 21．29 6174 C ASP A 23 36．634 46

．389 18．425 1．00 14．54 6 216 OD1 ASN A 28 41．391 54．685 10．535

1．00 17．46 8175 O ASP A 23 36．570 47．597 18．138 1．00 13．39 8

217 ND2 ASN A 28 42．936 53．086 10．108 1．00 24．72 7176 CB ASP A

23 34．163 46．271 18．762 1．00 13．59 6 218 N PRO A 29 37．442 53

．154 10．790 1．00 15．04 7177 CG ASP A 23 33．889 45．785 17．319 1

．00 16．74 6 219 CA PRO A 29 36．430 52．993 9．742 1．00 17．37 61

78 OD1 ASP A 23 34．805 45．200 16．750 1．00 17．96 8 220 C PRO A

29 36．734 53．802 8．507 1．00 18．08 6179 OD2 ASP A 23 32．782 46．

058 16．872 1．00 16．43 8 221 O PRO A 29 37．259 54．906 8．580 1．

00 16．51 8222 CB PRO A 29 35．087 53．483 10．312 1．00 17．71 6 264

O LEU A 35 42．472 58．755 15．182 1．00 14．18 8223 CG PRO A 29

35．394 53．615 11．787 1．00 17．95 6 265 CB LEU A 35 40．784 59．73

7 13．090 1．00 10．53 6224 CD PRO A 29 36．907 53．841 11．957 1．00

15．54 6 266 CG LEU A 35 40．170 60．460 11．891 1．00 12．89 6225

N ALA A 30 36．329 53．244 7．331 1．00 16．99 7 267 CD1 LEU A 35

38．783 61．033 12．240 1．00 13．47 6226 CA ALA A 30 36．533 54．024

6．117 1．00 19．06 6 268 CD2 LEU A 35 41．090 61．613 11．433 1．00

15．36 6227 C ALA A 30 35．841 55．375 6．161 1．00 16．15 6 269 N

TYR A 36 43．025 57．036 13．757 1．00 13．30 7228 O ALA A 30 36．

398 56．355 5．599 1．00 18．27 8 270 CA TYR A 36 43．335 56．061 14

．796 1．00 13．00 6229 CB ALA A 30 35．998 53．268 4．880 1．00 21

．27 6 271 C TYR A 36 44．826 55．913 15．032 1．00 15．18 6230 N L

YS A 31 34．697 55．514 6．833 1．00 15．01 7 272 O TYR A 36 45．61

0 55．855 14．049 1．00 15．86 8231 CA LYS A 31 34．012 56．812 6．8

86 1．00 14．64 6 273 CB TYR A 36 42．749 54．728 14．291 1．00 13．6

1 6232 C LYS A 31 34．944 57．908 7．416 1．00 15．07 6 274 CG TYR

A 36 43．149 53．492 15．076 1．00 12．30 6233 O LYS A 31 34．722 59

．094 7．172 1．00 14．25 8 275 CD1 TYR A 36 42．927 53．383 16．454

1．00 14．21 6234 CB LYS A 31 32．771 56．667 7．818 1．00 13．99 6 2

76 CD2 TYR A 36 43．807 52．460 14．391 1．00 16．88 6235 CG LYS A

31 31．981 57．980 8．050 1．00 13．23 6 277 CE1 TYR A 36 43．317 52

．206 17．122 1．00 14．97 6236 CD LYS A 31 30．617 57．569 8．669 1

．00 16．17 6 278 CE2 TYR A 36 44．182 51．320 15．075 1．00 19．02 62

37 CE LYS A 31 29．763 58．766 9．053 1．00 14．65 6 279 CZ TYR A

36 43．930 51．206 16．416 1．00 17．90 6238 NZ LYS A 31 30．427 59．

568 10．156 1．00 12．05 7 280 OH TYR A 36 44．299 50．063 17．135 1

．00 18．88 8239 N SER A 32 35．822 57．610 8．364 1．00 16．27 7 28

1 N ASP A 37 45．211 55．848 16．289 1．00 12．45 7240 CA SER A 32

36．675 58．587 9．038 1．00 14．39 6 282 CA ASP A 37 46．646 55．624

16．621 1．00 12．80 6241 C SER A 32 38．087 57．989 9．161 1．00 17

．62 6 283 C ASP A 37 46．700 54．350 17．441 1．00 14．03 6242 O S

ER A 32 38．770 57．968 10．193 1．00 17．19 8 284 O ASP A 37 46．50

7 54．281 18．673 1．00 13．32 8243 CB SER A 32 36．100 58．851 10．4

60 1．00 12．32 6 285 CB ASP A 37 47．120 56．834 17．463 1．00 13．4

6 6244 OG SER A 32 35．874 57．664 11．167 1．00 12．92 8 286 CG AS

P A 37 48．543 56．543 17．991 1．00 20．57 6245 N TYR A 33 38．596

57．524 8．010 1．00 14．71 7 287 OD1 ASP A 37 49．278 55．720 17．36

6 1．00 17．00 8246 CA TYR A 33 39．875 56．801 8．045 1．00 15．23

6 288 OD2 ASP A 37 48．902 57．113 19．028 1．00 17．32 8247 C TYR

A 33 41．051 57．676 8．444 1．00 14．94 6 289 N PRO A 38 47．163 53

．245 16．821 1．00 15．62 7248 O TYR A 33 41．042 58．848 8．023 1

．00 17．62 8 290 CA PRO A 38 47．375 52．024 17．548 1．00 15．67 62

49 CB TYR A 33 40．075 56．295 6．582 1．00 18．09 6 291 C PRO A 3

8 48．484 52．056 18．558 1．00 15．69 6250 CG TYR A 33 41．166 55．2

54 6．536 1．00 20．46 6 292 O PRO A 38 48．513 51．189 19．436 1．0

0 18．95 8251 CD1 TYR A 33 40．982 53．978 7．004 1．00 26．95 6 293

CB PRO A 38 47．669 50．946 16．450 1．00 17．01 6252 CD2 TYR A 33

42．408 55．618 6．002 1．00 31．14 6 294 CG PRO A 38 48．367 51．84

3 15．437 1．00 18．68 6253 CE1 TYR A 33 41．994 53．027 6．944 1．00

33．56 6 295 CD PRO A 38 47．570 53．192 15．409 1．00 18．22 6254 C

E2 TYR A 33 43．422 54．670 5．943 1．00 31．30 6 296 N THR A 39 4

9．385 53．031 18．514 1．00 15．60 7255 CZ TYR A 33 43．210 53．409

6．402 1．00 33．88 6 297 CA THR A 39 50．469 53．080 19．499 1．00 1

4．85 6256 OH TYR A 33 44．235 52．483 6．334 1．00 44．90 8 298 C

THR A 39 50．126 53．773 20．822 1．00 17．68 6257 N GLY A 34 42．0

39 57．105 9．114 1．00 12．92 7 299 O THR A 39 50．961 53．777 21．

719 1．00 17．01 8258 CA GLY A 34 43．281 57．836 9．403 1．00 14．9

2 6 300 CB THR A 39 51．692 53．847 18．947 1．00 19．14 6259 C GL

Y A 34 43．255 58．672 10．686 1．00 15．08 6 301 OG1 THR A 39 51．5

03 55．239 18．723 1．00 16．66 8260 O GLY A 34 44．274 59．342 10．9

56 1．00 15．24 8 302 CG2 THR A 39 52．083 53．233 17．573 1．00 22．

20 6261 N LEU A 35 42．253 58．417 11．548 1．00 12．52 7 303 N LYS

A 40 48．983 54．487 20．832 1．00 14．93 7262 CA LEU A 35 42．215

59．140 12．846 1．00 11．02 6 304 CA LYS A 40 48．588 55．225 22．04

1 1．00 14．22 6263 C LEU A 35 42．519 58．271 14．028 1．00 15．01 6

305 C LYS A 40 49．736 56．141 22．483 1．00 17．80 6306 O LYS A

40 50．009 56．348 23．685 1．00 17．78 8 348 CE LYS A 44 45．254 68

．171 22．334 1．00 15．83 6307 CB LYS A 40 48．104 54．324 23．207 1

．00 19．03 6 349 NZ LYS A 44 45．125 69．681 22．068 1．00 18．92 73

08 CG LYS A 40 47．023 53．320 22．775 1．00 18．65 6 350 N MET A

45 44．473 61．576 19．114 1．00 10．42 7309 CD LYS A 40 46．535 52．

543 24．031 1．00 21．38 6 351 CA MET A 45 43．881 60．686 18．112 1

．00 12．24 6310 CE LYS A 40 45．432 51．573 23．590 1．00 22．34 6 3

52 C MET A 45 42．952 59．664 18．768 1．00 11．36 6311 NZ LYS A 4

0 45．883 50．563 22．605 1．00 21．85 7 353 O MET A 45 43．011 59．

512 19．985 1．00 12．88 8312 N SER A 41 50．307 56．831 21．475 1．0

0 16．33 7 354 CB MET A 45 45．028 59．874 17．442 1．00 13．26 6313

CA SER A 41 51．307 57．853 21．746 1．00 17．21 6 355 CG AMET A 4

5 46．067 60．710 16．692 0．50 14．78 6314 C SER A 41 50．929 59．21

0 21．203 1．00 16．87 6 356 SD AMET A 45 45．379 61．237 15．135 0．

50 13．95 16315 O SER A 41 51．606 60．250 21．492 1．00 16．04 8 357

CE AMET A 45 45．728 60．040 13．903 0．50 12．41 6316 CB SER A 41

52．714 57．429 21．198 1．00 17．96 6 355 CG BMET A 45 45．776 60．

960 16．619 0．50 11．59 6317 OG SER A 41 52．625 57．387 19．782 1．

00 20．42 8 356 SD BMET A 45 46．918 60．290 15．431 0．50 16．20 163

18 N LYS A 42 49．895 59．315 20．388 1．00 13．73 7 357 CE BMET A

45 45．864 59．453 14．271 0．50 18．11 6319 CA LYS A 42 49．446 60

．589 19．836 1．00 12．77 6 358 N TYR A 46 42．122 58．961 17．976 1

．00 10．91 7320 C LYS A 42 48．152 60．921 20．603 1．00 13．20 6 35

9 CA TYR A 46 41．356 57．880 18．584 1．00 13．29 6321 O LYS A 42

47．111 60．351 20．317 1．00 12．98 8 360 C TYR A 46 42．263 56．69

1 18．938 1．00 13．10 5322 CB LYS A 42 49．193 60．477 18．321 1．00

14．60 6 361 O TYR A 46 43．076 56．318 18．094 1．00 12．46 8323 C

G LYS A 42 50．523 60．079 17．606 1．00 19．41 6 362 CB TYR A 46 4

0．258 57．364 17．660 1．00 12．44 6324 CD LYS A 42 50．228 60．163

16．078 1．00 25．03 6 363 CG TYR A 46 39．031 58．210 17．416 1．00

13．02 6325 CE LYS A 42 51．611 60．340 15．395 1．00 34．65 6 364 C

D1 TYR A 46 39．075 59．210 16．436 1．00 11．30 6326 NZ LYS A 42 5

2．071 58．949 15．130 1．00 41．02 7 365 CD2 TYR A 46 37．846 57．97

8 18．105 1．00 12．45 6327 N TRP A 43 48．256 61．858 21．565 1．00

11．08 7 366 CE1 TYR A 46 37．940 59．997 16．146 1．00 12．75 6328 C

A TRP A 43 47．235 61．925 22．643 1．00 13．35 6 367 CE2 TYR A 46

36．683 58．746 17．838 1．00 9．77 6329 C TRP A 43 45．915 62．494 2

2．162 1．00 11．08 6 368 CZ TYR A 46 36．789 59．707 16．881 1．00 1

0．60 6330 O TRP A 43 45．002 62．429 22．997 1．00 13．47 8 369 OH

TYR A 46 35．703 60．490 16．547 1．00 11．65 8331 CB TRP A 43 47．8

31 62．848 23．743 1．00 14．15 6 370 N TRP A 47 42．097 56．222 20．

188 1．00 9．67 7332 CG TRP A 43 48．739 61．957 24．592 1．00 12．91

6 371 CA TRP A 47 42．866 55．089 20．664 1．00 11．50 6333 CD1 TRP

A 43 50．014 61．590 24．338 1．00 14．88 6 372 C TRP A 47 42．065 5

3．770 20．579 1．00 12．29 6334 CD2 TRP A 43 48．362 61．357 25．845

1．00 12．18 6 373 O TRP A 47 42．633 52．676 20．711 1．00 12．20 83

35 NE1 TRP A 43 50．507 60．770 25．364 1．00 16．61 7 374 CB TRP A

47 43．430 55．285 22．077 1．00 12．80 6336 CE2 TRP A 43 49．467 60

．633 26．297 1．00 17．08 6 375 CG TRP A 47 44．548 56．316 22．086

1．00 10．46 6337 CE3 TRP A 43 47．186 61．367 26．617 1．00 13．97 6

376 CD1 TRP A 47 45．068 57．007 21．037 1．00 11．88 6338 CZ2 TRP A

43 49．497 59．891 27．501 1．00 19．44 6 377 CD2 TRP A 47 45．300 56

．687 23．218 1．00 10．01 6339 CZ3 TRP A 43 47．223 60．644 27．814 1

．00 14．34 6 378 NE1 TRP A 47 46．060 57．853 21．485 1．00 11．36 73

40 CH2 TRP A 43 48．333 59．925 28．265 1．00 15．92 6 379 CE2 TRP A

47 46．219 57．700 22．820 1．00 12．07 6341 N LYS A 44 45．846 63．

088 20．972 1．00 11．78 7 380 CE3 TRP A 47 45．198 56．392 24．603 1

．00 12．09 6342 CA LYS A 44 44．532 63．606 20．529 1．00 10．59 6 3

81 CZ2 TRP A 47 47．103 58．301 23．715 1．00 13．05 6343 C LYS A 4

4 43．959 62．797 19．362 1．00 11．15 6 382 CZ3 TRP A 47 46．072 56．

974 25．484 1．00 15．07 6344 O LYS A 44 43．021 63．227 18．707 1．0

0 11．48 8 383 CH2 TRP A 47 47．002 57．939 25．033 1．00 16．33 6345

CB LYS A 44 44．647 65．112 20．097 1．00 11．58 6 384 N GLY A 48

40．752 53．875 20．442 1．00 10．96 7346 CG LYS A 44 45．053 65．911

21．382 1．00 11．48 6 385 CA GLY A 48 39．995 52．631 20．097 1．00

11．53 6347 CD LYS A 44 44．928 67．435 21．011 1．00 12．19 6 386 C

GLY A 48 38．960 52．197 21．106 1．00 11．03 6387 O GLY A 48 38

．208 51．215 20．845 1．00 12．01 8 429 CA ARG A 55 29．382 46．875

28．101 1．00 13．29 6388 N GLY A 49 38．834 52．862 22．221 1．00 12

．42 7 430 C ARG A 55 30．112 45．671 28．652 1．00 12．91 6389 CA

GLY A 49 37．789 52．443 23．230 1．00 12．08 6 431 O ARG A 55 29．

684 44．943 29．596 1．00 13．96 8390 C GLY A 49 36．451 52．679 22．

614 1．00 9．81 6 432 CB ARG A 55 28．627 46．458 26．819 1．00 13．

43 6391 O GLY A 49 36．173 53．629 21．880 1．00 10．92 8 433 CG A

RG A 55 27．364 45．611 27．165 1．00 13．64 6392 N ASP A 50 35．433

51．851 23．065 1．00 10．42 7 434 CD ARG A 55 26．723 44．974 25．8

77 1．00 13．15 6393 CA ASP A 50 34．135 51．985 22．429 1．00 11．91

6 435 NE ARG A 55 27．745 44．040 25．358 1．00 13．30 7394 C ASP

A 50 32．977 51．516 23．344 1．00 11．85 6 436 CZ ARG A 55 28．117

42．905 25．921 1．00 14．35 6395 O ASP A 50 33．188 51．228 24．489

1．00 12．76 8 437 NH1 ARG A 55 27．475 42．404 27．011 1．00 15．82

7396 CB ASP A 50 34．148 51．188 21．094 1．00 10．66 6 438 NH2 ARG

A 55 29．125 42．171 25．446 1．00 17．12 7397 CG ASP A 50 34．693 4

9．790 21．327 1．00 14．50 6 439 N GLN A 56 31．265 45．354 28．031

1．00 11．75 7398 OD1 ASP A 50 34．446 49．184 22．384 1．00 11．19 8

440 CA GLN A 56 32．050 44．171 28．503 1．00 12．69 6399 OD2 ASP

A 50 35．425 49．205 20．532 1．00 11．87 8 441 C GLN A 56 32．530 4

4．339 29．945 1．00 14．76 6400 N LEU A 51 31．762 51．615 22．778 1

．00 11．80 7 442 O GLN A 56 32．895 43．338 30．611 1．00 15．16 840

1 CA LEU A 51 30．580 51．320 23．617 1．00 11．32 6 443 CB GLN A

56 33．249 43．948 27．536 1．00 12．12 6402 C LEU A 51 30．568 49．8

43 23．973 1．00 13．43 6 444 CG GLN A 56 32．718 43．310 26．223 1．

00 12．45 6403 O LEU A 51 30．145 49．499 25．090 1．00 11．80 8 445

CD GLN A 56 33．748 43．189 25．110 1．00 18．74 6404 CB LEU A 51

29．272 51．662 22．869 1．00 12．03 6 446 OE1 GLN A 56 33．441 43．1

61 23．879 1．00 21．22 8405 CG LEU A 51 29．178 53．205 22．638 1．0

0 11．71 6 447 NE2 GLN A 56 34．957 43．066 25．540 1．00 13．29 7406

CD1 LEU A 51 28．036 53．389 21．666 1．00 13．88 6 448 N LYS A 57

32．816 45．574 30．355 1．00 13．93 7407 CD2 LEU A 51 28．915 53．93

0 23．954 1．00 15．76 6 449 CA LYS A 57 33．243 45．881 31．703 1．0

0 11．77 6408 N GLU A 52 30．942 48．987 23．037 1．00 12．67 7 450

C LYS A 57 32．146 46．200 32．702 1．00 13．05 6409 CA GLU A 52 3

0．995 47．541 23．443 1．00 12．25 6 451 O LYS A 57 32．397 46．651

33．834 1．00 12．11 8410 C GLU A 52 32．024 47．239 24．516 1．00 12

．73 6 452 CB LYS A 57 34．240 47．112 31．625 1．00 12．27 6411 O

GLU A 52 31．816 46．375 25．382 1．00 13．32 8 453 CG LYS A 57 35

．508 46．752 30．818 1．00 13．15 6412 CB GLU A 52 31．182 46．786 2

2．122 1．00 16．82 6 454 CB LYS A 57 36．167 45．442 31．318 1．00 1

3．38 6413 CG GLU A 52 31．390 45．298 22．295 1．00 22．57 6 455 CB

LYS A 57 37．577 45．277 30．729 1．00 16．88 6414 CD GLU A 52 30

．227 44．545 22．992 1．00 12．69 6 456 NZ LYS A 57 38．170 43．960

31．261 1．00 17．21 7415 OE1 GLU A 52 29．097 45．029 23．005 1．00

17．98 8 457 N LEU A 58 30．883 45．891 32．388 1．00 12．90 7416 OE

2 GLU A 52 30．680 43．475 23．419 1．00 16．49 8 458 CA LEU A 58 2

9．789 46．048 33．338 1．00 14．31 6417 N GLY A 53 33．114 48．012 2

4．628 1．00 12．03 7 459 C LEU A 58 29．981 45．299 34．668 1．00 12

．68 6418 CA GLY A 53 34．108 47．857 25．680 1．00 13．18 6 460 O

LEU A 58 29．737 45．865 35．732 1．00 13．94 8419 C GLY A 53 33．4

71 48．292 27．005 1．00 12．67 6 461 CB LEU A 58 28．407 45．779 32

．723 1．00 12．52 6420 O GLY A 53 33．737 47．586 28．000 1．00 11．

91 8 462 CG LEU A 58 27．963 46．878 31．718 1．00 12．14 6421 N VA

L A 54 32．653 49．355 27．005 1．00 11．80 7 463 CD1 LEU A 58 26．70

9 46．366 30．943 1．00 14．87 6422 CA VAL A 54 31．996 49．680 28．2

80 1．00 10．05 6 464 CD2 LEU A 58 27．586 48．136 32．488 1．00 15．

84 6423 C VAL A 54 31．078 48．502 28．715 1．00 12．37 6 465 N PR

O A 59 30．555 44．107 34．670 1．00 13．13 7424 O VAL A 54 31．055

48．111 29．879 1．00 12．15 8 466 CA PRO A 59 30．776 43．396 35．93

7 3．00 14．64 6425 CB VAL A 54 31．154 50．947 28．220 1．00 11．03

6 467 C PRO A 59 31．759 44．139 36．827 1．00 14．63 6426 CG1 VAL

A 54 30．449 51．255 29．552 1．00 13．86 6 468 O PRO A 59 31．532 4

4．250 38．038 1．00 15．79 8427 CG2 VAL A 54 32．100 52．143 27．853

1．00 11．86 6 469 CB PRO A 59 31．436 42．034 35．525 1．00 15．40

6428 N ARG A 55 30．387 47．952 27．708 1．00 9．95 7 470 CG PRO

A 59 30．719 41．845 34．161 1．00 16．79 6471 CD PRO A 59 30．807 43

．247 33．514 1．00 16．71 6 508 OE1BGLN A 63 34．480 42．416 41．279

0．33 14．24 8472 N TYR A 60 32．806 44．717 36．210 1．00 12．89 7

509 NE2BGLN A 63 34．884 42．519 43．537 0．33 12．44 7473 CA TYR A

60 33．789 45．511 36．994 1．00 12．47 6 510 N LEU A 64 32．481 47

．646 41．498 1．00 10．99 7474 C TYR A 60 33．072 46．731 37．584 1

．00 12．64 6 511 CA LEU A 64 32．993 48．909 42．087 1．00 15．73 64

75 O TYR A 60 33．237 46．994 38．797 1．00 13．63 8 512 C LEU A 64

31．893 49．656 42．837 1．00 14．21 6476 CB TYR A 60 34．918 45．92

0 36．026 1．00 12．16 6 513 O LEU A 64 32．253 50．516 43．659 1．00

14．81 8477 CG TYR A 60 35．856 46．938 36．667 1．00 12．17 6 514 C

B LEU A 64 33．536 49．777 40．930 1．00 14．15 6478 CD1 TYR A 60 36

．917 46．528 37．462 1．00 13．23 6 515 CG LEU A 64 34．050 51．201

41．274 1．00 13．04 6479 CD2 TYR A 60 35．602 48．293 36．453 1．00 1

2．24 6 516 CD1 LEU A 64 35．177 51．132 42．303 1．00 12．46 6480 CE

1 TYR A 60 37．730 47．509 38．049 1．00 12．99 6 517 CD2 LEU A 64 34

．587 51．825 39．963 1．00 12．70 6481 CE2 TYR A 60 36．438 49．268 3

7．022 1．00 14．93 6 518 N GLY A 65 30．605 49．492 42．566 1．00 14

．23 7482 CZ TYR A 60 37．473 48．852 37．823 1．00 14．75 6 519 CA

GLY A 65 29．537 50．247 43．205 1．00 13．78 6483 OH TYR A 60 38．2

87 49．782 38．464 1．00 13．93 8 520 C GLY A 65 28．987 51．337 42．

311 1．00 14．56 6484 N LEU A 61 32．298 47．410 36．735 1．00 11．74

7 521 O GLY A 65 28．207 52．222 42．758 1．00 13．13 8485 CA LEU

A 61 31．622 48．610 37．225 1．00 11．91 6 522 N VAL A 66 29．343 51

．265 41．014 1．00 12．13 7486 C LEU A 61 30．570 48．316 38．272 1

．00 14．11 6 523 CA VAL A 66 28．773 52．267 40．114 1．00 10．77 64

87 O LEU A 61 30．508 49．022 39．283 1．00 13．33 8 524 C VAL A 66

27．297 52．007 39．842 1．00 13．82 6488 CB LEU A 61 30．993 49．382

36．051 1．00 12．06 6 525 O VAL A 66 26．933 50．836 39．617 1．00

13．38 8489 CG LEU A 61 32．030 49．809 34．992 1．00 13．18 6 526 CB

VAL A 66 29．491 52．192 38．744 1．00 11．10 6490 CD1 LEU A 61 31

．263 50．310 33．753 1．00 15．35 6 527 CG1 VAL A 66 28．892 53．220

37．731 1．00 12．12 6491 CD2 LEU A 61 32．865 50．971 35．605 1．00 1

6．34 6 528 CG2 VAL A 66 30．961 52．489 38．974 1．00 14．48 6492 N

LYS A 62 29．850 47．217 38．162 1．00 12．47 7 529 N THR A 67 26．4

31 53．016 39．992 1．00 10．70 7493 CA LYS A 62 28．890 46．844 39．

202 1．00 13．25 6 530 CA THR A 67 25．022 52．822 39．675 1．00 12．

22 6494 C LYS A 62 29．614 46．558 40．535 1．00 13．60 6 531 C THR

A 67 24．526 53．737 38．565 1．00 13．77 6495 O LYS A 62 29．149 47

．032 41．576 1．00 15．97 8 532 O THR A 67 23．404 53．538 38．103 1

．00 13．29 8496 CB LYS A 62 28．117 45．588 38．730 1．00 14．71 6 53

3 CB THR A 67 24．072 52．926 40．898 1．00 14．25 6497 CG LYS A 62

27．011 45．263 39．764 1．00 17．27 6 534 OG1 THR A 67 24．680 53．7

91 41．874 1．00 13．89 8498 CD LYS A 62 25．908 44．363 39．223 1．0

0 30．17 6 535 CG2 THR A 67 24．085 51．519 41．584 1．00 14．96 6499

CE LYS A 62 24．879 44．088 40．343 1．00 25．52 6 536 N THR A 68 2

5．351 54．723 38．156 1．00 12．63 7500 NZ LYS A 62 23．887 45．203 4

0．515 1．00 24．63 7 537 CA THR A 68 25．042 55．479 36．914 1．00 1

0．68 6501 N GLN A 63 30．722 45．781 40．455 1．00 12．05 7 538 C T

HR A 68 26．379 55．684 36．193 1．00 9．37 6502 CA GLN A 63 31．43

7 45．448 41．660 1．00 10．80 6 539 O THR A 68 27．313 56．214 36．7

75 1．00 11．86 8503 C GLN A 63 32．010 46．705 42．325 1．00 13．71

6 540 CB THR A 68 24．388 56．837 37．236 1．00 13．89 6504 O GLN A

63 32．200 46．751 43．544 1．00 13．66 8 541 OG1 THR A 68 23．094 56

．649 37．793 1．00 13．19 8505 CB AGLN A 63 32．582 44．501 41．262

0．66 17．93 6 542 CG2 THR A 68 24．269 57．734 35．965 1．00 14．32 6

506 CG AGLN A 63 32．178 43．092 40．865 0．66 27．01 6 543 N ILE A

69 26．394 55．287 34．896 1．00 9．42 7507 CD AGLN A 63 33．421 42．

362 40．343 0．66 35．95 6 544 CA ILE A 69 27．605 55．600 34．073 1．

00 8．17 6508 OE1AGLN A 63 34．283 42．022 41．149 0．66 40．99 8 54

5 C ILE A 69 27．249 56．897 33．377 1．00 11．16 6509 NE2AGLN A 63

33．525 42．128 39．043 0．66 36．04 7 546 O ILE A 69 26．200 57．080

32．734 1．00 12．50 8505 CB BGLN A 63 32．511 44．387 41．345 0．33

7．59 6 547 CB ILE A 69 27．714 54．510 32．986 1．00 12．66 6506 CG B

GLN A 63 33．072 43．793 42．621 0．33 8．29 6 548 CG1 ILE A 69 28．1

60 53．214 33．736 1．00 14．05 6507 CD BGLN A 63 34．234 42．824 42

．408 0．33 8．28 6 549 CG2 ILE A 69 28．737 54．893 31．900 1．00 11

．22 6550 CD1 ILE A 69 27．937 52．008 32．775 1．00 13．93 6 592 CG2

VAL A 74 25．882 58．894 22．161 1．00 10．26 6551 N TRP A 70 28．1

96 57．872 33．425 1．00 9．74 7 593 N LEU A 75 27．708 60．912 19．

980 1．00 10．62 7552 CA TRP A 70 28．095 59．093 32．600 1．00 10．3

4 6 594 CA LEU A 75 27．182 61．136 18．619 1．00 10．48 6553 C TRP

A 70 28．991 58．790 31．403 1．00 11．63 6 595 C LEU A 75 28．305

61．464 17．620 1．00 12．02 6554 O TRP A 70 30．214 58．751 31．558

1．00 11．51 8 596 O LEU A 75 29．436 61．678 18．016 1．00 11．28 85

55 CB TRP A 70 28．494 60．327 33．441 1．00 9．83 6 597 CB LEU A

75 26．111 62．279 18．660 1．00 10．81 6556 CG TRP A 70 28．954 61．

558 32．738 1．00 8．81 6 598 CG LEU A 75 24．952 61．966 19．634 1

．00 11．49 6557 CD1 TRP A 70 29．050 61．770 31．360 1．00 13．03 6 5

99 CD1 LEU A 75 24．074 63．178 19．911 1．00 11．47 6558 CD2 TRP A

70 29．591 62．698 33．356 1．00 10．57 6 600 CD2 LEU A 75 24．074 60

．864 18．960 1．00 11．05 6559 NE1 TRP A 70 29．645 63．016 31．118 1

．00 12．41 7 601 N ASP A 76 27．958 61．296 16．347 1．00 10．11 756

0 CE2 TRP A 70 30．017 63．558 32．338 1．00 10．48 6 602 CA ASP A

76 29．020 61．292 15．299 1．00 9．23 6561 CE3 TRP A 70 29．830 63．

007 34．699 1．00 12．18 6 603 C ASP A 76 29．821 62．605 15．351 1．

00 9．60 6562 CZ2 TRP A 70 30．721 64．729 32．587 1．00 9．61 6 604

O ASP A 76 29．263 63．683 15．155 1．00 11．11 8563 CZ3 TRP A 70 3

0．426 64．234 34．950 1．00 11．62 6 605 CB ASP A 76 28．264 61．153

13．979 1．00 9．89 6564 CH2 TRP A 70 30．896 65．061 33．914 1．00 1

3．98 6 606 CG ASP A 76 29．177 61．079 12．745 1．00 12．56 6565 N

LEU A 71 28．373 58．542 30．225 1．00 10．83 7 607 OD1 ASP A 76 30

．380 60．856 12．895 1．00 12．97 8566 CA LEU A 71 29．219 58．311 2

9．023 1．00 11．92 6 608 OD2 ASP A 76 28．617 61．239 11．641 1．00

11．97 8567 C LEU A 71 29．585 59．691 28．439 1．00 10．49 6 609 N

ASN A 77 31．131 62．435 15．524 1．00 9．80 7568 O LEU A 71 28．6

69 60．552 28．276 1．00 10．64 8 610 CA ASN A 77 32．043 63．570 15

．534 1．00 9．86 6569 CB LEU A 71 28．342 57．617 27．923 1．00 11．

13 6 611 C ASN A 77 32．766 63．691 14．180 1．00 10．69 6570 CG LE

U A 71 27．991 56．159 28．240 1．00 11．31 6 612 O ASN A 77 32．797

62．759 13．385 1．00 10．51 8571 CD1 LEU A 71 27．073 55．665 27．0

96 1．00 10．98 6 613 CB ASN A 77 33．117 63．370 16．619 1．00 10．1

3 6572 CD2 LEU A 71 29．253 55．314 28．322 1．00 11．96 6 614 CG AS

N A 77 32．685 63．988 17．945 1．00 13．40 6

573 N SER A 72 30．870 59．865 28．066 1．00 10．17 7 615 OD1 AS

N A 77 33．515 64．636 18．600 1．00 10．92 8574 CA SER A 72 31．250

60．995 27．218 1．00 9．81 6 616 ND2 ASN A 77 31．412 63．908 18．3

41 1．00 11．73 7575 C SER A 72 30．455 60．988 25．920 1．00 11．22

6 617 N LEU A 78 33．296 64．886 13．967 1．00 10．62 7576 O SER A

72 29．733 60．011 25．572 1．00 10．33 8 618 CA LEU A 78 34．240 65

．195 12．866 1．00 11．24 6577 CB SER A 72 32．773 60．898 26．944 1

．00 10．62 6 619 C LEU A 78 34．929 63．977 12．309 1．00 8．87 6S7

8 OG SER A 72 33．092 59．694 26．237 1．00 11．62 8 620 O LEU A 7

8 35．632 63．257 13．026 1．00 12．04 8579 N PRO A 73 30．447 62．03

4 25．128 1．00 11．10 7 621 CB LEU A 78 35．257 66．197 13．506 1．0

0 9．81 6580 CA PRO A 73 29．427 62．188 24．048 1．00 11．86 6 622

CG LEU A 78 36．289 66．679 12．399 1．00 9．30 6581 C PRO A 73 29

．521 61．057 23．042 1．00 13．54 6 623 CD1 LEU A 78 35．622 67．597

11．418 1．00 11．34 6582 O PRO A 73 30．653 60．649 22．674 1．00 1

1．75 8 624 CD2 LEU A 78 37．382 67．439 13．176 1．00 13．04 6583 CB

PRO A 73 29．672 63．563 23．414 1．00 10．32 6 625 N ASP A 79 34

．801 63．867 10．945 1．00 11．36 7584 CG PRO A 73 30．360 64．313 2

4．557 1．00 10．23 6 626 CA ASP A 79 35．393 62．670 10．348 1．00 9

．32 6585 CD PRO A 73 31．228 63．286 25．358 1．00 11．09 6 627 C

ASP A 79 36．754 62．947 9．688 1．00 12．70 6586 N VAL A 74 28．34

5 60．538 22．623 1．00 11．02 7 628 O ASP A 79 37．275 62．042 9．0

26 1．00 14．30 8587 CA VAL A 74 28．351 59．338 21．794 1．00 9．14

6 629 CB ASP A 79 34．468 62．189 9．168 1．00 14．19 6588 C VAL

A 74 27．998 59．628 20．344 1．00 9．79 6 630 CG ASP A 79 33．217 6

1．518 9．658 1．00 15．14 6589 O VAL A 74 28．041 58．700 19．549 1

．00 10．96 8 631 OD1 ASP A 79 33．208 61．150 10．841 1．00 12．50 8

590 CB VAL A 74 27．260 58．313 22．311 1．00 9．29 6 632 OD2 ASP

A 79 32．239 61．307 8．931 1．00 12．26 8591 CG1 VAL A 74 27．541 5

7．935 23．780 1．00 11．66 6 633 N THR A 80 37．307 64．115 9．950

1．00 12．57 7634 CA THR A 80 38．652 64．479 9．456 1．00 14．13 6

676 CB ASN A 86 44．190 67．732 16．468 1．00 11．52 6635 C THR A

80 39．521 64．930 10．635 1．00 13．16 6 677 CG ASN A 86 43．470 68

．295 17．677 1．00 13．68 6636 O THR A 80 39．072 64．981 11．769 1

．00 12．58 8 678 OD1 ASN A 86 42．743 67．535 18．341 1．00 14．08 8

637 CB THR A 80 38．583 65．712 8．534 1．00 14．19 6 679 ND2 ASN

A 86 43．644 69．546 18．063 1．00 15．21 7638 OG1 THR A 80 38．265 6

6．927 9．264 1．00 15．46 8 680 N THR A 87 41．877 65．099 16．705

1．00 10．11 7639 CG2 THR A 80 37．593 65．645 7．372 1．00 19．78 6

681 CA THR A 87 40．619 64．459 16．251 1．00 10．70 6640 N LEU A

81 40．809 65．216 10．327 1．00 13．37 7 682 C THR A 87 39．525 64．

643 17．317 1．00 11．84 6641 CA LEU A 81 41．651 65．864 11．341 1．

00 10．22 6 683 O THR A 87 39．764 65．021 18．471 1．00 11．11 8642

C LEU A 81 41．263 67．297 11．488 1．00 12．10 6 684 CB THR A 87

40．745 62．924 16．124 1．00 12．30 6643 O LEU A 81 40．635 67．900

10．595 1．00 12．72 8 685 OG1 THR A 87 40．840 62．298 17．444 1．00

11．34 8644 CB LEU A 81 43．143 65．818 10．830 1．00 10．42 6 686 C

G2 THR A 87 41．961 62．467 15．375 1．00 11．19 6645 CG LEU A 81 4

3．643 64．345 10．809 1．00 15．27 6 687 N GLY A 88 38．307 64．357

16．903 1．00 11．28 7646 CD1 LEU A 81 44．897 64．351 9．927 1．00 2

1．14 6 688 CA GLY A 88 37．184 64．329 17．887 1．00 10．27 6647 CD

2 LEU A 81 44．059 63．885 12．244 1．00 14．05 6 689 C GLY A 88 37

．107 63．063 18．721 1．00 10．54 6648 N ALA A 82 41．647 67．888 12

．629 1．00 11．74 7 690 O GLY A 88 35．954 62．712 19．121 1．00 10

．21 8649 CA ALA A 82 41．548 69．320 12．798 1．00 13．34 6 691 N

TYR A 89 38．196 62．404 19．087 1．00 10．33 7650 C ALA A 82 42．9

41 69．801 13．202 1．00 12．91 6 692 CA TYR A 89 38．134 61．241 19

．955 1．00 10．06 6651 O ALA A 82 43．208 70．247 14．316 1．00 11．

11 8 693 C TYR A 89 37．314 61．476 21．204 1．00 11．70 6652 CB AL

A A 82 40．566 69．586 13．989 1．00 14．40 6 694 O TYR A 89 36．760

60．489 21．732 1．00 11．42 8653 N GLY A 83 43．811 69．835 12．180

1．00 12．89 7 695 CB TYR A 89 39．564 60．769 20．316 1．00 9．10

6664 CA GLY A 83 45．245 70．145 12．484 1．00 11．52 6 696 CG TYR

A 89 40．152 61．653 21．412 1．00 11．07 6655 C GLY A 83 45．960 68

．860 12．923 1．00 12．02 6 697 CD1 TYR A 89 40．732 62．857 21．106

1．00 10．61 6656 O GLY A 83 45．405 67．737 13．060 1．00 11．47 8

698 CD2 TYR A 89 40．058 61．256 22．750 1．00 9．12 6657 N THR A

84 47．262 68．987 13．230 1．00 12．31 7 699 CE1 TYR A 89 41．243 63

．688 22．115 1．00 9．21 6658 CA THR A 84 48．160 67．879 13．444 1

．00 11．91 6 700 CE2 TYR A 89 40．505 62．054 23．777 1．00 11．90 66

59 C THR A 84 47．716 66．883 14．496 1．00 10．74 6 701 CZ TYR A

89 41．098 63．267 23．443 1．00 10．92 6660 O THR A 84 47．554 67．2

13 15．687 1．00 11．33 8 702 OH TYR A 89 41．593 64．126 24．411 1．

00 10．82 8661 CB THR A 84 49．570 68．477 13．888 1．00 10．32 6 703

N HIS A 90 37．283 62．703 21．748 1．00 10．85 7662 OG1 THR A 84

49．942 69．432 12．873 1．00 12．17 8 704 CA HIS A 90 36．623 62．983

23．011 1．00 9．54 6663 CG2 THR A 84 50．533 67．298 14．074 1．00

13．58 6 705 C HIS A 90 35．095 63．104 22．837 1．00 7．69 6664 N

ASP A 85 47．462 65．652 14．019 1．00 12．06 7 706 O HIS A 90 34．3

92 63．040 23．856 1．00 9．02 8665 CA ASP A 85 47．117 64．552 14．9

33 1．00 10．80 6 707 CB HIS A 90 37．178 64．338 23．555 1．00 10．73

6666 C ASP A 85 45．981 64．902 15．894 1．00 12．31 6 708 CG HIS

A 90 37．294 65．403 22．507 1．00 11．48 6667 O ASP A 85 45．986 64

．416 17．030 1．00 13．43 8 709 ND1 HIS A 90 36．210 66．035 21．926

1．00 9．73 7668 CB ASP A 85 48．356 64．077 15．747 1．00 14．44 6 7

10 CD2 HIS A 90 38．405 65．898 21．906 1．00 8．93 6669 CG ASP A 8

5 49．500 63．600 14．831 1．00 22．31 6 711 CE1 HIS A 90 36．686 66．

903 21．010 1．00 10．94 6670 OD1 ASP A 85 49．284 63．065 13．744 1

．00 14．91 8 712 NE2 HIS A 90 37．988 66．862 20．995 1．00 10．18 76

71 OD2 ASP A 85 50．645 63．782 15．275 1．00 23．25 8 713 N GLY A

91 34．616 63．356 21．629 1．00 9．66 7672 N ASN A 86 45．024 65．7

12 15．418 1．00 10．53 7 714 CA GLY A 91 33．143 63．393 21．404 1．

00 9．79 6673 CA ASN A 86 44．024 66．196 16．401 1．00 10．12 6 715

C GLY A 91 32．505 64．768 21．395 1．00 10．82 6674 C ASN A 86 4

2．644 65．784 15．880 1．00 9．75 6 716 O GLY A 91 31．287 64．916

21．102 1．00 11．09 8675 O ASN A 86 42．241 66．073 14．747 1．00 12

．30 8 717 N TYR A 92 33．288 65．840 21．633 1．00 10．15 7718 CA

TYR A 92 32．653 67．152 21．753 1．00 10．44 6 760 NH2 ARG A 95 30

．477 64．026 7．380 1．00 15．12 7719 C TYR A 92 32．556 67．935 20

．459 1．00 8．85 6 761 N ASP A 96 26．880 65．176 13．503 1．00 11

．44 7720 O TYR A 92 32．132 69．141 20．520 1．00 9．64 8 762 CA

ASP A 96 25．536 64．640 13．218 1．00 11．75 6721 CB TYR A 92 33．

461 67．977 22．837 1．00 10．08 6 763 C ASP A 96 24．977 64．166 14

．570 1．00 10．37 6722 CG TYR A 92 33．217 67．385 24．219 1．00 10

．98 6 764 O ASP A 96 25．448 63．154 15．091 1．00 12．67 8723 CD1

TYR A 92 32．091 67．719 24．974 1．00 10．25 6 765 CB ASP A 96 25

．622 63．467 12．217 1．00 10．69 6724 CD2 TYR A 92 34．112 66．472

24．730 1．00 10．46 6 766 CG ASP A 96 24．238 63．012 11．732 1．00

14．77 6725 CE1 TYR A 92 31．905 67．143 26．247 1．00 10．96 6 767 O

D1 ASP A 96 23．229 63．251 12．412 1．00 11．10 8726 CE2 TYR A 92

33．932 65．888 25．983 1．00 14．14 6 768 OD2 ASP A 96 24．218 62．3

43 10．651 1．00 15．82 8727 CZ TYR A 92 32．829 66．237 26．715 1．0

0 11．56 6 769 N PHE A 97 24．007 64．989 15．033 1．00 9．84 7728

OH TYR A 92 32．648 65．665 27．970 1．00 12．31 8 770 CA PHE A 97

23．482 64．615 16．377 1．00 10．91 6729 N TRP A 93 32．968 67．343

19．345 1．00 10．19 7 771 C PHE A 97 22．504 63．426 16．336 1．00

13．19 6730 CA TRP A 93 32．914 68．040 18．039 1．00 11．73 6 772 O

PHE A 97 21．945 63．125 17．373 1．00 13．15 8731 C TRP A 93 31．

949 67．307 17．103 1．00 9．84 6 773 CB PHE A 97 22．818 65．844 16

．982 1．00 10．58 6732 O TRP A 93 32．336 66．443 16．294 1．00 10．

83 8 774 CG PHE A 97 23．783 66．935 17．422 1．00 14．29 6733 CB T

RP A 93 34．322 68．024 17．415 1．00 12．42 6 775 CD1 PHE A 97 24．

438 67．807 16．532 1．00 13．03 6734 CG TRP A 93 35．359 68．775 18

．253 1．00 11．75 6 776 CD2 PHE A 97 23．979 67．062 18．799 1．00 1

3．39 6735 CD1 TRP A 93 35．181 69．659 19．258 1．00 12．58 6 777 CE

1 PHE A 97 25．321 68．786 17．067 1．00 11．37 6736 CD2 TRP A 93 36

．786 68．657 18．020 1．00 11．96 6 778 CE2 PHE A 97 24．780 68．073

19．296 1．00 9．92 6737 NE1 TRP A 93 36．448 70．120 19．694 1．00 1

3．60 7 779 CZ PHE A 97 25．489 68．930 18．467 1．00 9．67 6738 CE2

TRP A 93 37．397 69．501 18．932 1．00 14．78 6 780 N LYS A 98 22

．220 62．889 15．152 1．00 11．59 7739 CE3 TRP A 93 37．559 67．884 1

7．130 1．00 13．74 6 781 CA LYS A 98 21．249 61．786 15．105 1．00

10．99 6740 CZ2 TRP A 93 38．808 69．626 19．040 1．00 15．96 6 782 C

LYS A 98 21．893 60．424 14．982 1．00 13．58 6741 CZ3 TRP A 93 38

．959 68．021 17．209 1．00 10．95 6 783 O LYS A 98 21．136 59．437

14．991 1．00 14．00 8742 CH2 TRP A 93 39．526 68．880 18．171 1．00

9．91 6 784 CB LYS A 98 20．375 61．999 13．835 1．00 10．72 6743 N

THR A 94 30．669 67．534 17．237 1．00 10．45 7 785 CG LYS A 98 19

．595 63．337 13．915 1．00 11．63 6744 CA THR A 94 29．603 66．690 1

6．661 1．00 9．91 6 786 CD LYS A 98 18．627 63．408 15．091 1．00 1

6．21 6745 C THR A 94 29．244 67．242 15．270 1．00 11．32 6 787 CE

LYS A 98 17．808 64．707 15．036 1．00 16．03 6746 O THR A 94 28．8

54 68．415 15．074 1．00 11．48 8 788 NZ LYS A 98 16．876 64．605 13

．828 1．00 15．90 7747 CB THR A 94 28．302 66．837 17．495 1．00 9

．85 6 789 N GLN A 99 23．233 60．336 14．853 1．00 9．90 7748 OG1

THR A 94 28．643 66．563 18．891 1．00 11．49 8 790 CA GLN A 99 23

．900 59．079 14．613 1．00 11．53 6749 CG2 THR A 94 27．263 65．739

17．079 1．00 11．23 6 791 C GLN A 99 25．042 58．866 15．625 1．00

12．11 6750 N ARG A 95 29．315 66．299 14．292 1．00 10．33 7 792 O

GLN A 99 25．610 59．842 16．118 1．00 13．41 8751 CA ARG A 95 28

．819 66．623 12．945 1．00 11．51 6 793 CB GLN A 99 24．657 58．975

13．225 1．00 13．31 6752 C ARG A 95 27．382 66．123 12．703 1．00 1

3．19 6 794 CG GLN A 99 23．575 58．962 12．137 1．00 20．81 6753 O

ARG A 95 26．834 66．523 11．700 1．00 12．00 8 795 CD GLN A 99 24

．005 57．830 11．187 1．00 47．61 6754 CB ARG A 95 29．766 65．999 1

1．920 1．00 12．95 6 796 OE1 GLN A 99 23．966 56．639 11．540 1．00

38．44 8755 CG ARG A 95 29．739 64．437 11．900 1．00 9．03 6 797 N

E2 GLN A 99 24．435 58．330 10．031 1．00 51．18 7756 CD ARG A 95

30．894 63．964 11．008 1．00 12．99 6 798 N ILE A 100 25．139 57．581

16．003 1．00 11．97 7757 NE ARG A 95 30．917 64．346 9．584 1．00

13．10 7 799 CA ILE A 100 26．265 57．291 16．916 1．00 9．69 6758 CZ

ARG A 95 30．216 63．680 8．633 1．00 13．74 6 800 C ILE A 100 27

．586 57．395 16．160 1．00 11．29 6759 NH1 ARG A 95 29．307 62．746

8．918 1．00 13．30 7 801 O ILE A 100 27．744 57．032 14．974 1．00 1

3．58 8802 CB ILE A 100 26．080 55．834 17．385 1．00 11．20 6 844 CZ

PHE A 104 34．365 58．005 21．053 1．00 13．46 6803 CG1 ILE A 100 2

4．767 55．651 18．197 1．00 13．05 6 845 N GLY A 105 30．491 52．584

17．759 1．00 14．42 7804 CG2 ILE A 100 27．229 55．284 18．240 1．00

10．14 6 846 CA GLY A 105 29．462 51．533 17．546 1．00 16．52 6805

CD1 ILE A 100 24．692 56．541 19．489 1．00 13．82 6 847 C GLY A 10

5 28．362 52．143 16．670 1．00 17．63 6806 N GLU A 101 28．607 57．8

61 16．898 1．00 11．66 7 848 O GLY A 105 28．624 53．104 15．927 1．

00 14．43 8807 CA GLU A 101 29．968 57．886 16．322 1．00 11．19 6 84

9 N ASN A 106 27．169 51．558 16．664 1．00 14．15 7808 C GLU A 10

1 30．443 56．478 15．956 1．00 11．88 6 850 CA ASN A 106 26．017 52

．150 15．960 1．00 11．27 6809 O GLU A 101 30．430 55．545 16．758 1

．00 12．38 8 851 C ASN A 106 24．864 52．149 16．958 1．00 13．27 68

10 CB GLU A 101 30．918 58．478 17．400 1．00 11．53 6 852 O ASN A

106 25．081 51．890 18．174 1．00 13．00 8811 CG GLU A 101 32．427 5

8．256 17．126 1．00 10．12 6 853 CB ASN A 106 25．756 51．332 14．67

7 1．00 13．55 6812 CD GLU A 101 32．796 58．791 15．715 1．00 10．82

6 854 CG ASN A 106 25．465 49．876 14．958 1．00 18．28 6813 OE1 G

LU A 101 32．328 59．903 15．389 1．00 11．74 8 855 OD1 ASN A 106 25

．093 49．459 16．033 1．00 17．05 8814 OE2 GLU A 101 33．577 58．059

15．099 1．00 12．29 8 856 ND2 ASN A 106 25．576 49．021 13．910 1．0

0 22．96 7815 N GLU A 102 30．874 56．411 14．662 1．00 12．51 7 857

N TRP A 107 23．668 52．508 16．525 1．00 12．62 7816 CA GLU A 102

31．192 55．081 14．116 1．00 11．29 6 858 CA TRP A 107 22．554 52．5

59 17．465 1．00 13．67 6817 C GLU A 102 32．387 54．443 14．766 1．0

0 12．50 6 859 C TRP A 107 22．296 51．203 18．121 1．00 14．10 6818

O GLU A 102 32．460 53．176 14．813 1．00 11．57 8 860 O TRP A 107

21．827 51．121 19．274 1．00 14．66 8819 CB GLU A 102 31．402 55．1

82 12．553 1．00 11．80 6 861 CB TRP A 107 21．268 53．087 16．802 1

．00 14．53 6820 CG GLU A 102 32．656 55．982 12．107 1．00 12．52 6

862 CG TRP A 107 21．256 54．576 16．836 1．00 16．29 6821 CD GLU

A 102 32．465 57．475 12．181 1．00 12．69 6 863 CD1 TRP A 107 21．35

1 55．357 15．696 1．00 17．56 6822 OE1 GLU A 102 31．368 58．018 12

．431 1．00 14．09 8 864 CD2 TRP A 107 21．131 55．454 17．949 1．00 1

5．71 6823 OE2 GLU A 102 33．493 58．174 11．930 1．00 15．94 8 865 N

E1 TRP A 107 21．279 56．677 16．088 1．00 16．73 7824 N HIS A 103 3

3．391 55．145 15．324 1．00 9．73 7 866 CE2 TRP A 107 21．186 56．75

9 17．451 1．00 14．24 6825 CA HIS A 103 34．429 54．494 16．120 1．00

9．99 6 867 CE3 TRP A 107 20．995 55．256 19．345 1．00 13．30 6826

C HIS A 103 33．862 53．874 17．376 1．00 11．88 6 868 CZ2 TRP A 107

21．082 57．915 18．240 1．00 14．74 6827 O HIS A 103 34．531 52．94

3 17．864 1．00 12．86 8 869 CZ3 TRP A 107 20．919 56．410 20．131 1．

00 16．80 6828 CB HIS A 103 35．470 55．578 16．584 1．00 12．93 6 870

CH2 TRP A 107 20．927 57．717 19．596 1．00 13．00 6829 CG HIS A 10

3 36．364 56．049 15．481 1．00 11．28 6 871 N THR A 108 22．439 50．

097 17．351 1．00 14．29 7830 ND1 HIS A 103 36．015 57．085 14．639 1

．00 12．54 7 872 CA THR A 108 22．316 48．792 18．020 1．00 14．34 6

831 CD2 HIS A 103 37．595 55．655 15．123 1．00 14．43 6 873 C THR

A 108 23．305 48．617 19．154 1．00 16．18 6832 CE1 HIS A 103 37．021

57．288 13．749 1．00 13．58 6 874 O THR A 108 22．945 48．095 20．22

4 1．00 14．57 8833 NE2 HIS A 103 37．965 56．434 14．054 1．00 13．95

7 875 CB THR A 108 22．508 47．669 16．969 1．00 16．38 6834 N PHE

A 104 32．662 54．253 17．819 1．00 9．60 7 876 OG1 THR A 108 21．47

3 47．841 16．005 1．00 18．39 8835 CA PHE A 104 32．171 53．727 19．

103 1．00 10．30 6 877 CG2 THR A 108 22．386 46．276 17．600 1．00 20

．41 6836 C PHE A 104 31．116 52．625 18．924 1．00 13．76 6 878 N

THR A 109 24．581 49．043 18．959 1．00 12．36 7837 O PHE A 104 30

．969 51．851 19．894 1．00 13．23 8 879 CA THR A 109 25．556 48．897

20．029 1．00 13．35 6838 CB PHE A 104 31．583 54．855 19．953 1．00

10．00 6 880 C THR A 109 25．149 49．732 21．248 1．00 12．11 6839 C

G PHE A 104 32．587 55．933 20．330 1．00 13．59 6 881 O THR A 109

25．318 49．282 22．382 1．00 12．78 8840 CD1 PHE A 104 33．954 55．7

82 20．204 1．00 11．92 6 882 CB THR A 109 26．960 49．404 19．545 1

．00 13．85 6841 CD2 PHE A 104 32．082 57．130 20．834 1．00 13．49 6

883 OG1 THR A 109 27．201 49．021 18．155 1．00 14．22 8842 CE1 PHE

A 104 34．854 56．802 20．561 1．00 12．32 6 884 CG2 THR A 109 28．0

48 48．783 20．429 1．00 15．14 6843 CE2 PHE A 104 32．981 58．161 21

．193 1．00 11．48 6 885 N PHE A 110 24．673 50．945 20．982 1．00 12

．96 7886 CA PHE A 110 24．247 51．800 22．126 1．00 12．43 6 928 C

ASN A 115 20．678 46．553 28．961 1．00 12．99 6887 C PHE A 110 23

．058 51．137 22．830 1．00 13．48 6 929 O ASN A 115 20．121 46．160

29．987 1．00 15．11 8888 O PHE A 110 23．061 51．036 24．060 1．00 1

2．36 8 930 CB ASN A 115 19．372 46．637 26．820 1．00 15．99 6889 C

B PHE A 110 23．823 53．160 21．525 1．00 14．28 6 931 CG ASN A 115

18．200 47．261 26．118 1．00 22．41 6890 CG PHE A 110 23．320 54．1

28 22．611 1．00 15．08 6 932 OD1 ASN A 115 18．061 47．131 24．868 1

．00 26．38 8891 CD1 PHE A 110 24．190 54．941 23．252 1．00 13．29 6

933 ND2 ASN A 115 17．304 47．937 26．823 1．00 22．30 7892 CD2 PHE

A 110 21．975 54．202 22．913 1．00 14．29 6 934 N ASP A 116 21．940

46．229 28．669 1．00 12．94 7893 CE1 PHE A 110 23．764 55．850 24．2

47 1．00 13．20 6 935 CA ASP A 116 22．731 45．386 29．561 1．00 12．

20 6894 CE2 PHE A 110 21．487 55．055 23．876 1．00 12．69 6 936 C A

SP A 116 23．087 46．144 30．835 1．00 12．69 6895 CZ PHE A 110 22．3

77 55．898 24．558 1．00 13．20 6 937 O ASP A 116 23．070 45．584 31

．933 1．00 12．40 8896 N ASP A 111 22．056 50．645 22．065 1．00 13

．15 7 938 CB ASP A 116 23．989 44．814 28．887 1．00 13．19 6897 CA

ASP A 111 20．916 49．993 22．755 1．00 12．63 6 939 CG ASP A 116 2

3．648 43．698 27．896 1．00 19．33 6898 C ASP A 111 21．337 48．770

23．517 1．00 14．08 5 940 OD1 ASP A 116 22．461 43．487 27．582 1．0

0 23．80 8899 O ASP A 111 20．917 48．606 24．698 1．00 14．41 8 941

OD2 ASP A 116 24．583 42．967 27．460 1．00 22．90 8900 CB ASP A 11

1 19．966 49．513 21．610 1．00 13．40 6 942 N ALA A 117 23．342 47．

453 30．753 1．00 12．25 7901 CG ASP A 111 19．224 50．603 20．937 1

．00 18．96 6 943 CA ALA A 117 23．561 48．208 32．005 1．00 12．13 6

902 OD1 ASP A 111 19．343 51．768 21．305 1．00 17．72 8 944 C ALA

A 117 22．314 48．146 32．878 1．00 10．66 6903 OD2 ASP A 111 18．498

50．291 19．945 1．00 18．78 8 945 O ALA A 117 22．425 47．887 34．0

83 1．00 12．92 8904 N THR A 112 22．284 48．006 22．997 1．00 13．38

7 946 CB ALA A 117 23．877 49．692 31．625 1．00 13．05 6905 CA TH

R A 112 22．756 46．828 23．718 1．00 14．87 6 947 N HIS A 118 21．14

9 48．403 32．291 1．00 12．02 7906 C THR A 112 23．450 47．184 25．0

17 1．00 14．48 6 948 CA HIS A 118 19．948 48．334 33．131 1．00 10．6

6 6907 O THR A 112 23．224 46．583 26．069 1．00 15．04 8 949 C HIS

A 110 19．727 46．929 33．683 1．00 12．65 6908 CB THR A 112 23．680

45．966 22．829 1．00 15．99 6 950 O HIS A 118 19．267 46．870 34．8

38 1．00 14．87 8909 OG1 THR A 112 22．844 45．644 21．711 1．00 16．

67 8 951 CB HIS A 118 18．714 48．622 32．200 1．00 10．79 6910 CG2 T

HR A 112 24．006 44．662 23．576 1．00 18．86 6 952 CG HIS A 118 18

．691 50．088 31．789 1．00 11．37 6911 N LEU A 113 24．321 48．221 2

4．968 1．00 11．85 7 953 ND1 HIS A 118 17．881 50．557 30．773 1．00

14．86 7912 CA LEU A 113 24．982 48．631 26．219 1．00 12．44 6 954 C

D2 HIS A 118 19．340 51．157 32．359 1．00 13．69 6913 C LEU A 113 2

3．992 49．138 27．242 1．00 12．26 6 955 CE1 HIS A 118 18．020 51．89

7 30．708 1．00 15．91 6914 O LEU A 113 24．057 48．793 28．403 1．00

12．86 8 956 NE2 HIS A 118 18．912 52．260 31．644 1．00 11．99 7915

CB LEU A 113 25．988 49．772 25．811 1．00 10．14 6 957 N GLN A 11

9 20．028 45．871 32．935 1．00 11．93 7916 CG LEU A 113 26．404 50．

629 27．037 1．00 13．26 6 958 CA GLN A 119 19．843 44．545 33．592 1

．00 12．22 6917 CD1 LEU A 113 27．184 49．772 28．040 1．00 13．59 6

959 C GLN A 119 20．770 44．412 34．781 1．00 15．02 6918 CD2 LEU

A 113 27．295 51．825 26．664 1．00 12．75 6 960 O GLN A 119 20．519

43．615 35．694 1．00 15．33 8919 N VAL A 114 23．020 49．971 26．82

3 1．00 11．82 7 961 CB GLN A 119 20．340 43．445 32．620 1．00 16．2

0 6920 CA VAL A 114 22．073 50．545 27．762 1．00 12．84 6 962 CG G

LN A 119 19．327 43．169 31．521 1．00 17．09 6921 C VAL A 114 21．2

15 49．449 28．384 1．00 13．48 6 963 CD GLN A 119 20．028 41．969 30

．765 1．00 21．33 6922 O VAL A 114 20．973 49．402 29．577 1．00 13

．54 8 964 OE1 GLN A 119 20．575 41．051 31．363 1．00 29．71 8923 CB

VAL A 114 21．264 51．680 27．090 1．00 13．71 6 965 NE2 GLN A 119

19．985 42．085 29．522 1．00 20．93 7924 CG1 VAL A 114 20．144 52．0

91 28．032 1．00 18．18 6 966 N ASN A 120 21．939 45．127 34．806 1．

00 15．33 7925 CG2 VAL A 114 22．209 52．885 26．815 1．00 15．06 6 9

67 CA ASN A 120 22．853 45．072 35．932 1．00 16．39 6926 N ASN A

115 20．760 48．534 27．512 1．00 13．50 7 968 C ASN A 120 22．541 46

．148 36．970 1．00 14．25 6927 CA ASN A 115 19．912 47．430 28．013

1．00 11．60 6 969 O ASN A 120 23．358 46．337 37．876 1．00 15．65 8

970 CB ASN A 120 24．337 45．189 35．481 1．00 12．26 6 1012 C VAL

A 126 25．247 62．207 28．081 1．00 12．61 6971 CG ASN A 120 24．753

43．901 34．799 1．00 20．80 6 1013 O VAL A 126 24．413 63．080 28．

254 1．00 11．41 8972 OD1 ASN A 120 24．778 43．805 33．576 1．00 23

．34 8 1014 CB VAL A 126 24．039 60．356 26．823 1．00 11．44 6973 N

D2 ASN A 120 25．076 42．912 35．627 1．00 18．29 7 1015 CG1 VAL A

126 24．892 60．704 25．575 1．00 12．92 6974 N GLY A 121 21．398 46

．801 36．951 1．00 13．35 7 1016 CG2 VAL A 126 23．704 58．883 26．8

56 1．00 11．52 6975 CA GLY A 121 20．994 47．834 37．885 1．00 16．9

1 6 1017 N ASP A 127 26．535 62．445 27．771 1．00 8．46 7976 C GL

Y A 121 21．840 49．129 37．772 1．00 13．99 6 1018 CA ASP A 127 27

．011 63．870 27．661 1．00 9．67 6977 O GLY A 121 21．866 49．890 3

8．747 1．00 15．35 8 1019 C ASP A 127 26．509 64．374 26．283 1．00

10．71 6978 N ILE A 122 22．262 49．397 36．527 1．00 12．67 7 1020 O

ASP A 127 26．837 63．710 25．279 1．00 11．36 8979 CA ILE A 122 23

．128 50．569 36．322 1．00 13．01 6 1021 CB ASP A 127 28．552 63．71

9 27．694 1．00 9．91 6980 C ILE A 122 22．464 51．454 35．289 1．00

13．96 6 1022 CG ASP A 127 29．305 64．951 28．135 1．00 11．94 6981

O ILE A 122 22．075 50．945 34．227 1．00 12．86 8 1023 OD1 ASP A 12

7 28．822 66．041 27．747 1．00 11．17 8982 CB ILE A 122 24．556 50．1

29 35．886 1．00 12．06 6 1024 OD2 ASP A 127 30．335 64．880 28．865

1．00 10．63 8983 CG1 ILE A 122 25．320 49．424 37．040 1．00 15．35 6

1025 N PHE A 128 25．802 65．484 26．325 1．00 8．41 7984 CG2 ILE A

122 25．415 51．348 35．506 1．00 13．36 6 1026 CA PHE A 128 25．134

65．952 25．077 1．00 9．40 6985 CD1 ILE A 122 26．569 48．709 36．46

5 1．00 15．31 6 1027 C PHE A 128 25．609 67．394 24．887 1．00 9．4

8 6986 N LYS A 123 22．344 52．752 35．609 1．00 11．45 7 1028 O PH

E A 128 25．752 68．163 25．858 1．00 10．67 8987 CA LYS A 123 21．7

67 53．718 34．652 1．00 11．74 6 1029 CB PHE A 128 23．609 66．006 2

5．437 1．00 9．59 6988 C LYS A 123 22．865 54．362 33．786 1．00 11

．74 6 1030 CG PHE A 128 22．760 66．405 24．223 1．00 8．93 6989 O

LYS A 123 24．052 54．129 34．057 1．00 11．17 8 1031 CD1 PHE A 128

22．719 65．597 23．104 1．00 12．26 6990 CB LYS A 123 21．051 54．81

1 35．457 1．00 11．34 6 1032 CD2 PHE A 128 22．095 67．627 24．315 1

．00 10．12 6991 CG LYS A 123 19．832 54．205 36．163 1．00 12．23 6

1033 CE1 PHE A 128 21．907 66．014 22．027 1．00 12．04 6992 CD LYS

A 123 18．994 55．310 36．815 1．00 16．30 6 1034 CE2 PHE A 128 21．3

25 67．993 23．183 1．00 10．05 6993 CE LYS A 123 19．601 56．014 38

．025 1．00 21．38 6 1035 CZ PHE A 128 21．229 67．218 22．070 1．00

10．20 6994 NZ LYS A 123 20．133 55．054 39．000 1．00 25．83 7 1036

N VAL A 129 25．985 67．736 23．647 1．00 8．13 7995 N VAL A 124

22．372 54．936 32．656 1．00 9．54 7 1037 CA VAL A 129 26．851 68．

932 23．398 1．00 9．78 6996 CA VAL A 124 23．343 55．533 31．740 1

．00 9．53 6 1038 C VAL A 129 26．171 69．845 22．412 1．00 9．18 69

97 C VAL A 124 22．856 56．954 31．460 1．00 12．31 6 1039 O VAL A

129 26．494 70．026 21．210 1．00 10．74 8998 O VAL A 124 21．723 57

．168 30．990 1．00 12．23 8 1040 CB VAL A 129 28．178 68．381 22．80

4 1．00 11．28 6999 CB VAL A 124 23．372 54．748 30．408 1．00 12．71

6 1041 CG1 VAL A 129 29．206 69．539 22．719 1．00 12．02 61000 CG1

VAL A 124 24．327 55．480 29．398 1．00 12．93 6 1042 CG2 VAL A 129

28．829 67．246 23．590 1．00 10．62 61001 CG2 VAL A 124 23．875 53．3

13 30．661 1．00 11．85 6 1043 N PRO A 130 25．165 70．638 22．855 1

．00 10．64 71002 N ILE A 125 23．726 57．937 31．756 1．00 10．85 7 1

044 CA PRO A 130 24．341 71．474 21．986 1．00 10．69 61003 CA ILE A

125 23．419 59．311 31．352 1．00 10．22 6 1045 C PRO A 130 24．946

72．802 21．588 1．00 11．36 61004 C ILE A 125 24．430 59．676 30．232

1．00 11．59 6 1046 O PRO A 130 24．336 73．565 20．814 1．00 11．49

81005 O ILE A 125 25．549 59．113 30．220 1．00 12．11 8 1047 CB PR

O A 130 22．983 71．673 22．735 1．00 10．77 61006 CB ILE A 125 23．4

03 60．385 32．474 1．00 10．25 6 1048 CG PRO A 130 23．480 71．602 2

4．189 1．00 12．02 61007 CG1 ILE A 125 24．811 60．531 33．089 1．00 1

3．12 6 1049 CD PRO A 130 24．593 70．514 24．205 1．00 11．44 61006

CG2 ILE A 125 22．304 60．035 33．484 1．00 9．99 6 1050 N ASN A 13

1 26．107 73．181 22．144 1．00 9．48 71009 CD1 ILE A 125 24．770 61．

746 34．084 1．00 17．03 6 1051 CA ASN A 131 26．687 74．481 21．859

1．00 10．43 61010 N VAL A 126 23．971 60．450 29．252 1．00 9．62 7

1052 C ASN A 131 27．244 74．637 20．438 1．00 11．66 61011 CA VAL

A 126 24．864 60．725 28．102 1．00 10．33 6 1053 O ASN A 131 27．25

6 75．724 19．881 1．00 11．65 81054 CB ASN A 131 27．756 74．902 22

．877 1．00 10．94 6 1096 CE1 PHE A 136 33．813 78．477 13．738 1．00

13．44 61055 CG ASN A 131 28．233 76．316 22．592 1．00 10．72 6 1097

CE2 PHE A 136 34．451 79．741 11．779 1．00 12．17 61056 OD1 ASN A

131 27．396 77．205 22．783 1．00 10．02 8 1098 CZ PHE A 136 33．903

79．708 13．087 1．00 15．41 61057 ND2 ASN A 131 29．516 76．447 22．

224 1．00 10．08 7 1099 N LYS A 137 38．037 77．258 10．547 1．00 11

．70 71058 N HIS A 132 27．676 73．513 19．855 1．00 10．71 7 1100 CA

LYS A 137 38．710 78．567 10．479 1．00 10．33 61059 CA HIS A 132 2

8．476 73．726 18．632 1．00 9．32 6 1101 C LYS A 137 37．859 79．48

4 9．618 1．00 13．10 61060 C HIS A 132 28．552 72．441 17．845 1．00

9．83 6 1102 O LYS A 137 37．493 79．111 8．490 1．00 12．91 81061

O HIS A 132 28．256 71．362 18．361 1．00 12．46 8 1103 CB LYS A 13

7 40．060 78．360 9．724 1．00 17．76 61062 CB HIS A 132 29．896 74．

227 19．005 1．00 11．52 6 1104 CG LYS A 137 41．153 77．554 10．411

1．00 19．69 61063 CG HIS A 132 30．560 73．394 20．080 1．00 10．70 6

1105 CD LYS A 137 41．439 78．049 11．810 1．00 22．72 6 1064 ND1 HI

S A 132 30．616 73．869 21．372 1．00 11．00 7 1106 CE LYS A 137 42．

145 79．366 12．006 1．00 31．41 61065 CD2 HIS A 132 31．084 72．152 2

0．032 1．00 9．99 6 1107 NZ LYS A 137 43．212 79．771 11．035 1．00

25．39 71066 CE1 HIS A 132 31．189 72．945 22．154 1．00 12．39 6 1108

N ALA A 138 37．657 80．688 10．158 1．00 12．09 71067 NE2 HIS A 13

2 31．445 71．929 21．368 1．00 10．00 7 1109 CA ALA A 138 36．683 81

．510 9．375 1．00 12．57 61068 N SER A 133 28．999 72．608 16．584

1．00 10．23 7 1110 C ALA A 138 37．267 81．873 8．017 1．00 14．60

61069 CA SER A 133 29．365 71．428 15．787 1．00 10．30 6 1111 O AL

A A 138 36．469 82．176 7．094 1．00 14．01 81070 C SER A 133 30．87

6 71．239 15．861 1．00 11．64 6 1112 CB ALA A 138 36．410 82．806 10

．148 1．00 15．45 61071 O SER A 133 31．319 70．652 16．863 1．00 11

．94 8 1113 N ASN A 139 38．597 81．986 7．900 1．00 13．25 71072 C

B SER A 133 28．807 71．514 14．344 1．00 10．65 6 1114 CA ASN A 13

9 39．165 82．359 6．608 1．00 14．41 61073 OG SER A 133 29．342 72

．683 13．700 1．00 11．57 8 1115 C ASN A 139 39．444 81．212 5．682

1．00 14．25 61074 N THR A 134 31．611 71．535 14．805 1．00 11．30

7 1116 O ASN A 139 40．047 81．349 4．562 1．00 14．82 81075 CA TH

R A 134 33．034 71．082 14．740 1．00 10．51 6 1117 CB ASN A 139 40

．443 83．188 6．852 1．00 16．78 61076 C THR A 134 33．959 72．251

14．424 1．00 8．56 6 1118 CG ASN A 139 41．666 82．292 7．083 1．00

22．27 61077 O THR A 134 33．553 73．376 14．121 1．00 10．40 8 1119

OD1 ASN A 139 41．484 81．167 7．486 1．00 25．66 81078 CB THR A

134 33．119 70．005 13．630 1．00 9．65 6 1120 ND2 ASN A 139 42．853

82．762 6．773 1．00 21．53 71079 OG1 THR A 134 32．559 70．596 12．4

29 1．00 11．51 8 1121 N ASP A 140 39．150 79．955 6．052 1．00 14．

76 71080 CG2 THR A 134 32．295 68．752 13．956 1．00 11．00 6 1122 C

A ASP A 140 39．433 78．835 5．203 1．00 13．60 61081 N PRO A 135

35．256 71．959 14．489 1．00 10．51 7 1123 C ASP A 140 38．470 77．6

74 5．337 1．00 16．09 61082 CA PRO A 135 36．320 72．955 14．289 1

．00 12．33 6 1124 O ASP A 140 38．607 76．905 6．339 1．00 13．95 8

1083 C PRO A 135 36．264 73．606 12．899 1．00 12．27 6 1125 CB ASP

A 140 40．885 78．382 5．557 1．00 12．14 61084 O PRO A 135 36．014

72．968 11．868 1．00 13．19 8 1126 CG ASP A 140 41．331 77．260 4．

643 1．00 16．87 61085 CB PRO A 135 37．627 72．145 14．405 1．00 11

．11 6 1127 OD1 ASP A 140 40．616 76．705 3．810 1．00 17．82 81086 C

G PRO A 135 37．241 71．129 15．486 1．00 11．56 6 1128 OD2 ASP A 1

40 42．569 76．954 4．814 1．00 25．09 81087 CD PRO A 135 35．809 70

．746 15．111 1．00 11．98 6 1129 N SER A 141 37．529 77．555 4．414

1．00 15．21 71088 H PHE A 136 36．500 74．966 12．885 1．00 10．88

7 1130 CA SER A 141 36．508 76．520 4．501 1．00 16．63 61089 CA PH

E A 136 36．606 75．628 11．597 1．00 11．37 6 1131 C SER A 141 37．

048 75．092 4．285 1．00 17．44 61090 C PHE A 136 37．536 76．830 11

．718 1．00 11．99 6 1132 O SER A 141 36．349 74．129 4．607 1．00 1

8．28 81091 O PHE A 136 37．856 77．248 12．827 1．00 12．95 8 1133

CB SER A 141 35．372 76．746 3．493 1．00 19．52 61092 CB PHE A 13

6 35．176 76．074 11．125 1．00 13．36 6 1134 OG SER A 141 35．867 76

．579 2．144 1．00 16．38 81093 CG PHE A 136 34．690 77．341 11．793

1．00 15．31 6 1135 N THR A 142 38．302 74．958 3．839 1．00 14．08

71094 CD1 PHE A 136 34．201 77．311 13．100 1．00 12．18 6 1136 CA T

HR A 142 38．889 73．615 3．649 1．00 15．63 61095 CD2 PHE A 136 34

．801 78．565 11．134 1．00 13．24 6 1137 C THR A 142 39．445 73．036

4．933 1．00 16．91 61138 O THR A 142 39．798 71．840 4．961 1．00

15．67 8 1180 N LEU A 149 27．188 70．305 9．543 1．00 12．19 71139

CB THR A 142 40．105 73．658 2．622 1．00 16．69 6 1181 CA LEU A 1

49 26．192 69．594 10．365 1．00 10．39 61140 OG1 THR A 142 41．261 7

4．288 3．211 1．00 18．39 8 1182 C LEU A 149 25．298 68．798 9．407

1．00 10．91 61141 CG2 THR A 142 39．653 74．352 1．368 1．00 25．03

6 1183 O LEU A 149 24．907 69．311 8．313 1．00 14．52 81142 N PH

E A 143 39．533 73．874 6．007 1．00 15．48 7 1184 CB LEU A 149 25．

345 70．684 11．028 1．00 10．56 61143 CA PHE A 143 40．027 73．314

7．285 1．00 12．99 6 1185 CG LEU A 149 24．344 70．222 12．098 1．00

14．34 61144 C PHE A 143 38．953 72．384 7．908 1．00 14．57 6 1186

CD1 LEU A 149 25．067 69．618 13．294 1．00 16．21 61145 O PHE A 1

43 37．807 72．837 8．026 1．00 12．49 8 1187 CD2 LEU A 149 23．436 7

1．409 12．447 1．00 15．60 61146 CB PHE A 143 40．412 74．481 8．238

1．00 14．72 6 1188 N TYR A 150 25．047 67．560 9．836 1．00 12．69

71147 CG PHE A 143 40．905 73．939 9．546 1．00 13．33 6 1189 CA T

YR A 150 24．178 66．675 9．057 1．00 11．91 61148 CD1 PHE A 143 42

．192 73．454 9．669 1．00 14．66 6 1190 C TYR A 150 23．007 66．234

9．957 1．00 13．54 61149 CD2 PHE A 143 40．054 73．908 10．679 1．0

0 10．60 6 1191 O TYR A 150 23．116 66．203 11．188 1．00 12．53 8115

0 CE1 PHE A 143 42．677 72．946 10．878 1．00 14．87 6 1192 CB TYR

A 150 24．945 65．392 8．671 1．00 12．62 61151 CE2 PHE A 143 40．556

73．381 11．849 1．00 12．09 6 1193 CG TYR A 150 26．104 65．699 7

．694 1．00 10．80 61152 CZ PHE A 143 41．842 72．912 11．975 1．00 1

6．30 6 1194 CD1 TYR A 150 27．275 66．240 8．185 1．00 13．28 61153

N ALA A 144 39．342 71．174 8．264 1．00 14．83 7 1195 CD2 TYR A 1

50 25．983 65．330 6．359 1．00 14．10 61154 CA ALA A 144 38．380 70

．250 8．884 1．00 14．49 6 1196 CE1 TYR A 150 28．295 66．545 7．273

1．00 14．81 61155 C ALA A 144 37．165 70．136 7．976 1．00 14．94

6 1197 CE2 TYR A 150 27．004 65．609 5．479 1．00 17．28 61156 O AL

A A 144 37．369 69．878 6．784 1．00 13．97 8 1198 CZ TYR A 150 28．

139 66．206 5．959 1．00 17．89 61157 CB ALA A 144 37．990 70．683 1

0．323 1．00 12．28 6 1199 OH TYR A 150 29．227 66．444 5．082 1．00

18．31 81158 N GLU A 145 35．942 70．135 8．506 1．00 11．43 7 1200

N ASN A 151 21．932 65．787 9．288 1．00 11．59 71159 CA GLU A 14

5 34．744 70．061 7．645 1．00 10．19 6 1201 CA ASN A 151 20．774 65

．261 10．048 1．00 13．13 61160 C GLU A 145 34．063 71．386 7．520

1．00 10．66 6 1202 C ASN A 151 20．582 63．801 9．659 1．00 14．46

61161 O GLU A 145 32．824 71．513 7．266 1．00 11．84 8 1203 O ASN

A 151 20．020 63．527 8．595 1．00 15．41 81162 CB GLU A 145 33．77

1 68．943 8．180 1．00 11．91 6 1204 CB ASN A 151 19．542 66．068 9

．633 1．00 12．78 61163 CG GLU A 145 34．408 67．577 8．042 1．00 1

1．68 6 1205 CG ASN A 151 18．280 65．607 10．386 1．00 15．85 61164

CD GLU A 145 33．591 66．467 8．697 1．00 15．77 6 1206 OD1 ASN A

151 18．376 65．084 11．460 1．00 14．91 81165 OE1 GLU A 145 32．530

66．650 9．208 1．00 20．95 8 1207 ND2 ASN A 151 17．115 65．851 9．

790 1．00 23．13 71166 OE2 GLU A 145 34．122 65．351 8．743 1．00 21

．22 8 1208 N ASN A 152 21．153 62．881 10．455 1．00 11．88 71167 N

GLY A 146 34．677 72．533 7．898 1．00 12．55 7 1209 CA ASN A 152

21．160 61．460 10．056 1．00 12．91 61168 CA GLY A 146 34．021 73．

826 7．783 1．00 12．03 6 1210 C ASN A 152 21．628 61．265 8．619 1

．00 17．10 61169 C GLY A 146 32．799 73．976 8．739 1．00 15．18 6

1211 O ASN A 152 21．059 60．495 7．804 1．00 18．15 81170 O GLY

A 146 32．025 74．880 8．511 1．00 13．95 8 1212 CB ASN A 152 19．76

3 60．894 10．305 1．00 15．18 61171 N GLY A 147 32．774 73．157 9．

790 1．00 12．57 7 1213 CG ASN A 152 19．772 59．363 10．289 1．00 28

．25 61172 CA GLY A 147 31．639 73．265 10．703 1．00 12．28 6 1214

OD1 ASN A 152 20．803 58．741 10．579 1．00 25．62 81173 C GLY A 1

47 30．439 72．415 10．267 1．00 14．09 6 1215 ND2 ASN A 152 18．647

58．722 9．925 1．00 26．09 71174 O GLY A 147 29．372 72．644 10．90

3 1．00 11．87 8 1216 N GLY A 153 22．797 61．857 8．344 1．00 11．8

6 71175 N ALA A 148 30．552 71．583 9．258 1．00 11．40 7 1217 CA

GLY A 153 23．494 61．698 7．061 1．00 15．63 61176 CA ALA A 148 29

．343 70．942 8．707 1．00 13．48 6 1218 C GLY A 153 23．096 62．727

6．007 1．00 17．70 61177 C ALA A 148 28．495 70．132 9．729 1．00

11．58 6 1219 O GLY A 153 23．819 62．836 4．994 1．00 16．41 81178

O ALA A 148 29．025 69．390 10．557 1．00 12．14 8 1220 N THR A 15

4 21．975 63．414 6．209 1．00 13．77 71179 CB ALA A 148 29．861 69

．927 7．660 1．00 14．52 6 1221 CA THR A 154 21．535 64．406 5．220

1．00 14．28 61222 C THR A 154 22．181 65．781 5．538 1．00 14．24 6

1264 CG TYR A 159 31．171 79．475 10．063 1．00 11．61 61223 O TH

R A 154 22．048 66．264 6．650 1．00 15．31 8 1265 CD1 TYR A 159 30

．414 79．868 11．149 1．00 14．86 61224 CB THR A 154 20．008 64．592

5．212 1．00 21．10 6 1266 CD2 TYR A 159 31．962 80．402 9．380 1．0

0 13．87 61225 OG1 THR A 154 19．488 53．334 4．709 1．00 20．66 8 12

67 CE1 TYR A 159 30．576 81．181 11．600 1．00 15．19 61226 CG2 THR

A 154 19．569 65．711 4．260 1．00 21．99 6 1268 CE2 TYR A 159 32．06

9 81．716 9．811 1．00 19．88 61227 N TYR A 155 22．977 66．280 4．5

66 1．00 14．57 7 1269 CZ TYR A 159 31．387 82．088 10．926 1．00 16

．15 61228 CA TYR A 155 23．613 67．573 4．928 1．00 15．65 6 1270 O

H TYR A 159 31．377 83．383 11．432 1．00 16．24 81229 C TYR A 155

22．652 68．698 5．184 1．00 17．55 6 1271 N PHE A 160 29．904 78．3

07 6．253 1．00 13．52 71230 O TYR A 155 21．639 68．912 4．487 1．0

0 16．44 8 1272 CA PHE A 160 30．073 79．126 5．029 1．00 12．84 612

31 CB TYR A 155 24．440 67．984 3．678 1．00 16．08 6 1273 C PHE A

160 28．855 79．182 4．153 1．00 12．34 61232 CG TYR A 155 25．238 6

9．243 3．820 1．00 16．71 6 1274 O PHE A 160 28．803 80．101 3．300

1．00 14．63 81233 CD1 TYR A 155 26．324 69．277 4．693 1．00 16．20

6 1275 CB PHE A 160 31．228 78．421 4．234 1．00 12．99 61234 CD2 T

YR A 155 24．989 70．381 3．075 1．00 16．54 6 1276 CG PHE A 160 32

．504 78．508 5．080 1．00 14．21 61235 CE1 TYR A 155 27．139 70．407

4．789 1．00 16．44 6 1277 CD1 PHE A 160 33．310 79．662 4．935 1．0

0 12．64 61236 CE2 TYR A 155 25．773 71．530 3．162 1．00 14．17 6 127

8 CD2 PHE A 160 32．804 77．488 5．965 1．00 12．84 61237 CZ TYR A

155 26．843 71．515 4．015 1．00 16．83 6 1279 CE1 PHE A 160 34．466

79．772 5．737 1．00 14．91 61238 OH TYR A 155 27．673 72．601 4．14

2 1．00 15．80 8 1280 CE2 PHE A 160 33．940 77．621 6．761 1．00 14．

27 61239 N MET A 156 22．895 69．456 6．272 1．00 12．36 7 1281 CZ

PHE A 160 34．769 78．740 6．653 1．00 13．93 61240 CA MET A 156 22

．120 70．658 6．595 1．00 12．72 6 1282 N ASP A 161 27．917 78．220

4．232 1．00 14．16 71241 C MET A 156 22．877 71．939 6．202 1．00 1

4．70 6 1283 CA ASP A 161 26．731 78．329 3．371 1．00 14．46 61242

O MET A 156 22．290 72．876 5．628 1．00 14．86 8 1284 C ASP A 161

25．486 78．622 4．217 1．00 14．25 61243 CB MET A 156 21．886 70．

683 8．141 1．00 14．72 6 1285 O ASP A 161 24．375 78．215 3．808 1

．00 15．23 81244 CG MET A 156 21．045 69．510 8．543 1．00 13．16 6

1286 CB ASP A 161 26．557 77．031 2．565 1．00 12．66 61245 SD MET

A 156 20．812 69．391 10．354 1．00 16．44 16 1287 CG ASP A 161 26．5

00 75．766 3．373 1．00 15．72 61246 CE MET A 156 19．828 70．788 10

．735 1．00 16．14 6 1288 OD1 ASP A 161 26．191 75．896 4．579 1．00

13．04 81247 N GLY A 157 24．138 72．003 6．634 1．00 15．28 7 1289

OD2 ASP A 161 26．767 74．716 2．766 1．00 20．26 81248 CA GLY A 1

57 24．888 73．257 6．260 1．00 12．22 6 1290 N ASP A 162 25．656 79

．460 5．227 1．00 13．84 71249 C GLY A 157 26．169 73．337 7．061 1

．00 15．29 6 1291 CA ASP A 162 24．557 79．667 6．196 1．00 14．60 6

1250 O GLY A 157 26．402 72．513 7．965 1．00 13．96 8 1292 C ASP

A 162 23．787 80．939 5．979 1．00 16．54 61251 N ASN A 158 26．981

74．369 6．736 1．00 13．19 7 1293 O ASP A 162 22．840 81．252 6．72

6 1．00 18．25 81252 CA ASN A 15B 28．205 74．586 7．485 1．00 12．0

6 6 1294 CB ASP A 162 25．253 79．785 7．584 1．00 12．11 61253 C A

SN A 158 28．353 76．085 7．759 1．00 8．80 6 1295 CG ASP A 162 24．

264 79．524 8．717 1．00 13．12 61254 O ASN A 158 27．377 76．850 7

．583 1．00 11．73 8 1296 OD1 ASP A 162 23．408 78．624 8．551 1．00

12．76 81255 CB ASN A 158 29．438 73．957 6．787 1．00 12．79 6 1297

OD2 ASP A 162 24．417 80．201 9．775 1．00 12．76 81256 CG ASN A 1

58 29．783 74．647 5．457 1．00 16．08 6 1298 N ALA A 163 24．109 81

．725 4．949 1．00 16．09 71257 OD1 ASN A 158 29．311 75．727 5．160

1．00 12．69 8 1299 CA ALA A 163 23．428 83．019 4．792 1．00 16．11

61258 ND2 ASN A 158 30．650 74．060 4．603 1．00 20．88 7 1300 C AL

A A 163 21．914 82．901 4．848 1．00 17．25 61259 N TYR A 159 29．5

59 76．484 8．260 1．00 10．67 7 1301 O ALA A 163 21．341 83．825 5

．467 1．00 24．30 81260 CA TYR A 159 29．714 77．924 8．640 1．00 11

．67 6 1302 CB ALA A 163 23．828 83．609 3．414 1．00 19．57 61261 C

TYR A 159 29．665 78．827 7．432 1．00 12．87 6 1303 N THR A 164

21．317 81．987 4．145 1．00 19．25 71262 O TYR A 159 29．444 80．02

9 7．605 1．00 12．70 8 1304 CA THR A 164 19．845 81．973 4．121 1．

00 24．11 61263 CB TYR A 159 31．055 78．072 9．434 1．00 11．86 6 13

05 C THR A 164 19．237 81．014 5．149 1．00 25．86 61306 O THR A

164 18．055 80．605 5．002 1．00 25．38 8 1348 C HIS A 169 27．266 82

．836 14．195 1．00 11．69 61307 CB THR A 164 19．384 81．502 2．723

1．00 21．33 6 1349 O HIS A 169 28．109 82．035 13．921 1．00 11．66

81308 OG1 THR A 164 19．834 80．146 2．496 1．0D 29．22 8 1350 CB H

IS A 169 26．361 82．658 16．482 1．00 11．57 61309 CG2 THR A 164 20

．062 82．359 1．658 1．00 32．67 6 1351 CG HIS A 169 25．157 82．347

17．376 1．00 11．97 61310 N LYS A 165 20．086 80．431 6．008 1．00

19．16 7 1352 ND1 HIS A 169 25．403 81．657 18．588 1．00 11．36 71311

CA LYS A 165 19．577 79．430 6．929 1．00 16．62 6 1353 CD2 HIS A

169 23．838 82．604 17．274 1．00 11．55 61312 C LYS A 165 19．714 79

．888 8．391 1．00 18．03 6 1354 CE1 HIS A 169 24．195 81．518 19．195

1．00 12．02 61313 O LYS A 165 18．735 79．767 9．173 1．00 17．25

8 1355 NE2 HIS A 169 23．233 82．111 18．427 1．00 10．80 71314 CB L

YS A 165 20．423 78．140 6．826 1．00 13．80 6 1356 N HIS A 170 27．

295 84．147 13．797 1．00 11．77 71315 CG LYS A 165 20．215 77．497

5．423 1．00 21．49 6 1357 CA HIS A 170 28．474 84．629 13．015 1．00

12．20 61316 CD LYS A 165 20．913 76．186 5．334 1．00 30．47 6 1358

C HIS A 170 29．029 85．872 13．672 1．00 14．93 61317 CE LYS A 165

22．394 76．297 5．245 1．00 26．09 6 1359 O HIS A 170 29．174 86．9

74 13．053 1．00 16．92 81318 NZ LYS A 165 23．067 75．308 4．349 1．

00 18．44 7 1360 CB HIS A 170 28．083 84．949 11．533 1．00 13．28 613

19 N GLY A 166 20．839 80．499 8．700 1．00 14．27 7 1361 CG HIS A

170 27．535 83．698 10．888 1．00 12．02 61320 CA GLY A 166 21．048

81．024 10．082 1．00 14．43 6 1362 ND1 HIS A 170 28．327 82．925 10．

069 1．00 15．51 71321 C GLY A 166 21．103 79．863 11．109 1．00 14．

80 6 1363 CD2 HIS A 170 26．306 83．088 10．915 1．00 13．12 61322 O

GLY A 166 20．730 80．096 12．287 1．00 14．92 8 1364 CE1 HIS A 170 2

7．639 81．863 9．689 1．00 16．69 61323 N TYR A 167 21．732 78．765

10．734 1．00 12．78 7 1365 NE2 HIS A 170 26．409 81．953 10．156 1．0

0 13．32 71324 CA TYR A 167 21．882 77．692 11．732 1．00 12．54 6 13

66 N ASN A 171 29．387 85．778 14．962 1．00 12．58 71325 C TYR A

167 22．991 78．009 12．739 1．00 12．62 6 1367 CA ASN A 171 29．735

86．967 15．733 1．00 12．76 61326 O TYR A 167 23．085 77．349 13．77

6 1．00 11．78 8 1368 C ASN A 171 31．201 87．040 16．147 1．00 13．3

4 61327 CB TYR A 167 22．226 76．374 11．022 1．00 10．92 6 1369 O

ASN A 171 31．554 87．947 16．949 1．00 17．31 81328 CG TYR A 167 2

1．127 75．836 10．103 1．00 14．63 6 1370 CB ASN A 171 28．916 86．9

61 17．054 1．00 13．40 61329 CD1 TYR A 167 19．810 76．232 10．291 1

．00 13．59 6 1371 CG ASN A 171 27．430 86．948 16．719 1．00 17．12

61330 CD2 TYR A 167 21．490 74．921 9．121 1．00 15．06 6 1372 OD1

ASN A 171 26．595 86．168 17．252 1．00 16．54 81331 CE1 TYR A 167 1

8．836 75．722 9．421 1．00 13．53 6 1373 ND2 ASN A 171 27．046 87．8

66 15．861 1．00 12．82 71332 CE2 TYR A 167 20．503 74．385 8．254 1

．00 12．93 6 1374 N GLY A 172 32．013 86．197 15．601 1．00 13．14 7

1333 CZ TYR A 167 19．211 74．809 8．469 1．00 15．10 6 1375 CA GL

Y A 172 33．444 86．166 15．964 1．00 15．42 61334 OH TYR A 167 18．

235 74．289 7．594 1．00 18．52 8 1376 C GLY A 172 33．728 85．275 1

7．210 1．00 16．69 61335 N PHE A 168 23．963 78．870 12．342 1．00 1

1．36 7 1377 O GLY A 172 32．817 84．706 17．722 1．00 14．98 81336

CA PHE A 168 25．072 79．208 13．244 1．00 11．20 6 1378 N ASP A 1

73 34．993 85．180 17．526 1．00 14．76 71337 C PHE A 168 25．097 80

．677 13．551 1．00 12．02 6 1379 CA ASP A 173 35．473 84．346 18．62

2 1．00 12．93 61338 O PHE A 168 24．515 81．539 12．854 1．00 11．21

8 1380 C ASP A 173 35．292 84．996 19．976 1．00 12．76 61339 CB P

HE A 168 26．432 78．934 12．493 1．00 13．41 6 1381 O ASP A 173 35

．410 86．248 20．131 1．00 11．79 81340 CG PHE A 168 26．552 77．459

12．174 1．00 11．52 6 1382 CB ASP A 173 36．980 84．152 18．369 1．

00 14．28 61341 CD1 PHE A 168 27．044 76．583 13．130 1．00 10．63 6

1383 CG ASP A 173 37．273 83．139 17．268 1．00 24．98 61342 CD2 PHE

A 168 26．171 77．007 10．899 1．00 13．81 6 1384 OD1 ASP A 173 36．

398 82．387 16．822 1．00 17．11 81343 CE1 PHE A 168 27．122 75．214 1

2．765 1．00 12．04 6 1385 OD2 ASP A 173 38．451 83．124 16．815 1．0

0 23．71 81344 CE2 PHE A 168 26．250 75．639 10．574 1．00 12．05 6 13

86 N ILE A 174 35．073 84．127 20．969 1．00 12．58 71345 CZ PHE A

168 26．752 74．751 11．518 1．00 12．13 6 1387 CA ILE A 174 35．136 8

4．670 22．362 1．00 11．65 61346 N HIS A 169 25．665 81．067 14．709

1．00 11．43 7 1388 C ILE A 174 36．500 85．307 22．646 1．00 14．87

61347 CA HIS A 169 25．979 82．473 14．979 1．00 12．52 6 1389 O ILE

A 174 37．508 84．670 22．337 1．00 15．09 81390 CB ILE A 174 34．896

83．495 23．357 1．00 13．27 6 1432 C ASP A 179 30．292 87．603 28．

903 1．00 12．33 61391 CG1 ILE A 174 33．431 83．005 23．177 1．00 10

．95 6 1433 O ASP A 179 30．537 86．725 28．067 1．00 12．08 81392 C

G2 ILE A 174 35．145 84．016 24．806 1．00 12．74 6 1434 CB ASP A 17

9 31．997 89．341 28．184 1．00 15．43 61393 CD1 ILE A 174 33．220 81

．690 24．000 1．00 11．77 6 1435 CG ASP A 179 30．831 90．225 27．76

3 1．00 18．80 61394 N SER A 175 36．441 86．493 23．260 1．00 14．22

7 1436 OD1 ASP A 179 30．462 91．232 28．431 1．00 20．56 81395 CA

SER A 175 37．710 87．093 23．770 1．00 16．89 6 1437 OD2 ASP A 179

30．213 89．893 26．753 1．00 13．51 81396 C SER A 175 37．712 87．13

1 25．291 1．00 18．02 6 1438 N ARG A 180 29．115 87．768 29．477 1

．00 13．02 71397 O SER A 175 38．617 86．587 25．938 1．00 19．20 8

1439 CA ARG A 180 28．057 86．771 29．205 1．00 11．54 61398 CB SER

A 175 37．868 88．470 23．138 1．00 17．86 6 1440 C ARG A 180 27．5

85 86．833 27．757 1．00 10．36 61399 OG SER A 175 39．049 89．044 23

．724 1．00 24．28 8 1441 O ARG A 180 27．261 85．746 27．225 1．00

11．27 81400 N ASN A 176 36．650 87．662 25．854 1．00 14．39 7 1442

CB ARG A 180 26．893 87．051 30．172 1．00 13．31 61401 CA ASN A 1

76 36．515 87．678 27．336 1．00 13．41 6 1443 CG ARG A 180 27．286 8

6．796 31．654 1．00 12．49 61402 C ASN A 176 35．511 86．561 27．678

1．00 12．76 6 1444 CD ARG A 180 27．797 85．340 31．899 1．00 10．7

5 61403 O ASN A 176 34．286 86．760 27．482 1．00 13．43 8 1445 NE

ARG A 180 26．694 84．389 31．571 1．00 11．38 71404 CB ASN A 176 3

5．898 89．032 27．724 1．00 15．61 6 1446 CZ ARG A 180 26．896 83．3

05 30．812 1．00 11．55 61405 CG ASN A 176 35．749 89．123 29．243 1

．00 17．91 6 1447 NH1 ARG A 180 28．090 82．893 30．359 1．00 11．21

71406 OD1 ASN A 176 35．963 88．166 29．982 1．00 15．18 8 1448 NH2

ARG A 180 25．769 82．597 30．589 1．00 13．64 71407 ND2 ASN A 176

35．402 90．347 29．694 1．00 22．13 7 1449 N TYR A 181 27．508 87．9

90 27．113 1．00 10．51 71408 N TRP A 177 36．085 85．465 28．237 1．

00 14．29 7 1450 CA TYR A 181 27．104 87．980 25．688 1．00 10．68 61

409 CA TRP A 177 35．172 84．361 28．558 1．00 13．39 6 1451 C TYR

A 181 28．195 87．277 24．870 1．00 11．14 61410 C TRP A 177 34．248

84．677 29．724 1．00 15．05 6 1452 O TYR A 181 27．826 86．403 24．0

44 1．00 10．66 81411 O TRP A 177 33．279 83．898 29．909 1．00 14．2

5 8 1453 CB TYR A 181 26．915 89．446 25．196 1．00 12．30 61412 CB

TRP A 177 36．054 83．145 28．953 1．00 16．12 6 1454 CG TYR A 181 2

6．645 89．417 23．698 1．00 12．16 61413 CG TRP A 177 36．712 82．55

9 27．721 1．00 14．43 6 1455 CD1 TYR A 181 25．446 89．009 23．179 1

．00 13．07 61414 CD1 TRP A 177 37．745 83．101 26．998 1．00 16．58 6

1456 CD2 TYR A 181 27．712 89．736 22．837 1．00 15．09 61415 CD2 T

RP A 177 36．399 81．291 27．142 1．00 13．92 6 1457 CE1 TYR A 181 25

．242 88．936 21．808 1．00 18．03 61416 NE1 TRP A 177 38．070 82．235

25．940 1．00 18．57 7 1458 CE2 TYR A 181 27．510 89．688 21．457 1．

00 16．90 61417 CE2 TRP A 177 37．234 81．131 26．014 1．00 18．68 6 1

459 CZ TYR A 181 26．275 89．265 20．988 1．00 19．76 61418 CE3 TRP

A 177 35．437 80．298 27．393 1．00 17．34 6 1460 OH TYR A 181 26．0

97 89．156 19．614 1．00 17．30 81419 CZ2 TRP A 177 37．148 80．031 25

．169 1．00 14．28 6 1461 N GLU A 182 29．473 87．528 25．083 1．00 1

3．50 71420 CZ3 TRP A 177 35．379 79．182 26．574 1．00 17．20 6 1462

CA GLU A 182 30．468 86．836 24．265 1．00 12．35 61421 CH2 TRP A 1

77 36．253 79．045 25．441 1．00 18．00 6 1463 C GLU A 182 30．442 85

．311 24．504 1．00 10．45 61422 N ASP A 178 34．477 85．795 30．469

1．00 12．43 7 1464 O GLU A 182 30．482 84．533 23．582 1．00 11．45

81423 CA ASP A 178 33．507 86．126 31．517 1．00 11．08 6 1465 CB G

LU A 182 31．939 87．266 24．571 1．00 10．48 61424 C ASP A 178 32．

454 87．115 31．053 1．00 12．88 6 1466 CG GLU A 182 32．131 88．769

24．214 1．00 12．66 61425 O ASP A 178 31．586 87．420 31．881 1．00

15．73 8 1467 CD GLU A 182 33．640 89．046 24．246 1．00 19．30 61426

CB ASP A 178 34．243 86．717 32．739 1．00 17．78 6 1468 OE1 GLU A

182 34．487 88．229 23．958 1．00 15．48 81427 CG ASP A 178 35．201

85．739 33．362 1．00 24．33 6 1469 OE2 GLU A 182 34．009 90．199 24

．690 1．00 30．95 81428 OD1 ASP A 178 34．916 84．535 33．440 1．00

18．07 8 1470 N ALA A 183 30．314 84．945 25．796 1．00 10．17 71429

OD2 ASP A 178 36．317 86．155 33．777 1．00 24．77 8 1471 CA ALA A

183 30．436 83．521 26．110 1．00 11．02 61430 N ASP A 179 32．527 87

．608 29．810 1．00 11．79 7 1472 C ALA A 183 29．302 82．709 25．471

1．00 11．67 61431 CA ASP A 179 31．448 88．502 29．357 1．00 11．42

6 1473 O ALA A 183 29．555 81．542 25．197 1．00 10．91 81474 CB A

LA A 183 30．290 83．352 27．664 1．00 11．34 6 1516 CA PHE A 188 34

．321 78．658 21．604 1．00 10．93 61475 N GLN A 184 28．196 83．381

25．172 1．00 10．70 7 1517 C PHE A 188 35．600 78．457 20．806 1．00

13．95 61476 CA GLN A 184 27．046 82．624 24．601 1．00 8．62 6 151

8 O PHE A 188 35．534 78．128 19．632 1．00 13．55 81477 C GLN A 1

84 26．939 82．844 23．102 1．00 10．69 6 1519 CB PHE A 188 33．682 7

7．259 21．822 1．00 11．05 61478 O GLN A 184 26．509 81．913 22．388

1．00 10．72 8 1520 CG PHE A 188 34．177 76．552 23．071 1．00 11．0

8 61479 CB GLN A 184 25．772 83．078 25．330 1．00 12．35 6 1521 CD1

PHE A 188 35．431 75．953 23．060 1．00 14．39 61480 CG GLN A 184

25．730 82．584 26．785 1．00 9．80 6 1522 CD2 PHE A 188 33．364 76．

492 24．194 1．00 14．52 61481 CD GLN A 184 24．603 83．315 27．538 1

．00 12．56 6 1523 CE1 PHE A 188 35．865 75．309 24．204 1．00 15．63

61482 OE1 GLN A 184 24．739 84．627 27．890 1．00 15．21 8 1524 CE2 P

HE A 188 33．821 75．818 25．327 1．00 14．28 61483 NE2 GLN A 184 23

．536 82．580 27．775 1．00 8．78 7 1525 CZ PHE A 188 35．081 75．233

25．350 1．00 12．75 61484 N TRP A 185 27．186 84．018 22．585 1．00

11．90 7 1526 N THR A 189 36．737 78．710 21．504 1．00 11．89 71485

CA TRP A 185 26．968 84．285 21．148 1．00 9．74 6 1527 CA THR A

189 38．000 78．578 20．769 1．00 11．77 61486 C TRP A 185 28．252 84

．298 20．318 1．00 10．30 6 1528 C THR A 189 38．851 77．524 21．457

1．00 13．65 61487 O TRP A 185 28．093 84．277 19．065 1．00 11．67

8 1529 O THR A 189 38．630 77．149 22．589 1．00 14．67 81488 CB TR

P A 185 26．201 85．647 20．965 1．00 12．61 6 1530 CB THR A 189 38

．826 79．904 20．788 1．00 12．56 61489 CG TRP A 185 24．696 85．390

21．039 1．00 10．95 6 1531 OG1 THR A 189 39．066 80．215 22．180 1．

00 15．52 81490 CD1 TRP A 105 23．863 85．166 19．989 1．00 12．59 6 1

532 CG2 THR A 189 38．012 81．045 20．136 1．00 13．79 61491 CD2 TRP

A 185 23．898 85．345 22．226 1．00 12．07 6 1533 N ASP A 190 39．7

73 76．961 20．639 1．00 11．10 71492 NE1 TRP A 185 22．561 84．887 20

．428 1．00 14．15 7 1534 CA ASP A 190 40．736 75．985 21．186 1．00

11．48 61493 CE2 TRP A 185 22．600 85．003 21．805 1．00 13．63 6 1535

C ASP A 190 42．109 76．575 20．929 1．00 11．63 61494 CE3 TRP A 1

85 24．154 85．530 23．587 1．00 13．34 6 1536 O ASP A 190 42．403 77

．103 19．861 1．00 13．03 81495 CZ2 TRP A 185 21．534 84．846 22．703

1．00 14．01 6 1537 CB ASP A 190 40．530 74．703 20．365 1．00 11．0

7 61496 CZ3 TRP A 185 23．083 85．361 24．494 1．00 14．75 6 1538 CG

ASP A 190 41．445 73．591 20．781 1．00 12．55 61497 CH2 TRP A 185 2

1．812 85．004 24．035 1．00 13．91 6 1539 OD1 ASP A 190 42．691 73．

716 20．943 1．00 14．12 81498 N LYS A 186 29．413 84．254 20．924 1

．00 11．31 7 1540 OD2 ASP A 190 40．937 72．422 20．956 1．00 14．32

81499 CA LYS A 186 30．655 84．170 20．127 1．00 12．29 6 1541 N PR

O A 191 43．013 76．539 21．885 1．00 12．39 71500 C LYS A 186 31．2

28 82．764 20．238 1．00 14．72 6 1542 CA PRO A 191 44．344 77．094 2

1．756 1．00 16．15 61501 O LYS A 186 30．718 81．896 20．981 1．00 1

2．47 8 1543 C PRO A 191 45．205 76．488 20．648 1．00 17．03 61502

CB LYS A 186 31．682 85．224 20．582 1．00 11．09 6 1544 O PRO A 1

91 46．194 77．139 20．258 1．00 17．33 81503 CG LYS A 186 31．145 86

．646 20．243 1．00 14．74 6 1545 CB PRO A 191 45．077 76．806 23．06

7 1．00 15．82 61504 CD LYS A 186 32．295 87．655 20．601 1．00 14．5

3 6 1546 CG PRO A 191 43．951 76．489 24．024 1．00 19．99 61505 CE

LYS A 186 31．688 89．051 20．286 1．00 20．29 6 1547 CD PRO A 191 4

2．769 75．960 23．220 1．00 15．14 61506 NZ LYS A 186 32．744 89．94

3 19．726 1．00 28．67 7 1548 N ALA A 192 44．778 75．374 20．102 1．

00 12．41 71507 N ASN A 187 32．217 82．446 19．379 1．00 13．16 7 15

49 CA ALA A 192 45．446 74．851 18．871 1．00 16．29 61508 CA ASN

A 187 32．653 81．074 19．195 1．00 13．22 6 1550 C ALA A 192 45．27

9 75．807 17．697 1．00 21．11 61509 C ASN A 187 33．587 80．604 20．

314 1．00 15．43 6 1551 O ALA A 192 46．014 75．779 16．675 1．00 19

．85 81510 O ASN A 187 34．587 81．250 20．646 1．00 12．76 8 1552 C

B ALA A 192 44．978 73．466 18．579 1．00 20．48 61511 CB ASN A 18

7 33．386 80．850 17．862 1．00 12．72 6 1553 N GLY A 193 44．317 76

．695 17．671 1．00 16．93 71512 CG ASN A 187 32．673 81．537 16．697

1．00 18．84 6 1554 CA GLY A 193 44．199 77．733 16．641 1．00 17．0

3 61513 OD1 ASN A 187 31．447 81．456 16．631 1．00 15．46 8 1555 C

GLY A 193 42．919 77．582 15．819 1．00 17．85 61514 ND2 ASN A 187 3

3．426 82．219 15．839 1．00 16．94 7 1556 O GLY A 193 42．991 77．96

0 14．651 1．00 17．03 81515 N PHE A 188 33．369 79．356 20．719 1．0

0 11．91 7 1557 N PHE A 194 41．888 76．955 16．373 1．00 13．47 7155

8 CA PHE A 194 40．612 76．976 15．567 1．00 11．84 6 1600 CG LEU

A 199 25．178 74．135 16．526 1．00 10．88 61559 C PHE A 194 39．441

77．265 16．536 1．00 11．03 6 1601 CD1 LEU A 199 24．799 72．879 17

．321 1．00 12．59 61560 O PHE A 194 39．621 77．423 17．750 1．00 11

．69 8 1602 CD2 LEU A 199 24．658 74．045 15．071 1．00 14．19 61561

CB PHE A 194 40．411 75．629 14．855 1．00 10．98 6 1603 N SER A 20

0 23．024 78．144 16．505 1．00 11．57 71562 CG PHE A 194 40．568 74

．412 15．767 1．00 11．46 6 1604 CA SER A 200 22．055 79．160 16．95

0 1．00 10．26 61563 CD1 PHE A 194 39．545 74．063 16．649 1．00 11．

56 6 1605 C SER A 200 20．810 78．424 17．499 1．00 11．50 61564 CD2

PHE A 194 41．707 73．656 15．747 1．00 15．24 6 1606 O SER A 200 1

9．994 77．917 16．741 1．00 11．79 81565 CE1 PHE A 194 39．688 72．94

2 17．460 1．00 11．26 6 1607 CB SER A 200 21．636 80．012 15．731 1

．00 14．77 61566 CE2 PHE A 194 41．871 72．533 16．574 1．00 12．49 6

1608 OG SER A 200 20．723 81．011 16．249 1．00 13．69 81567 CZ PH

E A 194 40．860 72．181 17．450 1．00 12．03 6 1609 N GLN A 201 20．

786 78．294 18．837 1．00 10．61 71568 N SER A 195 38．283 77．497 15

．895 1．00 10．73 7 1610 CA GLN A 201 19．599 77．668 19．473 1．00

11．55 61569 CA SER A 195 37．097 77．782 16．704 1．00 11．52 6 1611

C GLN A 201 18．421 78．648 19．371 1．00 11．79 61570 C SER A 195

36．081 76．649 16．423 1．00 11．92 6 1612 O GLN A 201 17．305 78．

161 19．700 1．00 12．43 81571 O SER A 195 36．284 75．902 15．519 1

．00 10．36 8 1613 CB GLN A 201 19．852 77．359 20．969 1．00 11．94

61572 CB SER A 195 36．416 79．059 16．186 1．00 16．30 6 1614 CG G

LN A 201 21．042 76．370 21．151 1．00 10．05 61573 OG SER A 195 37

．442 80．119 16．216 1．00 22．79 8 1615 CD GLN A 201 22．393 77．08

6 21．126 1．00 10．84 61574 N LEU A 196 35．060 76．594 17．262 1．0

0 12．22 7 1616 OE1 GLN A 201 22．499 78．298 21．208 1．00 11．60 81

575 CA LEU A 196 34．007 75．622 17．060 1．00 12．16 6 1617 NE2 GL

N A 201 23．465 76．231 21．079 1．00 9．83 71576 C LEU A 196 32．7

56 76．384 16．564 1．00 7．60 6 1618 N GLU A 202 18．590 79．860 18

．862 1．00 10．41 71577 O LEU A 196 32．364 77．416 17．112 1．00 13

．16 8 1619 CA GLU A 202 17．434 80．763 18．667 1．00 11．55 61578

CB LEU A 196 33．660 74．883 18．410 1．00 10．95 6 1620 C GLU A 2

02 16．849 80．531 17．277 1．00 14．51 61579 CG LEU A 196 34．880 74

．298 19．107 1．00 10．75 6 1621 O GLU A 202 15．856 81．166 16．903

1．00 16．57 81580 CD1 LEU A 196 34．439 73．454 20．334 1．00 11．5

9 6 1622 CB GLU A 202 17．877 82．226 18．875 1．00 10．69 61581 CD2

LEU A 196 35．719 73．384 18．134 1．00 12．48 6 1623 CG GLU A 202

18．522 82．442 20．252 1．00 9．01 61582 N ALA A 197 32．139 75．87

7 15．481 1．00 9．97 7 1624 CD GLU A 202 20．002 82．069 20．330 1

．00 12．78 61583 CA ALA A 197 30．995 76．637 14．905 1．00 10．64 6

1625 OE1 GLU A 202 20．680 82．031 19．299 1．00 16．62 81584 C AL

A A 197 29．788 76．658 15．830 1．00 14．16 6 1626 OE2 GLU A 202 20

．457 81．782 21．434 1．00 12．31 81585 O ALA A 197 29．362 75．622

16．314 1．00 11．22 8 1627 N ASN A 203 17．507 79．704 16．435 1．00

11．04 71586 CB ALA A 197 30．629 75．928 13．565 1．00 10．95 6 162

8 CA ASN A 203 16．939 79．318 15．142 1．00 10．64 61587 N ASP A

198 29．429 77．869 16．236 1．00 10．28 7 1629 C ASN A 203 16．020 7

8．098 15．372 1．00 13．48 61588 CA ASP A 198 28．459 78．009 17．35

0 1．00 10．50 6 1630 O ASN A 203 16．441 77．148 16．008 1．00 12．

B1 81589 C ASP A 198 27．030 77．880 16．795 1．00 11．99 6 1631 CB

ASN A 203 18．105 78．892 14．217 1．00 11．71 61590 O ASP A 198 26

．607 78．731 15．993 1．00 13．33 8 1632 CG ASN A 203 17．604 78．30

7 12．930 1．00 15．36 61591 CB ASP A 198 28．744 79．433 17．900 1．

00 12．29 6 1633 OD1 ASN A 203 17．271 77．124 12．838 1．00 15．37 8

1592 CG ASP A 198 28．236 79．529 19．353 1．00 10．72 6 1634 ND2 AS

N A 203 17．611 79．108 11．829 1．00 15．33 71593 OD1 ASP A 198 28．

683 78．683 20．172 1．00 11．33 8 1635 N GLY A 204 14．797 78．219 1

4．831 1．00 13．94 71594 OD2 ASP A 198 27．401 80．452 19．671 1．00

10．45 8 1636 CA GLY A 204 13．813 77．115 15．175 1．00 14．96 6159

5 N LEU A 199 26．310 76．847 17．247 1．00 10．29 7 1637 C GLY A

204 14．202 75．766 14．593 1．00 12．98 61596 CA LEU A 199 24．927 7

6．690 16．763 1．00 8．80 6 1638 O GLY A 204 13．891 74．775 15．24

3 1．00 14．33 81597 C LEU A 199 24．086 77．821 17．321 1．00 9．88

6 1639 N THR A 205 14．802 75．705 13．401 1．00 11．88 71598 O LE

U A 199 24．246 78．320 18．449 1．00 11．27 8 1640 CA THR A 205 15

．279 74．405 12．894 1．00 12．45 61599 CB LEU A 199 24．452 75．296

17．279 1．00 9．52 6 1641 C THR A 205 16．275 73．780 13．856 1．00

11．35 61642 O THR A 205 16．161 72．621 14．172 1．00 11．84 8 168

4 CB LEU A 210 19．388 70．688 19．713 1．00 10．40 61643 CB THR A

205 15．866 74．603 11．497 1．00 14．40 6 1685 CG LEU A 210 20．603

71．237 18．893 1．00 10．20 61644 OG1 THR A 205 14．760 75．060 10

．662 1．00 18．35 8 1686 CD1 LEU A 210 20．918 72．628 19．480 1．00

12．47 61645 CG2 THR A 205 16．344 73．256 10．930 1．00 16．31 6 16

87 CD2 LEU A 210 21．766 70．260 18．920 1．00 13．21 61646 N ILE A

206 17．295 74．586 14．188 1．00 10．89 7 1688 N THR A 211 16．539

69．327 20．069 1．00 9．66 71647 CA ILE A 206 18．330 73．996 15．08

1 1．00 10．54 6 1689 CA THR A 211 15．520 68．689 20．933 1．00 11

．98 61648 C ILE A 206 17．736 73．689 16．457 1．00 9．48 6 1690 C

THR A 211 15．294 67．272 20．496 1．00 11．93 61649 O ILE A 206 18

．081 72．638 17．051 1．00 10．61 8 1691 O THR A 211 15．311 66．35

4 21．335 1．00 11．42 81650 CB ILE A 206 19．481 75．017 15．212 1．0

0 9．16 6 1692 CB THR A 211 14．193 69．502 20．889 1．00 12．29 616

51 CG1 ILE A 206 20．193 75．155 13．844 1．00 12．29 6 1693 OG1 THR

A 211 14．488 70．842 21．373 1．00 11．73 81652 CG2 ILE A 206 20．55

0 74．624 16．273 1．00 11．91 6 1694 CG2 THR A 211 13．137 68．832 2

1．808 1．00 10．37 61653 CD1 ILE A 206 20．691 73．847 13．218 1．00

12．69 6 1695 N ASP A 212 15．071 67．084 19．170 1．00 12．47 71654

N ALA A 207 16．912 74．562 17．021 1．00 10．30 7 1696 CA ASP A

212 14．813 65．738 18．671 1．00 10．73 61655 CA ALA A 207 16．350 7

4．185 18．339 1．00 12．45 6 1697 C ASP A 212 15．998 64．812 18．99

7 1．00 12．42 61656 C ALA A 207 15．583 72．871 18．311 1．00 12．96

6 1698 O ASP A 212 15．748 61．598 19．194 1．00 12．22 81657 O A

LA A 207 15．714 72．053 19．217 1．00 13．37 8 1699 CB ASP A 212 14

．605 65．829 17．159 1．00 12．33 61658 CB ALA A 207 15．511 75．359

18．883 1．00 13．30 6 1700 CG ASP A 212 13．253 66．477 16．797 1．

00 15．18 61659 N GLN A 208 14．749 72．676 17．282 1．00 10．55 7 1

701 OD1 ASP A 212 12．379 66．643 17．667 1．00 13．61 81660 CA GLN

A 208 13．968 71．431 17．236 1．00 11．60 6 1702 OD2 ASP A 212 13．

100 66．828 15．585 1．00 14．64 81661 C GLN A 208 14．842 70．256 16

．877 1．00 14．22 6 1703 N ALA A 213 17．230 65．326 18．830 1．00

10．02 71662 O GLN A 208 14．627 69．200 17．426 1．00 11．79 8 1704

CA ALA A 213 18．376 64．422 19．084 1．00 10．72 61663 CB GLN A

208 12．869 71．573 16．136 1．00 13．62 6 1705 C ALA A 213 18．422

64．023 20．552 1．00 10．18 61664 CG GLN A 208 11．847 70．429 16．1

97 1．00 14．37 6 1706 O ALA A 213 18．819 62．882 20．861 1．00 11

．96 81665 CD GLN A 208 11．089 70．392 17．513 1．00 15．09 6 1707

CB ALA A 213 19．679 65．163 18．735 1．00 10．83 61666 OE1 GLN A 2

08 10．565 71．371 17．957 1．00 14．67 8 1708 N ALA A 214 18．155 6

4．970 21．448 1．00 12．55 71667 NE2 GLN A 208 11．168 69．230 18．1

80 1．00 14．23 7 1709 CA ALA A 214 18．185 64．599 22．892 1．00 10

．81 61668 N TYR A 209 15．876 70．454 16．062 1．00 11．41 7 1710 C

ALA A 214 17．073 61．631 23．235 1．00 11．35 61669 CA TYR A 209

16．807 69．372 15．724 1．00 10．71 6 1711 O ALA A 214 17．246 62．

667 23．953 1．00 12．75 81670 C TYR A 209 17．570 68．930 16．979 1

．00 10．31 6 1712 CB ALA A 214 18．038 65．876 23．757 1．00 10．21

61671 O TYR A 209 17．634 67．727 17．231 1．00 11．12 8 1713 N V

AL A 215 15．885 63．854 22．677 1．00 10．82 71672 CB TYR A 209 17

．840 69．989 14．743 1．00 11．54 6 1714 CA VAL A 215 14．724 62．9

23 22．875 1．00 11．60 61673 CG TYR A 209 19．072 69．148 14．457 1

．00 12．56 6 1715 C VAL A 215 15．035 61．577 22．302 1．00 13．68

61674 CD1 TYR A 209 19．031 68．083 13．684 1．00 11．38 6 1716 O V

AL A 215 14．673 60．552 22．903 1．00 15．03 81675 CD2 TYR A 209 20

．269 69．485 15．060 1．00 12．87 6 1717 CB VAL A 215 13．462 63．5

23 22．283 1．00 14．89 61676 CE1 TYR A 209 20．184 67．341 13．286 1

．00 16．27 6 1718 CG1 VAL A 215 12．285 62．514 22．234 1．00 16．68

61677 CE2 TYR A 209 21．432 68．739 14．794 1．00 13．55 6 1719 CG2

VAL A 215 12．982 64．740 23．099 1．00 15．78 61678 CZ TYR A 209 2

1．368 67．676 13．915 1．00 13．50 6 1720 N GLN A 216 15．759 61．4

96 21．193 1．00 12．25 71679 OH TYR A 209 22．527 66．968 13．654 1

．00 14．21 8 1721 CA GLN A 216 16．153 60．192 20．632 1．00 13．52

61680 N LEU A 210 17．985 69．883 17．821 1．00 10．88 7 1722 C GL

N A 216 17．023 59．404 21．577 1．00 13．62 61681 CA LEU A 210 18．

731 69．461 19．027 1．00 10．76 6 1723 O GLN A 216 16．864 58．192

21．706 1．00 12．75 81682 C LEU A 210 17．776 68．829 20．049 1．00

11．52 6 1724 CB GLN A 216 16．814 60．382 19．232 1．00 12．82 6168

3 O LEU A 210 18．178 67．863 20．687 1．00 11．55 8 1725 CG GLN

A 216 17．225 59．032 18．639 1．00 14．36 61726 CD GLN A 216 17．85

6 59．162 17．261 1．00 18．32 6 1768 N ASP A 223 19．009 57．376 30

．709 1．00 11．67 71727 OE1 GLN A 216 18．762 59．976 16．980 1．00

21．98 8 1769 CA ASP A 223 18．391 57．768 31．951 1．00 10．83 61728

NE2 GLN A 216 17．392 58．348 16．335 1．00 19．07 7 1770 C ASP A

223 18．621 59．249 32．306 1．00 12．58 61729 N LEU A 217 17．996 60

．043 22．269 1．00 11．16 7 1771 O ASP A 223 18．116 59．667 33．356

1．00 11．47 81730 CA LEU A 217 18．781 59．317 23．261 1．00 11．02

6 1772 CB ASP A 223 18．997 56．964 33．123 1．00 9．67 61731 C LE

U A 217 17．885 58．756 24．396 1．00 10．47 6 1773 CG ASP A 223 18

．744 55．469 32．925 1．00 12．72 61732 O LEU A 217 18．106 57．631

24．754 1．00 13．19 8 1774 OD1 ASP A 223 17．554 55．095 33．224 1．

00 15．35 81733 CB LEU A 217 19．847 60．252 23．876 1．00 12．00 6 1

775 OD2 ASP A 223 19．610 54．686 32．482 1．00 10．77 81734 CG LEU

A 217 20．974 60．577 22．859 1．00 10．07 6 1776 N GLY A 224 19．18

6 59．972 31．348 1．00 11．00 71735 CD1 LEU A 217 21．770 61．789 23

．418 1．00 10．56 6 1777 CA GLY A 224 19．393 61．413 31．651 1．00

11．62 61736 CD2 LEU A 217 21．953 59．383 22．787 1．00 12．18 6 177

8 C GLY A 224 20．641 61．861 30．809 1．00 9．62 61737 N VAL A 2

18 16．940 59．584 24．844 1．00 10．50 7 1779 O GLY A 224 21．069 61

．107 29．928 1．00 9．69 81738 CA VAL A 218 16．027 59．030 25．884

1．00 14．12 6 1780 N LEU A 225 20．869 63．123 30．983 1．00 10．32

71739 C VAL A 218 15．114 57．918 25．304 1．00 12．90 6 1781 CA L

EU A 225 21．962 63．749 30．177 1．00 9．63 61740 O VAL A 218 14．

914 56．898 25．978 1．00 14．29 8 1782 C LEU A 225 22．828 64．566 3

1．128 1．00 10．99 61741 CB VAL A 218 15．121 60．168 26．376 1．00

11．91 6 1783 O LEU A 225 22．356 65．110 32．097 1．00 10．86 81742

CG1 VAL A 218 14．131 59．671 27．428 1．00 14．89 6 1784 CB LEU A

225 21．389 64．780 29．172 1．00 9．89 61743 CG2 VAL A 218 16．045 6

1．169 27．107 1．00 14．59 6 1785 CG LEU A 225 20．424 64．212 28．1

22 1．00 10．00 61744 N ALA A 219 14．717 57．992 24．051 1．00 14．9

3 7 1786 CD1 LEU A 225 19．806 65．361 27．279 1．00 12．69 61745 CA

ALA A 219 13．868 56．915 23．478 1．00 14．21 6 1787 CD2 LEU A 225

21．003 63．092 27．243 1．00 13．97 61746 C ALA A 219 14．647 55．6

19 23．377 1．00 16．64 6 1788 N ARG A 226 24．135 64．671 30．790 1

．00 10．52 71747 O ALA A 219 14．072 54．517 23．401 1．00 14．94 8

1789 CA ARG A 226 24．993 65．777 31．295 1．00 9．01 61748 CB ALA

A 219 13．379 57．270 22．059 1．00 15．54 6 1790 C ARG A 226 25．0

93 66．744 30．110 1．00 10．97 61749 N HIS A 220 15．959 55．702 23

．258 1．00 12．54 7 1791 O ARG A 226 25．628 66．348 29．083 1．00

10．94 81750 CA HIS A 220 16．853 54．570 23．215 1．00 14．41 6 1792

CB ARG A 226 26．337 65．159 31．691 1．00 9．10 61751 C HIS A 220

17．305 54．124 24．611 1．00 12．25 6 1793 CG ARG A 226 27．381 66

．213 32．158 1．00 8．52 61752 O HIS A 220 18．194 53．243 24．711 1

．00 13．99 8 1794 CD ARG A 226 28．248 66．648 30．956 1．00 9．82

61753 CB HIS A 220 18．055 54．802 22．293 1．00 11．69 6 1795 NE AR

G A 226 29．438 67．400 31．425 1．00 9．22 71754 CG HIS A 220 17．6

30 54．760 20．840 1．00 14．69 6 1796 CZ ARG A 226 30．251 68．074 3

0．592 1．00 9．27 61755 ND1 HIS A 220 17．984 53．694 20．064 1．00

14．71 7 1797 NH1 ARG A 226 29．978 68．191 29．289 1．00 9．46 7175

6 CD2 HIS A 220 16．928 55．624 20．077 1．00 16．42 6 1798 NH2 ARG

A 226 31．311 68．687 31．114 1．00 10．94 71757 CE1 HIS A 220 17．518

53．916 18．823 1．00 16．42 6 1799 N ILE A 227 24．590 67．940 30．2

62 1．00 10．46 71758 NE2 HIS A 220 16．855 55．077 18．794 1．00 17．

85 7 1800 CA ILE A 227 24．553 68．901 29．124 1．00 7．87 61759 N

GLY A 221 16．735 54．666 25．655 1．00 11．47 7 1801 C ILE A 227 25

．807 69．751 29．238 1．00 8．86 61760 CA GLY A 221 16．964 54．129

26．999 1．00 11．21 6 1802 O ILE A 227 26．042 70．450 30．199 1．00

11．29 81761 C GLY A 221 17．655 55．060 27．965 1．00 13．22 6 1803

CB ILE A 227 23．295 69．783 29．269 1．00 9．62 61762 O GLY A 221

17．875 54．635 29．095 1．00 13．24 8 1804 CG1 ILE A 227 22．096 68

．814 29．378 1．00 10．28 61763 N ALA A 222 18．297 56．111 27．426

1．00 12．29 7 1805 CG2 ILE A 227 23．196 70．601 27．964 1．00 11．21

61764 CA ALA A 222 19．139 56．912 28．356 1．00 14．03 6 1806 CD1 I

LE A 227 20．743 69．547 29．412 1．00 15．31 61765 C ALA A 222 18．

325 57．381 29．553 1．00 13．32 6 1807 N ASP A 228 26．544 69．672 2

8．125 1．00 9．30 71766 O ALA A 222 17．138 57．794 29．459 1．00 1

0．61 8 1808 CA ASP A 228 27．846 70．399 28．079 1．00 9．30 61767

CB ALA A 222 19．700 58．136 27．618 1．00 12．95 6 1809 C ASP A 2

28 27．672 71．915 27．904 1．00 9．50 61810 O ASP A 228 26．757 72

．338 27．189 1．00 9．88 8 1852 CD1 PHE A 233 24．335 75．588 25．55

9 1．00 12．13 61811 CB ASP A 228 28．521 69．86S 26．769 1．00 9．23

6 1853 CD2 PHE A 233 22．023 76．331 25．466 1．00 11．40 61812 CG

ASP A 228 29．904 70．442 26．587 1．00 10．24 6 1854 CE1 PHE A 233 2

3．982 74．503 26．347 1．00 12．18 61813 OD1 ASP A 228 30．725 70．2

28 27．505 1．00 10．28 8 1855 CE2 PHE A 233 21．642 75．219 26．237 1

．00 10．50 61814 OD2 ASP A 228 30．208 71．128 25．574 1．00 9．89 8

1856 CZ PHE A 233 22．629 74．340 26．657 1．00 11．82 61815 N ALA

A 229 28．575 72．633 28．582 1．00 8．93 7 1857 N ASN A 234 22．05

1 80．148 25．349 1．00 12．13 71816 CA ALA A 229 28．745 74．068 28

．257 1．00 9．72 6 1858 CA ASN A 234 21．093 80．799 26．253 1．00

8．31 61817 C ALA A 229 27．455 74．868 28．324 1．00 10．58 6 1859

C ASN A 234 20．367 79．859 27．214 1．00 9．45 61818 O ALA A 229

27．123 75．695 27．464 1．00 10．73 8 1860 O ASN A 234 20．112 78．

722 26．829 1．00 9．94 81819 CB ALA A 229 29．355 74．180 26．841 1

．00 9．90 6 1861 CB ASN A 234 20．132 81．662 25．369 1．00 10．71

61820 N VAL A 230 26．729 74．708 29．487 1．00 9．05 7 1862 CG AS

N A 234 18．981 80．871 24．740 1．00 12．93 61821 CA VAL A 230 25．

421 75．392 29．548 1．00 9．09 6 1863 OD1 ASN A 234 18．070 80．516

25．519 1．00 12．50 81822 C VAL A 230 25．547 76．905 29．753 1．00

10．83 6 1864 ND2 ASN A 234 18．975 80．590 23．448 1．00 10．79 7182

3 O VAL A 230 24．587 77．636 29．573 1．00 12．48 8 1865 N SER A

235 20．023 80．451 28．374 1．00 10．78 71824 CB VAL A 230 24．469 7

4．836 30．634 1．00 10．80 6 1866 CA SER A 235 19．401 79．586 29．3

96 1．00 8．67 61825 CG1 VAL A 230 24．119 73．389 30．262 1．00 9．

84 6 1867 C SER A 235 17．906 79．375 29．177 1．00 11．06 61826 CG2

VAL A 230 25．084 74．934 32．047 1．00 11．19 6 1868 O SER A 235 1

7．399 78．402 29．759 1．00 11．56 81827 N LYS A 231 26．753 77．312

30．189 1．00 9．10 7 1869 CB ASER A 235 19．594 80．196 30．792 0．

60 11．41 61828 CA LYS A 231 26．988 78．763 30．234 1．00 7．91 6 1

870 OG ASER A 235 20．974 80．269 31．098 0．60 10．81 81829 C LYS

A 231 27．304 79．391 28．883 1．00 11．01 6 1869 CB BSER A 235 19．6

79 80．067 30．817 0．40 10．03 61830 O LYS A 231 27．398 80．604 28

．809 1．00 13．02 8 1870 OG BSER A 235 19．311 81．423 30．914 0．40

7．85 81831 CB LYS A 231 28．173 79．043 31．209 1．00 10．48 6 1871

N GLY A 236 17．301 80．140 28．312 1．00 10．81 71832 CG LYS A 23

1 29．567 78．801 30．602 1．00 10．63 6 1872 CA GLY A 236 15．906 79

．857 27．882 1．00 11．83 51833 CD LYS A 231 30．599 78．817 31．758

1．00 13．70 6 1873 C GLY A 236 15．821 78．448 27．289 1．00 12．34

61834 CE LYS A 231 30．937 80．205 32．236 1．00 13．75 6 1874 O G

LY A 236 14．942 77．638 27．552 1．00 11．07 81835 NZ LYS A 231 32

．215 80．157 33．104 1．00 11．49 7 1875 N PHE A 237 16．742 78．158

26．370 1．00 10．75 71836 N HIS A 232 27．364 78．589 27．814 1．00

9．37 7 1876 CA PHE A 237 16．793 76．864 25．702 1．00 9．60 61837

CA HIS A 232 27．744 79．081 26．480 1．00 12．72 6 1877 C PHE A 2

37 17．034 75．738 26．715 1．00 10．90 61838 C HIS A 232 26．576 79

．044 25．537 1．00 12．48 6 1878 O PHE A 237 16．476 74．641 26．526

1．00 10．74 81839 O HIS A 232 26．698 79．505 24．388 1．00 9．62 8

1879 CB PHE A 237 17．714 76．891 24．467 1．00 12．14 61840 CB HIS

A 232 28．849 78．129 25．915 1．00 9．94 6 1880 CG PHE A 237 17．6

42 75．595 23．691 1．00 12．02 61841 CG HIS A 232 30．145 78．345 26

．709 1．00 9．35 6 1881 CD1 PHE A 237 16．442 75．242 23．048 1．00

12．55 61842 ND1 HIS A 232 30．780 79．598 26．674 1．00 11．03 7 1882

CD2 PHE A 237 18．751 74．740 23．659 1．00 11．64 61843 CD2 HIS A

232 30．803 77．530 27．554 1．00 11．85 6 1883 CE1 PHE A 237 16．367

74．046 22．358 1．00 12．60 61844 CE1 HIS A 232 31．838 79．483 27．5

13 1．00 12．22 6 1884 CE2 PHE A 237 18．634 73．533 22．952 1．00 11

．39 61845 NE2 HIS A 232 31．882 78．243 28．049 1．00 11．68 7 1885 C

Z PHE A 237 17．468 73．200 22．301 1．00 13．43 61846 N PHE A 233

25．342 78．757 25．941 1．00 9．67 7 1886 N SER A 238 17．965 75．9

39 27．658 1．00 10．56 71847 CA PHE A 233 24．165 78．957 25．062 1

．00 10．57 6 1887 CA SER A 238 18．119 74．844 28．637 1．00 11．43

61848 C PHE A 233 23．015 79．437 25．991 1．00 9．21 6 1888 C SER

A 238 16．762 74．489 29．289 1．00 10．24 61849 O PHE A 233 23．073

79．254 27．225 1．00 11．50 8 1889 O SER A 238 16．416 73．312 29．

442 1．00 10．58 81850 CB PHE A 233 23．792 77．705 24．296 1．00 9．

50 6 1890 CB SER A 238 19．069 75．303 29．776 1．00 11．86 61851 CG

PHE A 233 23．382 76．523 25．145 1．00 10．66 6 1891 OG SER A 238

20．432 75．070 29．404 1．00 12．16 81892 N LYS A 239 16．053 75．52

3 29．757 1．00 10．06 7 1934 CD LYS A 244 9．398 70．400 24．483 1

．00 13．14 61893 CA LYS A 239 14．749 75．262 30．433 1．00 10．43 6

1935 CE LYS A 244 9．129 71．869 24．133 1．00 13．82 61894 C LYS

A 239 13．712 74．684 29．505 1．00 10．95 6 1936 NZ LYS A 244 9．58

2 72．780 25．269 1．00 12．11 71895 O LYS A 239 13．006 73．718 29．

879 1．00 11．91 8 1937 N LEU A 245 12．213 67．068 27．593 1．00 11

．20 71896 CB LYS A 239 14．259 76．598 31．123 1．00 8．56 6 1938 C

A LEU A 245 12．730 65．762 28．039 1．00 11．98 61897 CG LYS A 239

12．889 76．329 31．861 1．00 12．08 6 1939 C LEU A 245 11．936 65．

200 29．205 1．00 12．96 61898 CD LYS A 239 12．577 77．644 32．648 1

．00 11．14 6 1940 O LEU A 245 11．665 63．996 29．219 1．00 12．16 8

1899 CE LYS A 239 11．131 77．442 33．240 1．00 11．14 6 1941 CB LE

U A 245 14．221 65．961 28．461 1．00 10．88 61900 NZ LYS A 239 10．

797 78．668 34．098 1．00 10．40 7 1942 CG LEU A 245 15．091 66．282

27．206 1．00 15．60 61901 N SER A 240 13．600 75．153 28．279 1．00

9．61 7 1943 CD1 LEU A 245 16．493 66．701 27．692 1．00 14．87 61902

CA SER A 240 12．611 74．583 27．330 1．00 9．08 6 1944 CD2 LEU A

245 15．227 65．052 26．282 1．00 19．24 61903 C SER A 240 13．006 73

．207 26．957 1．00 10．90 6 1945 N TYR A 246 11．480 66．037 30．136

1．00 11．31 71904 O SER A 240 12．160 72．320 26．790 1．00 10．77

8 1946 CA TYR A 246 10．676 65．529 31．258 1．00 11．13 61905 CB S

ER A 240 12．560 75．572 26．136 1．00 11．38 6 1947 C TYR A 246 9

．294 65．090 30．770 1．00 11．59 61906 OG SER A 240 11．488 75．039

25．266 1．00 12．68 8 1948 O TYR A 246 8．674 64．306 31．500 1．0

0 13．03 81907 N LEU A 241 14．300 72．896 26．747 1．00 10．43 7 194

9 CB TYR A 246 10．582 66．586 32．359 1．00 12．53 61908 CA LEU A

241 14．726 71．560 26．389 1．00 10．29 6 1950 CG TYR A 246 11．928

66．907 32．995 1．00 9．85 61909 C LEU A 241 14．420 70．599 27．53

9 1．00 11．73 6 1951 CD1 TYR A 246 12．882 65．941 33．210 1．00 11

．79 61910 O LEU A 241 13．924 69．507 27．303 1．00 11．15 8 1952 C

D2 TYR A 246 12．163 68．228 33．408 1．00 10．52 61911 CE LEU A 24

1 16．255 71．582 26．077 1．00 10．07 6 1953 CE1 TYR A 246 14．103 66

．245 33．830 1．00 11．71 61912 CG LEU A 241 16．816 70．170 25．829

1．00 12．71 6 1954 CE2 TYR A 246 13．379 68．569 34．021 1．00 10．5

9 61913 CD1 LEU A 241 16．205 69．502 24．577 1．00 13．39 6 1955 CZ

TYR A 246 14．319 67．562 34．208 1．00 11．60 61914 CD2 LEU A 241

18．333 70．350 25．611 1．00 12．90 6 1956 OH TYR A 246 15．536 67．

856 34．816 1．00 11．49 81915 N ALA A 242 14．710 71．055 28．778 1

．00 11．25 7 1957 N GLN A 247 8．769 65．623 29．672 1．00 12．54 7

1916 CA ALA A 242 14．427 70．181 29．912 1．00 10．06 6 1958 CA GL

N A 247 7．501 65．088 29．112 1．00 13．07 61917 C ALA A 242 12．9

23 69．852 29．969 1．00 10．68 6 1959 C GLN A 247 7．677 63．690 28

．587 1．00 13．75 61918 O ALA A 242 12．565 68．703 30．215 1．00 10

．97 8 1960 O GLN A 247 6．712 62．875 28．651 1．00 16．16 81919 C

B ALA A 242 14．910 70．889 31．196 1．00 10．49 6 1961 CB GLN A 2

47 7．016 66．001 27．940 1．00 12．33 61920 N ASP A 243 12．062 70

．870 29．712 1．00 10．40 7 1962 CG GLN A 247 6．530 67．357 28．51

8 1．00 13．62 61921 CA ASP A 243 10．609 70．595 29．694 1．00 11．5

4 6 1963 CD GLN A 247 6．016 68．220 27．397 1．00 16．89 61922 C

ASP A 243 10．365 69．448 28．700 1．00 12．78 6 1964 OE1 GLN A 247

5．355 67．699 26．462 1．00 18．89 81923 O ASP A 243 9．636 68．474

29．006 1．00 12．31 8 1965 NE2 GLN A 247 6．372 69．518 27．387 1．

00 14．76 71924 CB ASP A 243 9．930 71．904 29．186 1．00 11．95 6 19

66 N LYS A 248 8．881 63．349 28．162 1．00 14．17 71925 CG ASP A

243 8．507 71．717 28．674 1．00 13．21 6 1967 CA LYS A 248 9．163 6

1．979 27．702 1．00 15．18 61926 OD1 ASP A 243 7．668 71．113 29．42

2 1．00 12．98 8 1968 C LYS A 248 9．328 61．000 28．836 1．00 15．5

2 61927 OD2 ASP A 243 8．223 72．178 27．546 1．00 12．92 8 1969 O

LYS A 248 8．839 59．868 28．746 1．00 16．45 81928 N LYS A 244 10

．825 69．536 27．451 1．00 10．42 7 1970 CB ALYS A 248 10．397 61．9

94 26．793 0．S0 13．40 61929 CA LYS A 244 10．523 68．449 26．484 1

．00 10．94 6 1971 CG ALYS A 248 10．116 62．793 25．528 0．50 14．14

61930 C LYS A 244 10．997 67．097 26．998 1．00 13．31 6 1972 CD AL

YS A 248 8．958 62．165 24．749 0．50 17．69 61931 O LYS A 244 10．

349 66．061 26．763 1．00 12．24 8 1973 CE ALYS A 248 8．449 63．068

23．657 0．50 18．41 61932 CB LYS A 244 11．232 68．728 25．122 1．00

11．69 6 1974 NZ ALYS A 248 7．682 62．378 22．577 0．50 25．68 7193

3 CG LYS A 244 10．924 70．142 24．580 1．00 14．16 6 1970 CB BLYS

A 248 10．414 62．030 26．816 0．50 17．60 61971 CG BLYS A 248 10．84

0 60．676 26．292 0．50 22．20 6 2013 C LEU A 253 20．498 67．083 34

．913 1．00 9．94 61972 CD BLYS A 248 11．561 60．755 24．977 0．50 2

9．85 6 2014 O LEU A 253 20．094 67．647 35．914 1．00 11．26 81973

CE BLYS A 248 11．495 59．497 24．150 0．50 18．09 6 2015 CB LEU A

253 18．694 67．378 33．282 1．00 8．72 61974 NZ BLYS A 248 10．779 5

8．367 24．885 0．50 21．86 7 2016 CG LEU A 253 17．749 66．766 32．2

16 1．00 10．91 61975 N LYS A 249 10．131 61．400 29．830 1．00 12．9

7 7 2017 CD1 LEU A 253 16．881 67．891 31．562 1．00 10．35 61976 CA

LYS A 249 10．424 60．442 30．917 1．00 14．04 6 2018 CD2 LEU A 253

18．508 66．051 31．089 1．00 12．13 61977 C LYS A 249 10．983 61．21

3 32．084 1．00 11．94 6 2019 N VAL A 254 21．761 67．179 34．422 1．

00 11．23 71978 O LYS A 249 11．520 62．316 31．876 1．00 13．26 8 20

20 CA VAL A 254 22．750 68．015 35．077 1．00 11．09 61979 CB LYS

A 249 11．514 59．423 30．462 1．00 15．09 6 2021 C VAL A 254 23．42

3 68．807 33．921 1．00 10．26 61980 CG LYS A 249 11．674 58．358 31

．542 1．00 15．17 6 2022 O VAL A 254 23．707 68．196 32．892 1．00 1

0．32 81981 CD LYS A 249 12．552 57．179 31．147 1．00 23．08 6 2023

CB VAL A 254 23．722 67．184 35．947 1．00 9．61 61982 CE LYS A 24

9 12．451 56．111 32．249 1．00 27．89 6 2024 CG1 VAL A 254 24．552 6

6．161 35．161 1．00 10．99 61983 NZ LYS A 249 13．149 54．836 31．87

5 1．00 36．10 7 2025 CG2 VAL A 254 24．688 68．131 36．685 1．00 11

．22 61984 N ASP A 250 10．870 60．678 33．288 1．00 11．41 7 2026 N

GLY A 255 23．762 70．047 34．194 1．00 10．96 71985 CA ASP A 250

11．406 61．336 34．494 1．00 12．04 6 2027 CA GLY A 255 24．492 70．

879 33．243 1．00 11．43 61986 C ASP A 250 12．918 61．011 34．626 1

．00 11．51 6 2028 C GLY A 255 25．877 71．193 33．731 1．00 11．23 6

1987 O ASP A 250 13．348 60．354 35．546 1．00 13．89 8 2029 O GLY

A 255 26．095 71．404 34．967 1．00 10．31 81988 CB ASP A 250 10．63

8 60．891 35．728 1．00 11．54 6 2030 N GLU A 256 26．828 71．308 32

．765 1．00 10．72 71989 CG ASP A 250 10．618 59．405 36．030 1．00 1

5．08 6 2031 CA GLU A 256 28．159 71．786 33．187 1．00 10．84 61990

OD1 ASP A 250 10．695 58．618 35．085 1．00 15．58 8 2032 C GLU A 2

56 28．236 73．315 33．013 1．00 11．33 61991 OD2 ASP A 250 10．448 5

9．027 37．224 1．00 15．73 8 2033 O GLU A 256 28．295 73．820 31．87

1 1．00 10．36 81992 N ILE A 251 13．644 61．541 33．607 1．00 11．19

7 2034 CB GLU A 256 29．172 71．178 32．167 1．00 10．52 61993 CA IL

E A 251 15．093 61．346 33．593 1．00 12．04 6 2035 CG GLU A 256 30

．603 71．617 32．605 1．00 10．70 61994 C ILE A 251 15．777 62．413 3

4．467 1．00 12．14 6 2036 CD GLU A 256 31．442 72．059 31．414 1．00

11．32 61995 O ILE A 251 15．148 63．303 34．990 1．00 13．37 8 2037

OE1 GLU A 256 30．925 72．467 30．347 1．00 10．78 81996 CB ILE A 25

1 15．610 61．331 32．164 1．00 15．29 6 2038 OE2 GLU A 256 32．696 7

1．998 31．517 1．00 11．88 81997 CG1 ILE A 251 14．988 62．477 31．36

1 1．00 23．77 6 2039 N TRP A 257 28．173 74．038 34．120 1．00 9．7

9 71998 CG2 ILE A 251 15．204 60．064 31．402 1．00 16．73 6 2040 CA

TRP A 257 28．409 75．480 34．158 1．00 9．57 61999 CD1 ILE A 251 15

．645 63．784 31．503 1．00 25．03 6 2041 C TRP A 257 29．798 75．608

34．799 1．00 10．84 62000 N PHE A 252 17．122 62．248 34．639 1．00

9．99 7 2042 O TRP A 257 29．908 75．560 36．037 1．00 10．82 82001

CA PHE A 252 17．885 63．182 35．420 1．00 9．59 6 2043 CB TRP A 2

57 27．301 76．175 34．997 1．00 9．83 62002 C PHE A 252 18．690 64

．105 34．501 1．00 11．26 6 2044 CG TRP A 257 27．449 77．700 34．85

4 1．00 8．59 62003 O PHE A 252 19．347 63．587 33．596 1．00 12．38

8 2045 CD1 TRP A 257 28．566 78．442 35．196 1．00 12．90 62004 CB P

HE A 252 18．916 62．372 36．275 1．00 13．00 6 2046 CD2 TRP A 257 2

6．431 78．592 34．412 1．00 10．35 62005 CG PHE A 252 19．748 63．29

0 37．145 1．00 11．27 6 2047 NE1 TRP A 257 28．295 79．753 34．937 1

．00 12．55 72006 CD1 PHE A 252 19．182 63．951 38．241 1．00 12．24

6 2048 CE2 TRP A 257 27．020 79．891 34．459 1．00 12．29 62007 CD2 P

HE A 252 21．094 63．494 36．838 1．00 12．52 6 2049 CE3 TRP A 257 25

．124 78．425 33．946 1．00 13．94 62008 CE1 PHE A 252 19．907 64．802

39．029 1．00 11．05 6 2050 CZ2 TRP A 257 26．317 81．041 34．055 1．

00 10．73 62009 CE2 PHE A 252 21．843 64．327 37．664 1．00 11．26 6 2

051 CZ3 TRP A 257 24．385 79．544 33．527 1．00 13．32 62010 CZ PHE

A 252 21．263 65．031 38．750 1．00 10．84 6 2052 CH2 TRP A 257 25．0

26 80．793 33．599 1．00 11．64 62011 N LEU A 253 18．740 65．389 34

．772 1．00 12．09 7 2053 N TYR A 258 30．831 75．725 33．986 1．00 1

1．79 72012 CA LEU A 253 19．592 66．278 33．936 1．00 9．30 6 2054

CA TYR A 258 32．211 75．619 34．524 1．00 11．80 62055 C TYR A 25

8 32．527 76．859 35．355 1．00 12．06 6 2097 CA THR A 264 32．579 8

5．990 41．270 1．00 15．29 62056 O TYR A 258 32．370 77．988 34．869

1．00 13．57 8 2098 C THR A 264 31．378 86．647 40．599 1．00 14．1

4 62057 CB TYR A 258 33．189 75．508 33．335 1．00 11．31 6 2099 O

THR A 264 30．225 86．490 41．019 1．00 15．14 82058 CG TYR A 258 3

4．562 74．978 33．723 1．00 11．97 6 2100 CB THR A 264 33．154 84．

890 40．377 1．00 17．00 62059 CD1 TYR A 258 35．452 75．687 34．524

1．00 13．71 6 2101 OG1 THR A 264 32．185 83．864 40．214 1．00 17．2

0 82060 CD2 TYR A 258 34．932 73．734 33．234 1．00 11．78 6 2102 CG

2 THR A 264 34．455 84．302 40．998 1．00 18．53 62061 CE1 TYR A 258

36．707 75．160 34．859 1．00 15．77 6 2103 N ALA A 265 31．684 87

．407 39．536 1．00 14．47 72062 CE2 TYR A 258 36．179 73．226 33．564

1．00 13．38 6 2104 CA ALA A 265 30．579 88．206 38．957 1．00 16．

68 62063 CZ TYR A 258 37．037 73．908 34．376 1．00 16．44 6 2105 C

ALA A 265 29．455 87．387 38．348 1．00 14．50 62064 OH TYR A 258 3

8．277 73．304 34．631 1．00 20．59 8 2106 O ALA A 265 28．315 87．9

21 38．316 1．00 15．71 82065 N GLY A 259 33．030 76．605 36．550 1．

00 9．86 7 2107 CB ALA A 265 31．153 89．034 37．793 1．00 18．93 62

066 CA GLY A 259 33．584 77．705 37．361 1．00 12．24 6 2108 N ASN

A 266 29．808 86．186 37．837 1．00 11．26 72067 C GLY A 259 32．51

0 78．690 37．891 1．00 11．55 6 2109 CA ASN A 266 28．739 85．402 3

7．199 1．00 12．93 62068 O GLY A 259 31．417 78．276 38．227 1．00 1

2．61 8 2110 C ASN A 266 28．140 84．338 38．110 1．00 13．52 62069

N ASP A 260 32．921 79．963 37．891 1．00 11．45 7 2111 O ASN A 26

6 27．364 83．484 37．632 1．00 11．82 82070 CA ASP A 260 32．064 81

．004 38．486 1．00 10．59 6 2112 CB ASN A 266 29．289 84．792 35．8

55 1．00 15．03 62071 C ASP A 260 31．718 80．614 39．947 1．00 12．0

8 6 2113 CG ASN A 266 29．632 85．944 34．889 1．00 15．26 62072 O

ASP A 260 30．554 80．528 40．317 1．00 11．34 8 2114 OD1 ASN A 266

28．938 86．955 34．822 1．00 13．24 82073 CB ASP A 260 30．792 81．2

86 37．665 1．00 13．01 6 2115 ND2 ASN A 266 30．698 85．797 34．146

1．00 14．64 72074 CG ASP A 260 31．160 81．807 36．269 1．00 16．43

6 2116 N HIS A 267 28．621 84．306 39．353 1．00 12．23 72075 OD1 A

SP A 260 32．136 82．593 36．148 1．00 13．58 8 2117 CA HIS A 267 28

．106 83．276 40．271 1．00 13．10 62076 OD2 ASP A 260 30．486 81．50

2 35．274 1．00 14．47 8 2118 C HIS A 267 26．596 83．276 40．469 1．

00 13．44 62077 N ASP A 261 32．812 80．528 40．708 1．00 10．89 7 21

19 O HIS A 267 25．999 82．182 40．399 1．00 12．11 82078 CA ASP A

261 32．709 80．239 42．158 1．00 13．96 6 2120 CB HIS A 267 28．852

83．439 41．616 1．00 10．82 62079 C ASP A 261 32．059 81．369 42．93

6 1．00 12．00 6 2121 CG HIS A 267 28．469 82．306 42．563 1．00 12．

37 62080 O ASP A 261 31．920 82．528 42．502 1．00 13．08 8 2122 ND1

HIS A 267 28．877 81．020 42．410 1．00 11．65 72081 CB ASP A 261 34

．125 79．875 42．610 1．00 17．34 6 2123 CD2 HIS A 267 27．637 82．36

0 43．640 1．00 15．29 62082 CG ASP A 261 34．615 78．518 42．074 1．

00 18．47 6 2124 CE1 HIS A 267 28．355 80．278 43．375 1．00 12．97 62

083 OD1 ASP A 261 33．990 77．881 41．181 1．00 22．23 8 2125 NE2 HIS

A 267 27．608 81．080 44．153 1．00 11．63 72084 OD2 ASP A 261 35．6

42 78．035 42．569 1．00 20．46 8 2126 N LEU A 268 26．001 84．430 4

0．726 1．00 10．81 72085 N PRO A 262 31．751 81．124 44．230 1．00 1

1．36 7 2127 CA LEU A 268 24．548 84．455 40．988 1．00 13．40 62086

CA PRO A 262 31．155 82．197 45．033 1．00 13．50 6 2128 C LEU A 2

68 23．766 83．997 39．768 1．00 11．02 62087 C PRO A 262 32．085 83

．428 45．042 1．00 15．27 6 2129 O LEU A 268 22．745 83．268 39．95

7 1．00 12．74 82088 O PRO A 262 33．325 83．254 45．078 1．00 17．80

8 2130 CB LEU A 268 24．169 85．889 41．374 1．00 14．95 62089 CB

PRO A 262 30．973 81．583 46．445 1．00 14．74 6 2131 CG LEU A 268 2

2．599 86．052 41．471 1．00 19．99 62090 CG PRO A 262 30．818 80．0

86 46．071 1．00 13．76 6 2132 CD1 LEU A 268 22．040 85．151 42．563

1．00 24．25 62091 CD PRO A 262 31．873 79．856 44．938 1．00 11．66

6 2133 CD2 LEU A 268 22．298 87．536 41．677 1．00 25．18 62092 N G

LY A 263 31．385 84．560 45．069 1．00 20．11 7 2134 N GLU A 269 24

．210 84．274 38．549 1．00 11．51 72093 CA GLY A 263 32．178 85．81

0 45．091 1．00 20．82 6 2135 CA GLU A 269 23．495 83．760 37．381 1

．00 11．81 62094 C GLY A 263 32．444 86．343 43．693 1．00 22．93 6

2136 C GLU A 269 23．525 82．221 37．386 1．00 10．11 62095 O GLY

A 263 33．030 87．433 43．565 1．00 26．12 8 2137 O GLU A 269 22．51

2 81．596 37．067 1．00 11．07 82096 N THR A 264 32．204 85．581 42

．640 1．00 16．30 7 2138 CB GLU A 269 24．190 84．360 36．122 1．00

13．26 62139 CG GLU A 269 23．490 83．803 34．867 1．00 11．45 6 218

1 OH TYR A 273 21．365 74．258 11．956 1．00 11．35 82140 CD GLU A

269 24．122 84．417 33．582 1．00 13．11 6 2182 N ALA A 274 20．678

77．001 38．308 1．00 10．68 72141 OE1 GLU A 269 24．906 85．369 33．

643 1．00 12．92 8 2183 CA ALA A 274 20．449 75．697 39．000 1．00 10

．66 62142 OE2 GLU A 269 23．720 83．906 32．525 1．00 12．17 8 2184

C ALA A 274 19．062 75．725 39．677 1．00 10．79 62143 N LYS A 270

24．678 81．608 37．720 1．00 9．00 7 2185 O ALA A 274 18．478 74．

649 39．796 1．00 11．53 82144 CA LYS A 270 24．754 80．156 37．787 1

．00 9．72 6 2186 CB ALA A 274 21．539 75．560 40．092 1．00 12．82

62145 C LYS A 270 23．806 79．578 38．862 1．00 10．98 6 2187 N AS

N A 275 18．692 76．887 40．217 1．00 11．15 72146 O LYS A 270 23．0

79 78．613 38．609 1．00 10．64 8 2188 CA ASN A 275 17．443 76．882 4

0．998 1．00 11．26 62147 CB LYS A 270 26．221 79．709 38．063 1．00

10．49 6 2189 C ASN A 275 16．199 77．051 40．131 1．00 10．88 62148

CG LYS A 270 26．259 78．174 38．299 1．00 10．05 6 2190 O ASN A 2

75 15．082 76．705 40．606 1．00 11．83 82149 CD LYS A 270 27．725 77

．682 38．502 1．00 8．77 6 2191 CB ASN A 275 17．490 78．056 42．00

4 1．00 11．31 62150 CE LYS A 270 28．236 78．181 39．869 1．00 9．57

6 2192 CG ASN A 275 18．495 77．768 43．107 1．00 11．97 62151 NZ

LYS A 270 29．600 77．515 40．161 1．00 11．56 7 2193 OD1 ASN A 275

18．987 76．661 43．214 1．00 12．55 82152 N VAL A 271 23．765 80．21

8 40．038 1．00 11．90 7 2194 ND2 ASN A 275 18．759 78．816 43．934 1

．00 12．55 72153 CA VAL A 271 22．847 79．712 41．105 1．00 10．97 6

2195 N ASN A 276 16．322 77．453 38．842 1．00 11．20 72154 C VAL

A 271 21．392 79．835 40．608 1．00 10．81 6 2196 CA ASN A 276 15．1

29 77．705 38．045 1．00 12．25 62155 O VAL A 271 20．583 78．951 40

．827 1．00 11．67 8 2197 C ASN A 276 15．023 76．992 36．720 1．00 1

4．18 62156 CB VAL A 271 23．044 80．608 42．346 1．00 13．53 6 2198

O ASN A 276 13．932 76．820 36．165 1．00 11．89 82157 CG1 VAL A 2

71 22．016 80．248 43．435 1．00 12．11 6 2199 CB ASN A 276 15．134 7

9．197 37．632 1．00 9．94 62158 CG2 VAL A 271 24．455 80．307 42．88

8 1．00 12．46 6 2200 CG ASN A 276 14．629 80．023 38．806 1．00 14．

75 62159 N ARG A 272 21．064 80．978 39．983 1．00 11．20 7 2201 OD1

ASN A 276 13．365 80．089 38．826 1．00 16．83 82160 CA ARG A 272

19．668 81．127 39．458 1．00 11．53 6 2202 ND2 ASN A 276 15．551 80

．529 39．612 1．00 16．12 72161 C ARG A 272 19．328 80．041 38．439

1．00 10．29 6 2203 N SER A 277 16．151 76．504 36．173 1．00 10．52

72162 O ARG A 272 18．208 79．506 38．389 1．00 11．34 8 2204 CA S

ER A 277 16．064 75．974 34．811 1．00 11．82 62163 CB ARG A 272 19

．462 82．540 38．859 1．00 9．74 6 2205 C SER A 277 15．497 74．585

34．678 1．00 11．16 62164 CG ARG A 272 19．220 83．552 40．027 1．00

11．97 6 2206 O SER A 277 15．204 74．178 33．545 1．00 12．16 82165

CD ARG A 272 19．405 85．000 39．483 1．00 10．96 6 2207 CB SER A

277 17．502 75．911 34．204 1．00 11．66 62166 NE ARG A 272 18．600

85．394 38．306 1．00 12．10 7 2208 OG SER A 277 18．257 74．877 34．

872 1．00 12．14 82167 CZ ARG A 272 17．297 85．759 38．377 1．00 14

．61 6 2209 N GLY A 278 15．371 73．851 35．795 1．00 11．36 72168 N

H1 ARG A 272 16．541 85．765 39．493 1．00 12．14 7 2210 CA GLY A 2

78 15．051 72．411 35．697 1．00 11．40 62169 NH2 ARG A 272 16．734 8

6．132 37．232 1．00 12．07 7 2211 C GLY A 278 16．263 71．565 35．37

5 1．00 11．97 62170 N TYR A 273 20．329 79．790 37．553 1．00 10．33

7 2212 O GLY A 278 16．115 70．348 35．279 1．00 13．61 82171 CA T

YR A 273 20．116 78．669 36．589 1．00 11．57 6 2213 N VAL A 279 17

．442 72．180 35．342 1．00 12．14 72172 C TYR A 273 19．882 77．355

37．328 1．00 9．14 6 2214 CA VAL A 279 18．673 71．427 35．090 1．0

0 10．48 62173 O TYR A 273 18．931 76．590 36．993 1．00 12．29 8 221

5 C VAL A 279 19．552 71．645 36．348 1．00 11．31 62174 CB TYR A

273 21．415 78．569 35．742 1．00 9．07 6 2216 O VAL A 279 19．814 7

2．782 36．732 1．00 12．60 82175 CG TYR A 273 21．388 77．445 34．69

3 1．00 8．78 6 2217 CB VAL A 279 19．362 71．989 33．830 1．00 11．

56 62176 CD1 TYR A 273 21．708 76．144 35．110 1．00 11．52 6 2218 C

G1 VAL A 279 20．628 71．191 33．543 1．00 10．87 62177 CD2 TYR A 2

73 21．054 77．630 33．363 1．00 9．55 6 2219 CG2 VAL A 279 18．429 7

1．824 32．592 1．00 13．38 62178 CE1 TYR A 273 21．663 75．071 34．21

8 1．00 9．62 6 2220 N ASN A 280 20．053 70．556 36．919 1．00 10．0

3 72179 CE2 TYR A 273 21．087 76．577 32．482 1．00 8．45 6 2221 CA

ASN A 280 20．918 70．714 38．122 1．00 10．49 62180 CZ TYR A 273 21

．366 75．301 32．885 1．00 10．47 6 2222 C ASN A 280 22．294 71．095

37．572 1．00 13．05 62223 O ASN A 280 22．506 71．116 36．365 1．00

12．57 8 2265 O ASP A 285 33．806 75．092 45．468 1．00 11．00 82224

CB ASN A 280 20．968 69．368 38．864 1．00 11．26 6 2266 CB ASP A

285 30．773 76．068 44．545 1．00 9．55 62225 CG ASN A 280 19．492 6

9．056 39．263 1．00 9．85 6 2267 CG ASP A 285 29．979 77．042 43．69

2 1．00 10．92 62226 OD1 ASN A 280 18．839 69．805 39．990 1．00 10．

91 8 2268 OD1 ASP A 285 30．499 77．631 42．710 1．00 12．04 82227 ND

2 ASN A 280 18．974 67．913 38．787 1．00 10．65 7 2269 OD2 ASP A 28

5 28．773 77．214 44．043 1．00 12．59 82228 N VAL A 281 23．262 71．

312 38．492 1．00 11．45 7 2270 N LEU A 286 32．248 73．464 45．128 1

．00 10．30 72229 CA VAL A 281 24．622 71．621 37．977 1．00 9．71 6

2271 CA LEU A 286 32．959 72．569 46．061 1．00 9．08 62230 C VAL

A 281 25．671 70．782 38．660 1．00 11．24 6 2272 C LEU A 286 34．21

9 71．940 45．505 1．00 9．26 62231 O VAL A 281 25．581 70．318 39．

799 1．00 11．15 8 2273 O LEU A 286 35．179 71．757 46．238 1．00 11

．04 82232 CB VAL A 281 25．013 73．104 38．187 1．00 9．82 6 2274 C

B LEU A 286 31．968 71．419 46．481 1．00 9．12 62233 CG1 VAL A 281

24．019 74．024 37．397 1．00 10．47 6 2275 CG LEU A 286 32．367 70

．697 47．790 1．00 10．68 62234 CG2 VAL A 281 25．038 73．569 39．63

8 1．00 11．52 6 2276 CD1 LEU A 286 32．357 71．580 49．023 1．00 15

．93 62235 N LEU A 282 26．786 70．675 37．904 1．00 9．31 7 2277 C

D2 LEU A 286 31．384 69．510 47．999 1．00 13．68 62236 CA LEU A 28

2 28．031 70．087 38．460 1．00 10．27 6 2278 N ASN A 287 34．226 71

．683 44．168 1．00 9．32 72237 C LEU A 282 28．631 71．063 39．476

1．00 11．17 6 2279 CA ASN A 287 35．441 71．091 43．586 1．00 10．65

62238 O LEU A 282 28．577 72．295 39．298 1．00 12．65 8 2280 C AS

N A 287 36．687 71．937 43．872 1．00 9．75 62239 CB LEU A 282 29．0

22 69．883 37．283 1．00 10．13 6 2281 O ASN A 287 37．751 71．401 44

．184 1．00 10．35 82240 CG LEU A 282 28．650 68．558 36．538 1．00 1

1．97 6 2282 CB ASN A 287 35．269 71．000 42．039 1．00 8．74 62241

CD1 LEU A 282 29．159 68．726 35．102 1．00 16．51 6 2283 CG ASN A

287 36．571 70．507 41．392 1．00 11．79 62242 CD2 LEU A 282 29．314

67．351 37．196 1．00 12．93 6 2284 OD1 ASN A 287 37．171 71．318 40

．654 1．00 11．65 82243 N ASP A 283 29．128 70．458 40．581 1．00 9

．33 7 2285 ND2 ASN A 287 36．866 69．245 41．597 1．00 9．92 72244

CA ASP A 283 29．503 71．304 41．764 1．00 11．76 6 2286 N THR A 2

88 36．588 73．275 43．719 1．00 9．52 72245 C ASP A 283 30．935 71．

778 41．696 1．00 11．31 6 2287 CA THR A 288 37．769 74．106 43．907

1．00 11．58 62246 O ASP A 283 31．877 71．275 42．316 1．00 11．22 8

2288 C THR A 288 38．367 73．906 45．292 1．00 10．74 62247 CB ASP

A 283 29．212 70．451 43．014 1．00 8．73 6 2289 O THR A 288 39．59

3 73．741 45．486 1．00 13．25 82248 CG ASP A 283 29．282 71．343 44

．271 1．00 11．60 6 2290 CB THR A 288 37．365 75．596 43．745 1．00

15．82 62249 OD1 ASP A 283 29．655 72．526 44．259 1．00 10．06 8 229

1 OG1 THR A 288 36．906 75．753 42．397 1．00 16．55 82250 OD2 ASP

A 283 28．866 70．758 45．290 1．00 11．95 8 2292 CG2 THR A 288 38．6

41 76．459 43．984 1．00 14．43 62251 N PHE A 284 31．108 72．815 40

．834 1．00 10．41 7 2293 N VAL A 289 37．440 73．847 46．268 1．00

8．64 72252 CA PHE A 284 32．439 73．424 40．731 1．00 10．33 6 2294

CA VAL A 289 37．915 73．732 47．655 1．00 8．82 62253 C PHE A 294

32．746 74．271 41．966 1．00 11．21 6 2295 C VAL A 289 38．401 72．

341 47．985 1．00 11．04 62254 O PHE A 284 33．941 74．331 42．313 1

．00 12．52 8 2296 O VAL A 289 39．438 72．184 48．642 1．00 11．67 8

2255 CB PHE A 284 32．509 74．409 39．517 1．00 10．51 6 2297 CB VA

L A 289 36．780 74．237 48．605 1．00 11．02 62256 CG PHE A 284 32．

750 73．575 38．227 1．00 10．01 6 2298 CG1 VAL A 289 37．297 74．258

50．051 1．00 10．38 62257 CD1 PHE A 284 31．725 72．991 37．520 1．0

0 11．07 6 2299 CG2 VAL A 289 36．323 75．632 48．191 1．00 11．61 62

258 CD2 PHE A 284 34．073 73．416 37．765 1．00 11．57 6 2300 N ILE

A 290 37．764 71．287 47．430 1．00 9．86 72259 CE1 PHE A 284 31．925

72．232 36．386 1．00 12．29 6 2301 CA ILE A 290 38．262 69．911 47．

642 1．00 8．30 62260 CE2 PHE A 284 34．292 72．665 36．596 1．00 11

．45 6 2302 C ILE A 290 39．715 69．830 47．144 1．00 12．22 62261 CZ

PHE A 284 33．234 72．085 35．903 1．00 9．72 6 2303 O ILE A 290 40

．554 69．251 47．806 1．00 10．89 82262 N ASP A 285 31．729 74．753

42．687 1．00 9．13 7 2304 CB ILE A 290 37．342 68．979 46．851 1．00

9．93 62263 CA ASP A 285 32．061 75．575 43．882 1．00 10．61 6 2305

CG1 ILE A 290 36．004 68．833 47．591 1．00 11．46 62264 C ASP A 28

5 32．799 74．670 44．885 1．00 10．95 6 2306 CG2 ILE A 290 38．025 67

．579 46．690 1．00 11．35 62307 CD1 ILE A 290 34．964 68．108 46．700

1．00 11．71 6 2349 N THR A 296 46．271 70．499 46．990 1．00 10．00

72308 N ARG A 291 39．969 70．386 45．940 1．00 11．21 7 2350 CA T

HR A 296 47．441 71．394 47．123 1．00 11．19 62309 CA ARG A 291 41

．352 70．246 45．455 1．00 10．67 6 2351 C THR A 296 47．675 71．894

48．549 1．00 13．50 62310 C ARG A 291 42．343 71．071 46．293 1．0

0 9．59 6 2352 O THR A 296 48．755 72．436 48．874 1．00 12．22 8231

1 O ARG A 291 43．481 70．627 46．380 1．00 12．39 8 2353 CB THR A

296 47．162 72．647 46．253 1．00 11．65 62312 CB ARG A 291 41．308

70．770 43．991 1．00 10．96 6 2354 OG1 THR A 296 46．005 73．276 46

．812 1．00 15．42 82313 CG ARG A 291 40．602 69．717 43．110 1．00 1

1．39 6 2355 CG2 THR A 296 46．976 72．308 44．770 1．00 13．16 62314

CD ARG A 291 40．480 70．173 41．647 1．00 11．11 6 2356 N PHE A

297 46．760 71．647 49．472 1．00 11．24 72315 NE ARG A 291 41．729 7

0．343 40．907 1．00 11．15 7 2357 CA PHE A 297 46．917 72．026 50．8

81 1．00 12．10 62316 CZ ARG A 291 42．225 69．361 40．109 1．00 12．

12 6 2358 C PHE A 297 47．104 73．543 50．984 1．00 17．18 62317 NH1

ARG A 291 41．706 68．126 40．068 1．00 11．32 7 2359 O PHE A 297 4

7．719 74．035 51．952 1．00 17．61 82318 NH2 ARG A 291 43．322 69．5

93 39．363 1．00 12．38 7 2360 CB PHE A 297 48．052 71．271 51．610 1

．00 11．80 62319 N ASN A 292 41．972 72．204 46．801 1．00 12．65 7

2361 CG PHE A 297 47．630 69．924 52．199 1．00 14．38 62320 CA ASN

A 292 42．894 73．001 47．653 1．00 11．32 6 2362 CD1 PHE A 297 47．

153 68．917 51．385 1．00 13．09 62321 C ASN A 292 42．983 72．376 49

．051 1．00 11．68 6 2363 CD2 PHE A 297 47．760 69．711 53．565 1．00

11．70 62322 O ASN A 292 44．074 72．565 49．634 1．00 11．50 8 2364

CE1 PHE A 297 46．821 67．656 51．854 1．00 12．95 62323 CB ASN A 2

92 42．408 74．471 47．750 1．00 11．01 6 2365 CE2 PHE A 297 47．438 6

8．444 54．064 1．00 12．92 62324 CG ASN A 292 42．693 75．238 46．37

9 1．00 14．57 6 2366 CZ PHE A 297 46．948 67．450 53．231 1．00 11．

87 62325 OD1 ASN A 292 43．466 74．831 45．665 1．00 19．84 8 2367 N

THR A 298 46．411 74．322 50．183 1．00 13．51 72326 ND2 ASN A 292

41．735 76．242 46．267 1．00 18．55 7 2368 CA THR A 298 46．398 75．

773 50．270 1．00 13．52 62327 N VAL A 293 42．009 71．574 49．542 1

．00 10．40 7 2369 C THR A 298 45．131 76．303 50．925 1．00 13．29 6

2328 CA VAL A 293 42．157 71．075 50．940 1．00 10．24 6 2370 O TH

R A 298 45．018 77．505 51．220 1．00 15．14 82329 C VAL A 293 42．8

61 69．743 50．969 1．00 11．21 6 2371 CB THR A 298 46．488 76．437 4

8．870 1．00 13．68 62330 O VAL A 293 43．748 69．520 51．783 1．00 1

1．98 8 2372 OG1 THR A 298 45．446 75．982 48．035 1．00 12．95 82331

CB VAL A 293 40．703 70．961 51．499 1．00 10．95 6 2373 CG2 THR A

298 47．869 76．059 48．250 1．00 15．45 62332 CG1 VAL A 293 40．707

70．175 52．820 1．00 12．97 6 2374 N GLN A 299 44．162 75．400 51．1

94 1．00 10．17 72333 CG2 VAL A 293 40．153 72．364 51．736 1．00 13

．88 6 2375 CA GLN A 299 43．009 75．785 51．975 1．00 13．00 62334

N PHE A 294 42．479 68．858 50．033 1．00 11．12 7 2376 C GLN A 29

9 42．852 74．738 53．114 1．00 14．72 62335 CA PHE A 294 43．106 67

．537 49．960 1．00 11．38 6 2377 O GLN A 299 43．624 73．753 53．094

1．00 14．92 82336 C PHE A 294 44．255 67．464 48．964 1．00 11．51

6 2378 CB GLN A 299 41．654 75．808 51．214 1．00 11．79 62337 O PH

E A 294 45．095 66．540 49．093 1．00 11．86 8 2379 CG GLN A 299 41

．692 77．072 50．299 1．00 14．80 62338 CB PHE A 294 42．063 66．455

49．553 1．00 11．70 6 2380 CD GLN A 299 40．301 77．320 49．668 1．

00 16．23 62339 CG PHE A 294 40．936 66．334 50．584 1．00 11．57 6 2

381 OE1 GLN A 299 39．959 76．525 48．827 1．00 15．11 82340 CD1 PHE

A 294 41．178 65．683 51．808 1．00 11．48 6 2382 NE2 GLN A 299 39．

635 78．376 50．107 1．00 17．75 72341 CD2 PHE A 294 39．707 66．865

50．295 1．00 13．60 6 2383 N THR A 300 42．031 75．020 54．106 1．00

13．71 72342 CE1 PHE A 294 40．133 65．579 52．724 1．00 12．41 6 238

4 CA THR A 300 41．924 74．106 55．252 1．00 11．61 62343 CE2 PHE A

294 38．662 66．762 51．232 1．00 13．36 6 2385 C THR A 300 40．518

73．485 55．355 1．00 14．08 62344 CZ PHE A 294 38．880 66．104 52．4

63 1．00 13．22 6 2386 O THR A 300 39．580 73．874 54．644 1．00 11．

91 82345 N GLY A 295 44．295 68．355 47．976 1．00 11．76 7 2387 CB

THR A 300 42．152 74．850 56．601 1．00 15．34 62346 CA GLY A 295 4

5．328 68．234 46．907 1．00 12．36 6 2388 OG1 THR A 300 41．116 75．

771 56．804 1．00 15．70 82347 C GLY A 295 46．504 69．187 47．187 1

．00 10．85 6 2389 CG2 THR A 300 43．511 75．587 56．464 1．00 16．98

62348 O GLY A 295 47．547 68．676 47．612 1．00 13．29 8 2390 N ME

T A 301 40．337 72．672 56．443 1．00 11．88 72391 CA MET A 301 38．

977 72．123 56．650 1．00 12．22 6 2433 ND2 ASN A 305 31．910 74．651

58．967 1．00 17．24 72392 C MET A 301 37．972 73．216 56．994 1．00

12．44 6 2434 N ASN A 306 33．061 75．772 55．272 1．00 11．86 72393

O MET A 301 36．791 73．075 56．691 1．00 11．03 8 2435 CA ASN A

306 32．418 77．036 54．848 1．00 12．68 62394 CB MET A 301 38．935 7

1．065 57．800 1．00 12．80 6 2436 C ASN A 306 31．740 76．830 53．49

9 1．00 13．44 62395 CG MET A 301 39．707 69．787 57．393 1．00 11．0

5 6 2437 O ASN A 306 30．672 77．409 53．225 1．00 13．40 82396 SD

MET A 301 39．027 69．014 55．895 1．00 12．28 16 2438 CB ASN A 306

33．438 78．176 54．774 1．00 12．13 62397 CE MET A 301 39．724 67．3

66 56．047 1．00 14．34 6 2439 CG ASN A 306 33．863 78．686 56．143 1

．00 20．79 62398 N TYR A 302 38．408 74．374 57．555 1．00 12．00 7

2440 OD1 ASN A 306 33．275 78．499 57．233 1．00 23．19 82399 CA TY

R A 302 37．462 75．453 57．759 1．00 10．79 6 2441 ND2 ASN A 306 34

．959 79．477 56．155 1．00 24．17 72400 C TYR A 302 36．898 75．974

56．430 1．00 11．89 6 2442 N MET A 307 32．405 76．105 52．589 1．0

0 11．55 72401 O TYR A 302 35．694 76．181 56．325 1．00 12．65 8 244

3 CA MET A 307 31．750 75．915 51．254 1．00 11．38 62402 CB TYR A

302 38．131 76．626 58．505 1．00 10．20 6 2444 C MET A 307 30．590

74．957 51．272 1．00 12．48 62403 CG TYR A 302 38．409 76．271 59．9

83 1．00 11．51 6 2445 O MET A 307 29．639 75．156 50．512 1．00 13

．10 82404 CD1 TYR A 302 37．375 76．197 60．914 1．00 16．19 6 2446

CB MET A 307 32．849 75．431 50．252 1．00 12．11 62405 CD2 TYR A

302 39．739 76．057 60．344 1．00 17．97 6 2447 CG MET A 307 32．375

75．462 48．767 1．00 12．14 62406 CE1 TYR A 302 37．736 75．884 62．2

36 1．00 18．06 6 2448 SD MET A 307 31．759 77．075 48．246 1．00 12

．77 162407 CE2 TYR A 302 40．062 75．723 61．683 1．00 15．93 6 2449

CE MET A 307 33．282 78．010 48．324 1．00 13．86 62408 CZ TYR A 3

02 39．029 75．670 62．567 1．00 19．00 6 2450 N VAL A 308 30．592 73

．951 52．152 1．00 10．38 72409 OH TYR A 302 39．409 75．355 63．905

1．00 21．46 8 2451 CA VAL A 308 29．383 73．136 52．340 1．00 10．1

0 62410 N ASP A 303 37．763 76．026 55．418 1．00 13．06 7 2452 C V

AL A 308 28．272 74．049 52．822 1．00 11．64 62411 CA ASP A 303 37

．256 76．434 54．104 1．00 12．54 6 2453 O VAL A 308 27．153 73．974

52．321 1．00 13．14 82412 C ASP A 303 36．285 75．409 53．492 1．00

11．88 6 2454 CB VAL A 308 29．712 72．052 53．406 1．00 13．16 6241

3 O ASP A 303 35．330 75．782 52．785 1．00 13．46 8 2455 CG1 VAL A

308 28．388 71．356 53．770 1．00 14．05 62414 CB ASP A 303 38．419

76．666 53．133 1．00 10．93 6 2456 CG2 VAL A 308 30．641 71．038 52

．727 1．00 13．08 62415 CG ASP A 303 39．386 77．734 53．654 1．00 1

4．78 6 2457 N ASN A 309 28．541 74．952 53．784 1．00 12．04 72416

OD1 ASP A 303 38．879 78．877 53．849 1．00 13．77 8 2458 CA ASN A

309 27．479 75．848 54．264 1．00 12．56 62417 OD2 ASP A 303 40．573

77．435 53．832 1．00 13．10 8 2459 C ASN A 309 27．073 76．824 53．1

76 1．00 13．56 62418 N LEU A 304 36．602 74．152 53．720 1．00 11．3

6 7 2460 O ASN A 309 25．875 77．017 53．030 1．00 15．38 82419 CA

LEU A 304 35．713 73．086 53．156 1．00 11．06 6 2461 CB ASN A 309 2

7．997 76．680 55．470 1．00 14．00 62420 C LEU A 304 34．348 73．181

53．841 1．00 12．95 6 2462 CG ASN A 309 28．109 75．761 56．684 1．

00 20．56 62421 O LEU A 304 33．315 73．111 53．155 1．00 11．60 8 24

63 OD1 ASN A 309 27．432 74．725 56．748 1．00 26．71 82422 CB LEU

A 304 36．393 71．742 53．367 1．00 10．48 6 2464 ND2 ASN A 309 28．9

67 76．208 57．595 1．00 21．18 72423 CG LEU A 304 35．687 70．566 52

．633 1．00 11．09 6 2465 N GLN A 310 27．970 77．423 52．426 1．00 1

4．28 72424 CD1 LEU A 304 35．737 70．797 51．112 1．00 12．57 6 2466

CA GLN A 310 27．549 78．422 51．422 1．00 13．95 62425 CD2 LEU A

304 36．397 69．248 52．971 1．00 12．54 6 2467 C GLN A 310 26．734 7

7．754 50．319 1．00 13．50 62426 N ASN A 305 34．290 73．255 55．180

1．00 11．76 7 2468 O GLN A 310 25．672 78．286 49．942 1．00 14．03

82427 CA ASN A 305 32．999 73．422 55．887 1．00 12．74 6 2469 CB

GLN A 310 28．821 79．123 50．869 1．00 14．99 62428 C ASN A 305 32

．308 74．720 55．479 1．00 11．54 6 2470 CG GLN A 310 28．507 80．21

4 49．859 1．00 21．08 62429 O ASN A 305 31．100 74．673 55．259 1．0

0 13．50 8 2471 CD GLN A 310 29．734 81．169 49．819 1．00 21．08 624

30 CB ASN A 305 33．331 73．448 57．405 1．00 12．22 6 2472 OE1 GLN

A 310 30．875 80．762 50．019 1．00 25．61 82431 CG ASN A 305 32．01

4 73．551 58．210 1．00 12．84 6 2473 NE2 GLN A 310 29．417 82．401 4

9．600 1．00 25．23 72432 OD1 ASN A 305 31．174 72．669 58．097 1．00

13．98 8 2474 N THR A 311 27．238 76．630 49．792 1．00 11．65 72475

CA THR A 311 26．432 75．983 48．711 1．00 11．52 6 2517 O LYS A 3

16 17．175 72．963 47．475 1．00 14．60 82476 C THR A 311 25．089 75

．459 49．257 1．00 12．57 6 2518 CB LYS A 316 16．496 75．595 45．48

5 1．00 14．77 62477 O THR A 311 24．039 75．572 48．599 1．00 13．81

8 2519 CG LYS A 316 15．139 75．068 46．091 1．00 18．12 62478 CB T

HR A 311 27．143 74．754 48．142 1．00 12．52 6 2520 CD LYS A 316 13

．982 75．856 45．565 1．00 22．24 62479 OG1 THR A 311 27．593 73．90

9 49．194 1．00 13．67 8 2521 CE LYS A 316 12．683 75．166 46．061 1

．00 19．23 62480 CG2 THR A 311 28．426 75．250 47．375 1．00 14．32

6 2522 NZ LYS A 316 12．432 75．635 47．468 1．00 22．20 72481 N GL

Y A 312 25．096 75．107 50．561 1．00 11．69 7 2523 N TYR A 317 18．

227 72．953 45．457 1．00 13．10 72482 CA GLY A 312 23．812 74．642 5

1．137 1．00 14．78 6 2524 CA TYR A 317 18．316 71．483 45．445 1．00

11．39 62483 C GLY A 312 22．800 75．792 51．223 1．00 14．32 6 2525

C TYR A 317 19．805 71．123 45．506 1．00 10．31 62484 O GLY A 31

2 21．573 75．473 51．276 1．00 16．33 8 2526 O TYR A 317 20．410 70

．491 44．637 1．00 12．52 82485 N ASN A 313 23．320 76．998 51．476

1．00 13．08 7 2527 CB TYR A 317 17．652 70．893 44．157 1．00 12．53

62486 CA ASN A 313 22．392 78．108 51．535 1．00 13．20 6 2528 CG

TYR A 317 16．221 71．387 44．004 1．00 13．61 62487 C ASN A 313 21

．980 78．575 50．150 1．00 14．89 6 2529 CD1 TYR A 317 15．272 70．9

32 44．915 1．00 14．65 62488 O ASN A 313 20．827 79．097 50．014 1．

00 20．75 8 2530 CD2 TYR A 317 15．800 72．280 43．030 1．00 14．34 6

2489 CB ASN A 313 23．155 79．260 52．204 1．00 19．18 6 2531 CE1 TY

R A 317 11．938 71．366 44．811 1．00 13．78 62490 CG ASN A 313 23．

210 79．024 53．718 1．00 30．91 6 2532 CE2 TYR A 317 14．511 72．767

42．890 1．00 12．10 62491 OD1 ASN A 313 22．384 78．310 54．281 1．0

0 30．04 8 2533 CZ TYR A 317 13．604 72．246 43．832 1．00 15．19 624

92 ND2 ASN A 313 24．152 79．691 54．360 1．00 31．03 7 2534 OH TYR

A 317 12．275 72．682 43．733 1．00 14．53 82493 N GLU A 314 22．80

2 78．394 49．111 1．00 12．83 7 2535 N LYS A 318 20．375 71．463 46

．702 1．00 11．46 72494 CA GLU A 314 22．396 79．060 47．822 1．00 1

1．95 6 2536 CA LYS A 318 21．821 71．130 46．865 1．00 10．64 62495

C GLU A 314 21．621 78．137 46．889 1．00 13．20 6 2537 C LYS A 31

8 22．053 69．651 46．865 1．00 10．21 62496 O GLU A 314 20．733 78．

689 46．175 1．00 13．02 8 2538 O LYS A 318 23．133 69．145 46．529 1

．00 10．36 82497 CB GLU A 314 23．753 79．394 47．117 1．00 10．17 6

2539 CB LYS A 318 22．408 71．772 48．141 1．00 9．85 62498 CG GL

U A 314 24．503 80．510 47．842 1．00 12．02 6 2540 CG LYS A 318 21

．843 71．211 49．451 1．00 13．57 62499 CD GLU A 314 25．715 80．987

46．985 1．00 15．94 6 2541 CD LYS A 318 20．619 72．105 49．820 1．

00 19．29 62500 OE1 GLU A 314 26．285 80．206 46．232 1．00 15．22 8

2542 CE LYS A 318 20．309 72．064 51．345 1．00 19．13 62501 OE2 GL

U A 314 26．164 82．100 47．284 1．00 24．00 8 2543 NZ LYS A 318 19

．066 72．819 51．636 1．00 20．57 72502 N TYR A 315 21．992 76．840

46．892 1．00 11．76 7 2544 N GLU A 319 21．044 68．796 47．174 1．00

9．32 72503 CA TYR A 315 21．297 75．979 45．885 1．00 10．85 6 254

5 CA GLU A 319 21．217 67．359 47．096 1．00 11．07 62504 C TYR A

315 20．032 75．368 46．506 1．00 12．73 6 2546 C GLU A 319 21．164 6

6．802 45．667 1．00 12．26 62505 O TYR A 315 20．140 74．648 47．510

1．00 12．47 8 2547 O GLU A 319 21．469 65．627 45．504 1．00 11．85

82506 CB TYR A 315 22．265 74．838 45．494 1．00 12．39 6 2548 CB

GLU A 319 20．021 66．636 47．827 1．00 12．74 62507 CG TYR A 315 2

3．437 75．394 44．699 1．00 10．41 6 2549 CG GLU A 319 19．998 67．0

27 49．320 1．00 15．35 62508 CD1 TYR A 315 23．270 75．610 43．316 1

．00 11．23 6 2550 CD GLU A 319 19．346 68．353 49．656 1．00 19．53

62509 CD2 TYR A 315 24．613 75．785 45．297 1．00 12．52 6 2551 OE1

GLU A 319 18．645 68．996 48．818 1．00 14．20 82510 CE1 TYR A 315 2

4．333 76．166 42．586 1．00 12．92 6 2552 OE2 GLU A 319 19．503 68．

829 50．839 1．00 14．17 82511 CE2 TYR A 315 25．686 76．350 44．563 1

．00 10．90 6 2553 N ASN A 320 21．033 67．681 44．664 1．00 9．38 7

2512 CZ TYR A 315 25．510 76．507 43．187 1．00 12．76 6 2554 CA AS

N A 320 21．155 67．324 43．285 1．00 9．77 62513 OH TYR A 315 26．

595 77．056 42．517 1．00 13．74 8 2555 C ASN A 320 22．454 67．819 4

2．636 1．00 12．36 62514 N LYS A 316 18．895 75．634 45．861 1．00 1

1．54 7 2556 O ASN A 320 22．736 67．591 41．442 1．00 10．93 82515

CA LYS A 316 17．638 75．080 46．395 1．00 14．39 6 2557 CB ASN A

320 19．995 67．901 42．402 1．00 10．57 62516 C LYS A 316 17．578 73

．555 46．454 1．00 15．27 6 2558 CG ASN A 320 18．660 67．290 42．78

4 1．00 14．03 62559 OD1 ASN A 320 18．619 66．275 43．445 1．00 13．1

7 8 2601 CG2AILE A 325 37．288 64．325 44．695 0．60 12．60 62560 ND2

ASN A 320 17．558 67．901 42．323 1．00 10．64 7 2602 CD1AILE A 325

39．550 62．693 43．585 0．60 10．36 62561 N LEU A 321 23．285 68．49

9 43．422 1．00 10．68 7 2599 CB BILE A 325 38．139 64．627 43．330 0

．40 12．90 62562 CA LEU A 321 24．610 68．918 42．895 1．00 10．60 6

2600 CG1BILE A 325 37．386 64．127 44．568 0．40 10．36 62563 C LEU

A 321 25．415 67．643 42．685 1．00 10．70 6 2601 CG2BILE A 325 39．6

04 64．862 43．640 0．40 10．82 62564 O LEU A 321 25．448 66．685 43

．452 1．00 11．96 8 2602 CD1BILE A 325 37．571 62．651 44．847 0．40

13．69 62565 CB LEU A 321 25．299 69．733 44．024 1．00 9．53 6 2603

N ASP A 326 38．028 65．680 40．350 1．00 9．63 72566 CG LEU A 321

24．761 71．176 44．124 1．00 9．68 6 2604 CA ASP A 326 38．762 65．9

87 39．107 1．00 10．15 62567 CD1 LEU A 321 25．310 71．820 45．415 1

．00 13．05 6 2605 C ASP A 326 37．813 65．625 37．964 1．00 11．71 62

568 CD2 LEU A 321 25．183 72．064 42．930 1．00 9．85 6 2606 O ASP

A 326 36．678 65．102 38．209 1．00 10．66 82569 N ILE A 322 26．185 6

7．671 41．566 1．00 9．04 7 2607 CB ASP A 326 40．149 65．323 39．05

0 1．00 12．00 62570 CA ILE A 322 27．014 66．478 41．265 1．00 9．68

6 2608 CG ASP A 326 40．166 63．807 39．089 1．00 12．49 62571 C ILE

A 322 28．477 66．821 41．584 1．00 11．13 6 2609 OD1 ASP A 326 39．08

0 63．207 38．870 1．00 12．13 82572 O ILE A 322 29．071 67．716 40．9

35 1．00 10．40 8 2610 OD2 ASP A 326 41．228 63．200 39．354 1．00 11

．72 82573 CB ILE A 322 26．872 66．118 39．767 1．00 10．10 6 2611 N

ASN A 327 38．279 65．749 36．731 1．00 9．05 72574 CG1 ILE A 322 25

．387 65．842 39．384 1．00 9．96 6 2612 CA ASN A 327 37．486 65．359

35．569 1．00 10．52 62575 CG2 ILE A 322 27．793 64．954 39．396 1．00

12．80 6 2613 C ASN A 327 38．334 65．556 34．352 1．00 9．98 62576

CD1 ILE A 322 24．773 64．698 40．258 1．00 9．05 6 2614 O ASN A 327

39．573 65．686 34．478 1．00 11．19 82577 N THR A 323 29．019 66．1

33 42．594 1．00 9．87 7 2615 CB ASN A 327 36．177 66．162 15．432 1

．00 11．56 62578 CA THR A 323 30．333 66．524 43．130 1．00 8．82 6

2616 CG ASN A 327 36．351 67．636 35．121 1．00 12．65 62579 C THR

A 323 31．433 65．704 42．453 1．00 9．73 6 2617 OD1 ASN A 327 37．35

5 68．106 34．634 1．00 11．48 82580 O THR A 323 31．218 64．628 41．

902 1．00 10．64 8 2618 ND2 ASN A 337 35．314 68．376 35．463 1．00 8

．99 72581 CB THR A 323 30．364 66．302 44．652 1．00 10．77 6 2619 N

HIS A 328 37．802 65．385 33．178 1．00 9．23 72582 CG1 THR A 323 3

0．009 64．919 44．887 1．00 10．73 8 2620 CA HIS A 328 38．599 65．39

3 31．958 1．00 11．14 62583 CG2 THR A 323 29．314 67．237 45．318 1．

00 10．06 6 2621 C HIS A 328 39．037 66．779 31．471 1．00 11．62 6258

4 N PHE A 324 32．660 66．234 42．559 1．00 9．44 7 2622 O HIS A 32

8 39．744 66．836 30．450 1．00 11．55 82585 CA PNE A 324 33．784 65

．582 41．880 1．00 10．80 6 2623 CB HIS A 328 37．726 64．740 30．844

1．00 10．61 62586 C PHE A 324 35．086 66．205 42．385 1．00 9．58 6

2624 CG HIS A 328 36．511 65．577 30．526 1．00 9．76 62587 O PHE A

324 35．086 67．375 42．805 1．00 10．73 8 2625 ND1 HIS A 328 35．652

65．938 31．572 1．00 11．58 72588 CB PHE A 324 33．716 65．698 40．2

86 1．00 9．57 6 2626 CD2 HIS A 328 36．012 66．093 29．370 1．00 11．

35 62589 CG PHE A 324 33．638 67．122 39．817 1．00 9．02 6 2627 CE1

HIS A 328 34．648 66．668 31．066 1．00 12．44 62590 CD1 PHE A 324 32

．421 67．817 39．810 1．00 11．94 6 2628 NE2 HIS A 328 34．853 66．756

29．733 1．00 11．88 72591 CD2 PHE A 324 34．798 67．746 39．354 1．0

0 11．07 6 2629 N ASP A 329 38．746 67．808 32．263 1．00 8．48 72592

CE1 PHE A 324 32．321 69．142 39．380 1．00 11．10 6 2630 CA ASP A

329 39．181 69．155 31．893 1．00 9．03 62593 CE2 PHE A 324 34．683 69

．083 38．926 1．00 11．33 6 2631 C ASP A 329 40．073 69．793 32．960

1．00 12．15 62594 CZ PHE A 324 33．498 69．788 38．931 1．00 13．68 6

2632 O ASP A 329 40．388 71．012 32．883 1．00 12．94 82595 N ILE A

325 36．137 65．385 42．285 1．00 9．28 7 2633 CB ASP A 329 37．955

70．091 31．837 1．00 11．03 62596 CA ILE A 325 37．469 65．879 42．71

0 1．00 9．24 6 2634 CG ASP A 329 37．069 69．815 30．620 1．00 11．9

5 62597 C ILE A 325 38．277 66．277 41．480 1．00 9．67 6 2635 OD1 AS

P A 329 37．477 69．188 29．617 1．00 11．39 82598 O ILE A 325 39．25

5 67．116 41．645 1．00 10．76 8 2636 OD2 ASP A 329 35．891 70．243 30

．712 1．00 11．11 82599 CB AILE A 325 38．211 64．869 43．596 0．60 1

1．75 6 2637 N MET A 330 40．568 68．936 33．857 1．00 11．19 72600 C

G1AILE A 325 38．779 63．705 42．764 0．60 10．90 6 2638 CA MET A 33

0 41．533 69．433 34．857 1．00 9．36 62639 C MET A 330 42．537 68．

330 35．211 1．00 9．51 6 2681 N SER A 335 48．014 63．857 40．144 1

．00 11．98 72640 O MET A 330 42．224 67．156 34．927 1．00 11．47 8

2682 CA SER A 335 49．117 64．732 39．639 1．00 11．30 62641 CB ME

T A 330 40．858 70．015 36．111 1．00 13．17 6 2683 C SER A 335 49．

115 66．026 40．421 1．00 15．22 62642 CG MET A 330 40．005 68．973 3

6．857 1．00 11．23 6 2684 O SER A 335 50．159 66．664 40．438 1．00

18．21 82643 SD MET A 330 39．087 69．743 38．236 1．00 12．96 16 268

5 CB SER A 335 48．843 65．113 38．179 1．00 14．88 62644 CE MET A

330 37．923 70．706 37．364 1．00 13．78 6 2686 OG SER A 335 49．221

63．920 37．436 1．00 17．27 82645 N SER A 331 43．702 68．680 35．7

65 1．00 10．04 7 2687 N VAL A 336 48．041 66．315 41．169 1．00 11．

92 72646 CA SER A 331 44．650 67．618 36．030 1．00 9．86 6 2688 CA

VAL A 336 48．092 67．455 42．094 1．00 14．73 62647 C SER A 331 44

．130 66．557 37．020 1．00 11．24 6 2689 C VAL A 336 48．805 67．064

43．392 1．00 15．20 62648 O SER A 331 43．295 66．892 37．858 1．00

11．71 8 2690 O VAL A 336 49．593 67．825 43．962 1．00 16．13 82649

CB SER A 331 46．009 68．207 36．629 1．00 11．21 6 2691 CB VAL A

336 46．691 67．970 42．447 1．00 14．37 62650 OG SER A 331 45．623

68．981 37．793 1．00 14．33 8 2692 CG1 VAL A 336 46．646 69．120 43

．441 1．00 16．05 62651 N ARG A 332 44．540 65．321 36．833 1．00 1

1．49 7 2693 CG2 VAL A 336 45．970 68．386 41．154 1．00 18．05 62652

CA ARG A 332 44．057 64．272 37．749 1．00 11．49 6 2694 N ASN A

337 48．525 65．866 43．852 1．00 13．19 72653 C ARG A 332 44．499 6

4．603 39．189 1．00 11．63 6 2695 CA ASN A 337 49．114 65．389 45．1

32 1．00 12．41 62654 O ARG A 332 45．591 65．103 39．412 1．00 12．

21 8 2696 C ASN A 337 49．153 63．870 44．976 1．00 12．10 62655 CB

ARG A 332 44．667 62．914 37．387 1．00 13．45 6 2697 O ASN A 337 4

8．082 63．178 44．865 1．00 11．76 82656 CG ARG A 332 43．997 62．51

6 36．049 1．00 16．61 6 2698 CB ASN A 337 48．141 65．756 46．272 1

．00 11．12 62657 CD ARG A 332 43．560 61．101 36．061 1．00 20．26 6

2699 CG ASN A 337 48．570 65．206 47．621 1．00 13．14 62658 NE AR

G A 332 43．017 60．592 34．777 1．00 15．50 7 2700 OD1 ASN A 337 49

．572 64．466 47．738 1．00 12．58 82659 CZ ARG A 332 41．965 59．753

34．882 1．00 12．48 6 2701 ND2 ASN A 337 47．865 65．514 48．694 1

．00 11．19 72660 NH1 ARG A 332 41．546 59．388 36．094 1．00 10．61

7 2702 N SER A 338 50．364 63．275 44．939 1．00 9．71 72661 NH2 AR

G A 332 41．440 59．251 33．741 1．00 10．74 7 2703 CA SER A 338 50

．477 61．849 44．747 1．00 13．36 62662 N PHE A 333 43．654 64．168

40．153 1．00 9．55 7 2704 C SER A 338 50．257 60．983 45．993 1．00

11．43 62663 CA PHE A 333 44．019 64．431 41．533 1．00 10．54 6 2705

O SER A 338 50．294 59．759 45．858 1．00 14．29 82664 C PHE A 33

3 45．461 63．976 41．852 1．00 12．40 6 2706 CB SER A 338 51．884 61

．461 44．225 1．00 17．19 62665 O PHE A 333 46．170 64．709 42．515

1．00 13．01 8 2707 OG SER A 338 52．871 61．883 45．154 1．00 17．12

82666 CB PHE A 333 43．007 63．676 42．481 1．00 11．67 6 2708 N A

SN A 339 49．847 61．610 47．095 1．00 13．33 72667 CG PHE A 333 43

．365 64．006 43．958 1．00 12．76 6 2709 CA ASN A 339 49．601 60．78

8 48．297 1．00 12．26 62668 CD1 PHE A 333 44．315 63．230 44．587 1

．00 15．62 6 2710 C ASN A 339 48．267 60．043 48．193 1．00 12．82 6

2669 CD2 PHE A 333 42．718 65．041 44．556 1．00 18．86 6 2711 O AS

N A 339 47．246 60．732 48．134 1．00 12．55 82670 CE1 PHE A 333 44．

651 63．513 45．905 1．00 19．61 6 2712 CB ASN A 339 49．554 61．769

49．485 1．00 10．37 62671 CE2 PHE A 333 43．014 65．342 45．906 1．00

15．77 6 2713 CG ASN A 339 49．516 60．949 50．787 1．00 18．65 6267

2 CZ PHE A 333 43．978 64．561 46．492 1．00 16．46 6 2714 OD1 ASN

A 339 48．403 60．509 51．110 1．00 19．28 82673 N LEU A 334 45．825

62．763 41．462 1．00 10．49 7 2715 OD2 ASN A 339 50．648 60．809 51

．502 1．00 18．28 72674 CA LEU A 334 47．183 62．257 41．835 1．00 1

4．60 6 2716 N LYS A 340 48．283 58．708 48．148 1．00 12．73 72675

C LEU A 334 48．303 63．035 41．167 1．00 12．74 6 2717 CA LYS A 3

40 47．008 58．021 47．941 1．00 11．20 62676 O LEU A 334 49．456 62

．864 41．627 1．00 13．05 8 2718 C LYS A 340 46．077 58．134 49．122

1．00 13．56 62677 CB LEU A 334 47．269 60．748 41．476 1．00 13．94

6 2719 O LYS A 340 44．859 58．103 48．906 1．00 12．11 82678 CG LE

U A 334 46．461 59．910 42．484 1．00 13．29 6 2720 L LYS A 340 47．

345 56．523 47．665 1．00 12．59 62679 CD1 LEU A 334 46．488 58．447

41．969 1．00 14．98 6 2721 CG LYS A 340 48．006 56．401 46．279 1．0

0 12．90 62680 CD2 LEU A 334 47．045 59．905 43．909 1．00 13．51 6 2

722 CD LYS A 340 48．318 54．903 46．055 1．00 18．47 62723 CE LYS

A 340 48．937 54．658 44．699 1．00 18．65 6 2765 N ALA A 346 39．59

0 62．418 49．883 1．00 11．81 72724 NZ LYS A 340 50．377 55．099 44

．564 1．00 22．63 7 2766 CA ALA A 346 38．762 63．250 48．987 1．00

10．44 62725 N ALA A 341 46．585 58．363 50．345 1．00 12．85 7 2767

C ALA A 346 37．604 62．379 48．462 1．00 11．17 62726 CA ALA A 34

1 45．626 58．557 51．453 1．00 14．45 6 2768 O ALA A 346 36．473 62

．887 48．339 1．00 11．30 82727 C ALA A 341 44．835 59．830 51．239

1．00 13．48 6 2769 CB ALA A 346 39．595 63．827 47．829 1．00 9．34

62728 O ALA A 341 43．661 59．855 51．568 1．00 11．31 8 2770 N LE

U A 347 37．895 61．107 48．079 1．00 12．34 72729 CB ALA A 341 46．

346 58．628 52．806 1．00 15．23 6 2771 CA LEU A 347 36．809 60．261

47．589 1．00 11．12 62730 N ASN A 342 45．459 60．911 50．731 1．00

10．37 7 2772 C LEU A 347 35．777 59．999 48．733 1．00 9．98 62731

CA ASN A 342 44．717 62．126 50．470 1．00 10．38 6 2773 O LEU A 3

47 34．567 60．087 48．466 1．00 11．63 82732 C ASN A 342 43．687 61

．897 49．359 1．00 10．62 6 2774 CB LEU A 347 37．367 58．885 47．18

7 1．00 11．26 62733 O ASN A 342 42．560 62．477 49．439 1．00 12．01

8 2775 CG LEU A 347 38．146 58．913 45．840 1．00 14．75 62734 CB

ASN A 342 45．708 63．276 50．141 1．00 11．46 6 2776 CD1 LEU A 347

38．829 57．574 45．530 1．00 13．09 62735 CG ASN A 342 46．519 63．7

37 51．351 1．00 13．17 6 2777 CD2 LEU A 347 37．132 59．197 44．722

1．00 15．41 62736 OD1 ASN A 342 47．710 64．044 51．127 1．00 12．82

8 2778 N ALA A 348 36．304 59．764 49．955 1．00 10．14 72737 ND2 A

SN A 342 45．888 63．859 52．516 1．00 12．05 7 2779 CA ALA A 348 35

．269 59．479 51．003 1．00 10．67 62738 N LEU A 343 44．001 61．049

48．344 1．00 10．66 7 2780 C ALA A 348 34．432 60．725 51．273 1．00

12．22 62739 CA LEU A 343 42．953 60．715 47．377 1．00 10．18 6 278

1 O ALA A 348 33．231 60．600 51．534 1．00 11．88 82740 C LEU A 3

43 41．810 59．935 48．039 1．00 12．28 6 2782 CB ALA A 348 36．008 5

9．130 52．310 1．00 10．16 62741 O LEU A 343 40．635 60．288 47．781

1．00 11．44 8 2783 N PHE A 349 35．026 61．922 51．160 1．00 10．08

72742 CB LEU A 343 43．581 59．854 46．229 1．00 10．02 6 2784 CA P

HE A 349 34．258 63．149 51．330 1．00 10．26 62743 CG LEU A 343 42

．546 59．182 45．295 1．00 10．27 6 2785 C PHE A 349 33．120 63．213

50．282 1．00 9．67 62744 CD1 LEU A 343 41．847 60．288 44．550 1．0

0 13．59 6 2786 O PHE A 349 31．942 63．422 50．717 1．00 11．25 8274

5 CD2 LEU A 343 43．309 58．294 44．283 1．00 12．64 6 2787 CB PHE

A 349 35．270 64．348 51．200 1．00 9．92 62746 N HIS A 344 42．173

58．977 48．898 1．00 11．47 7 2788 CG PHE A 349 34．515 65．659 51．

357 1．00 8．60 62747 CA HIS A 344 41．093 58．185 49．570 1．00 11．